重磅綜述！G蛋白信號在心臟代謝性疾病中的作用
G蛋白偶聯受體（GPCR）是最大的跨膜蛋白家族，其作用是將細胞外刺激轉化為細胞內信號反應。人們發現G蛋白信號傳導（RGS）表達或功能的紊亂可能導致多種心臟代謝疾病的發病機制。在許多心臟代謝狀況中觀察到GPCR信號傳導失調。這種失調并不總是直接歸因于受體本身，而是歸因于GPCR介導的途徑（包括換能器、調節器和效應器）的關鍵成分的活性和/或表達的改變。在人類患者和動物模型中，Gi/o表達增強與心力衰竭有關。其他GPCR調節因子也與心臟代謝疾病表型有關。這可能有助于了解心臟代謝疾病的發病機制。圖片來源：https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36964984/ 近日，來自蒙納士大學的研究者們在Br J Pharmacol.雜志上發表了題為“The roles of RGS proteins in cardiometabolic disease”的文章，該綜述總結了R......閱讀全文
肌肉肌球蛋白和肌動蛋白的純化實驗——肌球蛋白的純化
實驗材料冷凍肌肉試劑、試劑盒肌球蛋白抽提溶液儀器、耗材玻璃器皿實驗步驟1. 準備下面的貯存液（都冷卻到 4℃）。肌球蛋白抽提溶液：0.5 mol/L KCl，0.1 mol/L K2HPO4幾升冷的用玻璃器皿蒸餾過的水（dH2O）4 mol/L KCl0.5 mol/L KCI0.5 mol/L C
糖化蛋白簡介
血紅蛋白、清蛋白、晶狀體蛋白、膠原蛋白等都可發生糖基化反應，糖化后的蛋白可變性，是引起DM（糖尿病）慢性并發癥的原因之一。 由于不同蛋白質的半壽期不同，所以可以通過對不同糖基化蛋白質的測定了解糖尿病治療過程中的血糖水平，作為糖尿病控制與否的一個監測指標，不用于糖尿病的診斷。由于糖化蛋白與糖尿病血
芯片分離蛋白
盡管現在所有的注意力都集中到了蛋白芯片的研究上，蛋白質組研究實驗室的主流技術還是雙向凝膠電泳。雙向凝膠電泳在歷史上由于其低通量、低重復性以及對于少量蛋白不易檢出的特性，其應用受到限制，這些少量蛋白通常是人類蛋白質組中最重要的疾病相關蛋白。然而，雙向凝膠電泳技術的優勢又繼續推動了日益進展高通量模式的細
脂蛋白（a）檢測
中文名稱：脂蛋白（a）檢測 英文名稱：LP（a） 正常參考值：＜300mg/L 臨床意義： LP（a）含量增高：見于冠心病、心肌梗塞、缺血性腦血管病，PTCA術后再狹窄的發生率增加。
糖化蛋白簡介
血紅蛋白、清蛋白、晶狀體蛋白、膠原蛋白等都可發生糖基化反應，糖化后的蛋白可變性，是引起DM（糖尿病）慢性并發癥的原因之一。 由于不同蛋白質的半壽期不同，所以可以通過對不同糖基化蛋白質的測定了解糖尿病治療過程中的血糖水平，作為糖尿病控制與否的一個監測指標，不用于糖尿病的診斷。由于糖化蛋白與糖尿病血管
什么清蛋白？
白蛋白(又稱清蛋白,albumin,Alb)系由肝實質細胞合成,在血漿中的半壽期約為15-19天,是血漿中含量最多的蛋白質,占血漿總蛋白的40%-60%。其合成率雖然受食物中蛋白質含量的影響,但主要受血漿中白蛋白水平調節,在肝細胞中沒有儲存,在所有細胞外液中都含有微量的白蛋白。關于白蛋白在腎小球中的
腦脊液蛋白檢驗
一、正常參考值兒童 200～400mg/L成人 150～450mg/L二、鑒別診斷（1）急感染性多發性神經根神經炎：多數病例腦脊液蛋白含量增高而細胞數不高，呈細胞—蛋白分離現象，蛋白增高程度不一，通常為1～5g/L。一般在癥狀出現后的一周末蛋白開始升高，在第三周末蛋白含量最高，以后又逐漸下降。腦脊液
蛋白定量技術
（一）雙縮脲測定法1．原理? 蛋白質中的肽鍵有雙縮脲反應，在堿性溶液中與二價銅離子形成藍紫色的絡合物，在一定的范圍內，顏色的深淺與蛋白質的含量成正比。此法特異性強，游離的氨基酸、小肽和核酸均不產生這種反應，但此法不夠敏感，僅能測出毫克水平。??? 2．試劑配制???? 硫酸銅（CuSO4·5H2O）
