關于突觸核蛋白降解異常的介紹
泛素蛋白酶體系統（UPS）和自嗜溶酶體系統（ALP）是細胞內最重要的兩個清除異常折疊或老化的蛋白質的機制[35,36]；其中UPS選擇性降解胞內短半衰期、胞膜蛋白、異常折疊以及受損的蛋白質，帕金森病的兩個家族性基因突變Parkin[37]和UCHL1[38]均為影響UPS的功能導致異常α-突觸核蛋白的不到有效降解而堆積形成路易小體，而ALP途徑為UPS受損后的一個代償降解方式；Cuervo等發現病理性突變的A53T和A30Pα-突觸核蛋白能夠抑制溶酶體的攝取，干擾自身和其他蛋白的降解。......閱讀全文
關于突觸核蛋白降解異常的介紹
泛素蛋白酶體系統（UPS）和自嗜溶酶體系統（ALP）是細胞內最重要的兩個清除異常折疊或老化的蛋白質的機制[35,36]；其中UPS選擇性降解胞內短半衰期、胞膜蛋白、異常折疊以及受損的蛋白質，帕金森病的兩個家族性基因突變Parkin[37]和UCHL1[38]均為影響UPS的功能導致異常α-突觸核
關于突觸核蛋白的特性介紹
它的結構很大程度上依賴于其所處的細胞內環境，并且會表現出不同的結構如單體、寡聚體、原纖維和纖維等，病理狀態下的突觸核蛋白容易聚集形成不溶性的纖維蛋白沉淀，最終導致神經細胞死亡。人類基因學的研究證明了α-突觸核蛋白基因突變在家族性的帕金森病中的主要致病地位，并且α-突觸核蛋白的聚集有類似朊蛋白樣的
關于突觸核蛋白的基本介紹
α-突觸核蛋白是一種在中樞神經系統突觸前及核周表達的可溶性蛋白質，它與帕金森病的發病機制和相關功能障礙密切相關，是路易小體的主要成分。 α-突觸核蛋白的功能多樣，可能參與到突觸結構的維持、神經的可塑性、學習、記憶、發生、細胞粘附、磷酸化、細胞分化以及多巴胺的攝取調控等許多方面。
關于突觸核蛋白的結構介紹
總體結構 α-突觸核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]編碼的一個小分子蛋白質，分子量為19kDa,，由140個氨基酸構成，可以分成三個部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5個家族性帕金森病的突變位點以及高度保守的11個氨基酸中組成的KTKEGV 7模體重復序列，易形成兩性α
突觸核蛋白的發病機制介紹
損害線粒體：Nakamura等發現在哺乳動物的多種細胞中過量表達α-突觸核蛋白可以造成線粒體的裂解，而在胞內的其他細胞器的形態變化很小（如高爾基復合體），α-突觸核蛋白不抑制線粒體的融合而表現出促進其分裂，并且不依靠線粒體分裂時需要的主要分裂蛋白Drp1[42]；另外過量表達的α-突觸核蛋白能夠
突觸核蛋白的生理功能介紹
抑制多巴胺神經遞質的釋放： Abeliovich等證實α-突觸核蛋白基因敲除的小鼠黑質在成對電刺激條件下多巴胺釋放量增加，而小鼠的生理活動不受影響，并且大腦的神經元結構保持完整，但α-突觸核蛋白可能在病理條件下發揮保護作用[24]。 調節突觸膜的囊泡釋放： Murphy等利用反義寡核苷酸技
簡述突觸核蛋白錯誤折疊
研究發現α-突觸核蛋白正常、錯誤折疊及其寡聚化之間存在動態平衡，當這種平衡被打破后原纖維迅速聚集成大分子、不溶性的細纖維；α-突觸核蛋白在不同的影響因素下會表現出許多種形態，包括舒展態、溶解前球型態、α-螺旋態（膜結合），β-片層態、二聚體態、寡聚體態、以及不可溶的無定型態和纖維態；α-突觸核蛋
簡述突觸核蛋白的發現史
突觸核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用純化的抗膽堿能囊泡抗體在電鱘體內發現，并且確定其分布在神經突觸前末梢和核周[1,2]，同樣突觸核蛋白也在阿爾滋海默病的老年斑塊內發現，但沒有β-淀粉樣蛋白含量高，突觸核蛋白的中間部分（aa61-65）被命名為非β-淀粉樣結構（NAC）。至今人們
突觸核蛋白協助SNARE復合體功能介紹
SNARE復合體在囊泡與細胞膜的融合的過程中起著重要的作用，它包括兩個成分v-SNARE（VAMP）位于囊泡上，t-SNARE(syntaxin,SNAP-25)位于突觸前膜,兩者相互配對并形成穩定的SNARE復合體，在復合體的形成過程中，釋放出來的能量將囊泡與突觸前膜拉近，而半胱氨酸鉸鏈蛋白-
突觸核蛋白抗細胞凋亡作用
Alves da Costa等發現與模擬轉染的TSM1型神經元對照，野生型的α-突觸核蛋白能夠顯著地減弱三種不同的細胞凋亡誘導劑星孢菌素、依托泊苷和神經酰胺C2對胞內半胱天冬酶（caspase）的激活[30]，同樣這可能與α-突觸核蛋白的伴侶樣蛋白作用有關；Ostrerova等也發現α-突觸核蛋