二硫鍵的形成對于真核生物的分泌蛋白和質膜蛋白在內質網中的折疊十分重要。在動物和酵母中，內質網氧化還原蛋白oxidoreductin-1 (Ero1) 是二硫鍵的主要供體，將二硫鍵通過蛋白質二硫鍵異構酶（PDI）傳遞給底物蛋白。前期，中國科學院遺傳與發育生物學研究所農業資源研究中心研究員呂東平研究組與中科院生物物理研究所研究員王志珍研究團隊合作，解析了植物Ero1在蛋白質二硫鍵形成過程中的作用機制 （Fan et al., 2019, Plant Physiology）。而擬南芥基因組編碼至少有14個PDI家族成員，擬南芥的Ero1同源基因AtERO1和AtERO2是如何通過不同的PDIs將二硫鍵提供給底物尚不清楚。
最近，呂東平研究組與王志珍研究團隊再度合作。研究發現，擬南芥PDI-L和PDI-M/S亞家族蛋白具有不同但又重疊的活性：PDI-L的AtPDI2/5/6主要發揮異構酶的功能，而PDI-M/S的成員AtPDI9/10/11則更有效地從AtERO1轉移氧化等價物給底物，從而催化底物中二硫鍵的形成。進一步研究發現，AtPDI2/5和AtPDI9/10/11在催化蛋白質氧化折疊中具有協同效應。
相關研究成果在線發表在Plant Physiology上。研究工作得到國家自然科學基金委員會等的資助。
PDI-L和PDI-M/S亞家族基因多重突變體在還原條件下的生長表型
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