脂蛋白a簡介
脂蛋白a主要是在 肝臟合成，主要的 生理功能可能是阻止血管內血塊溶解， 病理上可促進 動脈粥樣硬化形成。脂蛋白水平持續升高與心絞痛、心肌梗死、腦溢血有密切關系。是。是腦卒中和冠心病的獨立危險因子 。
糖蛋白（3）
生物學功能攜帶蛋白質代謝去向信息糖蛋白寡糖鏈末端的唾液酸殘基，決定著某種蛋白質是否在血流中存在或被肝臟除去的信息。A.脊椎動物血液中的銅藍蛋白。肝細胞能降解丟失了唾液酸的銅藍蛋白，唾液酸的消除可能是體內“老”蛋白的標記方式之一。B.紅細胞。新生的紅細胞膜上唾液酸的含量遠高于成熟的紅細胞膜。用唾液酸酶
腦脊液蛋白概念
腦脊液蛋白介紹:腦脊液(Cerebrospinal fluid)為無色透明的液體,充滿在各腦室、蛛網膜下腔和脊髓中央管內。腦脊液由腦室中的脈絡叢產生,與血漿和淋巴液的性質相似,略帶粘性。因此,當中樞神經系統受損時,腦脊液的檢測成為重要的輔助診斷手段之一。
TATA結合蛋白
TBP用β-折疊結合到DNA雙螺旋的小溝上，能使TATAbox彎曲80°。主要結合在A、T堿基上，因為這樣有利于扭曲使小溝開放。
白蛋白定義
白蛋白（又稱清蛋白，albumin，Alb）是由肝實質細胞合成，在血漿中的半壽期約為15-19天，是血漿中含量最多的蛋白質，占血漿總蛋白的40%-60%.其合成率雖然受食物中蛋白質含量的影響，但主要受血漿中[1]水平調節，在肝細胞中沒有儲存，在所有細胞外液中都含有微量的白蛋白。關于白蛋白在腎小球中的
糖化蛋白測定
血中的己糖，特別是葡萄糖，可以和蛋白質發生緩慢的不可逆的非酶促反應，形成糖基化蛋白。合成的速率與血糖的濃度成正比，直到蛋白質降解后才釋放，故能持續存在于該蛋白質的整個生命中。 血紅蛋白、清蛋白、晶狀體蛋白、膠原蛋白等都可發生糖基化反應，糖化后的蛋白可變性，是引起DM（糖尿病）慢性并發癥的原因之一。
基因調節蛋白
中文名稱基因調節蛋白英文名稱gene regulatory protein定 義與基因的DNA序列相互作用調控轉錄的蛋白質。即反式作用因子。應用學科細胞生物學（一級學科），細胞遺傳（二級學科）
白蛋白定義
白蛋白（又稱清蛋白，albumin，Alb）是由肝實質細胞合成，在血漿中的半壽期約為15-19天，是血漿中含量最多的蛋白質，占血漿總蛋白的40%-60%.其合成率雖然受食物中蛋白質含量的影響，但主要受血漿中[1]水平調節，在肝細胞中沒有儲存，在所有細胞外液中都含有微量的白蛋白。關于白蛋白在腎小球中
蛋白定量介紹
蛋白質的定量分析是生物化學和其他生命學科員常涉及的分析內容。在生化實驗中，對樣品中的蛋白質進行準確可靠的定量分析，是經常進行的一項非常重要的工作。蛋白質是一種十分重要的生物大分子，它的種類很多，結構不均一，分子量又相差很大，功能各異，這樣就給建立一個理想而又通用的蛋白質定量分析的方法帶來了許多具
蛋白濃縮方法
蛋白濃縮方法基本有：?丙酮沉淀法；免疫沉淀法；三氯醋酸沉淀法；硫酸銨沉淀法；（低溫）有機溶劑沉淀法；聚乙二醇沉淀法；超濾法；透析法；離子交換層析和冷凍干燥法……?1，丙酮沉淀法；三氯醋酸沉淀法?試驗要求的儀器簡單，但是常常導致蛋白質變性。?2，免疫沉淀法：得有特異性抗體！?3，硫酸銨沉淀法：利用高濃
糖化蛋白檢測
血中的己糖，特別是葡萄糖，可以和蛋白質發生緩慢的不可逆的非酶促反應，形成糖基化蛋白。合成的速率與血糖的濃度成正比，直到蛋白質降解后才釋放，故能持續存在于該蛋白質的整個生命中。 血紅蛋白、清蛋白、晶狀體蛋白、膠原蛋白等都可發生糖基化反應，糖化后的蛋白可變性，是引起DM（糖尿病）慢性并發癥的原因之一。
腦脊液蛋白檢驗
一、正常參考值??兒童 200～400mg/L成人 150～450mg/L二、鑒別診斷??（1）急感染性多發性神經根神經炎：多數病例腦脊液蛋白含量增高而細胞數不高，呈細胞—蛋白分離現象，蛋白增高程度不一，通常為1～5g/L。一般在癥狀出現后的一周末蛋白開始升高，在第三周末蛋白含量最高，以后又逐漸下降
蛋白純化策略
（六）興風作浪的乳糖(lactose)? 晚上每天都有人做報告，我覺得讓我收獲最大的是Bill Studier的報告。本來這個報告是后來才聽到的，但是由于Burgess的模塊是唯一的涉及大腸桿菌鐘表達蛋白的，我把這一段提前來說說。Studier這老哥是Brookhaven National Labo
硫酸魚精蛋白
制法要求本品應從檢疫合格的新鮮魚類精子中提取,生產所用魚的種屬應明確,生產過程應符合現行版《藥品生產質量管理規范》要求性狀本品為白色或類白色的粉末。本品在水中略溶,在乙醇或乙醚中不溶比旋度取本品,精密稱定,加0.mol/L鹽酸溶液溶解并定量稀釋制成每1ml中約含10mg的溶液,依法測定(通則0621
糖蛋白（1）
糖蛋白（glycoprotein）是分支的寡糖鏈與多肽鏈共價相連所構成的復合糖，主鏈較短，在大多數情況下，糖的含量小于蛋白質。同時，糖蛋白還是一種結合蛋白質，糖蛋白是由短的寡糖鏈與蛋白質共價相連構成的分子，糖鏈作為綴合蛋白質的輔基。化學品簡介糖蛋白（glycoprotein）是分支的寡糖鏈與多肽鏈共
糖蛋白（2）
基本構造β-D-葡萄糖（Glc）、α-D-甘露糖（Man）、α-D-半乳糖（Gal）、α-D-木糖（Xyl）、α-D-阿拉伯糖（Ara）、α-L-巖藻糖（Fuc）、葡萄糖醛酸（GlcuA）、艾杜糖醛酸（IduA）、N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAG）、N-乙酰半乳糖胺（GalNAC）、N-乙酰神經氨酸（
金屬蛋白
金屬蛋白，metalloprotein，由蛋白質和金屬離子結合形成。其中多數金屬離子僅和蛋白質連接；少數除和蛋白質相連外，還和一個較小的分子相連，如血紅蛋白中的鐵（Ⅱ）除和蛋白質相連外，還和卟啉相連。金屬蛋白質有重要的生理功能。如血紅蛋白為運送氧所必需。銅藍蛋白能催化鐵（Ⅱ）的氧化，以利于鐵（Ⅲ）和
酪蛋白瓊脂
成分 酪蛋白 10g 牛肉膏 3g 磷酸氫二鈉 2g 氯化鈉 5g 瓊脂 15g 蒸餾水 1000mL 0.4%溴麝香草酚藍溶液 12.5mL p
糖蛋白（4）
評價糖蛋白是含糖的蛋白質，由寡糖鏈與肽鏈中的一定氨基酸殘基以糖苷鍵共價連接而成。細胞中糖蛋白的形成其主要生物學功能為細胞或分子的生物識別，如卵子受精時精子需識別卵子細胞膜上相應的糖蛋白。受體蛋白、腫瘤細胞表面抗原等亦均屬糖蛋白。 糖蛋白普遍存在于動物、植物及微生物中，種類繁多，功能廣泛。可按存在方式
鈣蛋白酶抑制蛋白的基本信息
中文名稱鈣蛋白酶抑制蛋白英文名稱calpastatin定 義一種廣泛分布的內源性抑制蛋白質，能特異地抑制需鈣激活的中性蛋白酶。其分子質量依來源及提取方法而異，從24kDa至400kDa。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
鈣調蛋白的胰蛋白酶消化實驗
試劑、試劑盒 消化緩沖液經 TPCK 處理的胰蛋白酶HCl純的鈣調蛋白實驗步驟 材料經 TPCK 處理的胰蛋白酶（其干粉可從 WorthingtonBiochemicalCorp. 買到)HCl(1 mmol/L)純的鈣調蛋白（干粉；無鹽（0.1~1 mg)試劑消化緩沖液(配方，見"試劑的配制
血紅蛋白和肌紅蛋白的異同
肌紅蛋白含18個α螺旋，三級結構就具有生物活性。含有血紅素，和血紅蛋白同源，與氧的結合能力介于血紅蛋白和細胞色素氧化酶之間醫學、教育網，可幫助肌細胞將氧轉運到線粒體。 血紅蛋白需要四級結構才具有生物活性，α亞基與β亞基形成十字形，運載氧氣。