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細胞中，酶是最被廣泛了解和研究最多的蛋白質，它的特點是催化細胞中的各類化學反應。酶的催化反應具有高度的專一性和極高的催化效率。酶在大多數與代謝和異化作用以及DNA的復制、修復和RNA合成等相關的反應中發揮作用。在翻譯后修飾作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白質上增加或去除特定化學基團（如磷酸基團）。目前已知的酶催化的反應有約4000 種。酶可以極大地加速其所催化的反應；例如，與沒有酶催化的情況相比，乳清酸核苷-5'-單磷酸脫羧酶的加速作用最高可達1017 倍（形象地說，在沒有酶的情況下完成反應需要七千八百萬年，而存在酶的情況下反應只需18 毫秒）。 可以結合于酶上，并在酶的作用下發生反應的分子被稱為底物。雖然酶分子通常含有數百個氨基酸殘基，但參與與底物結合的殘基只占其中的一小部分，而直接參與底物催化反應的殘基則更少（平均為3-4 個殘基）。這部分參與底物結合和催化的區域被稱為活性位點。有一些酶需要結......閱讀全文
細胞中，酶是最被廣泛了解和研究最多的蛋白質，它的特點是催化細胞中的各類化學反應。酶的催化反應具有高度的專一性和極高的催化效率。酶在大多數與代謝和異化作用以及DNA的復制、修復和RNA合成等相關的反應中發揮作用。在翻譯后修飾作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白質上增加或去除特定化學基
PKA激活后，釋放的催化亞基可以催化ATP末端磷酸基團轉移到蛋白底物的絲氨酸或蘇氨酸殘基上。這種磷酸化通常導致底物活性的變化。由于PKA存在于多種細胞中，作用于不同的底物，PKA調節和cAMP調節涉及許多不同的通路。 進一步作用的機制可分為直接蛋白質磷酸化和蛋白質合成： 在蛋白質直接磷酸化過
ELISA試劑盒技術原理：以免疫學反響為根底，將抗原、抗體的特異性反響與酶對底 抗原或抗體的固相化及抗原或抗體的酶符號。 2. 結合在固相載體外表的抗原或抗體仍堅持其免疫學活性。 3. 酶符號的抗原或抗體既保留其免疫學活性，又保留酶的活性。 4. 受檢標本與固相載體外表的抗原或抗體
蛋白質一詞源自希臘語πρ?τειο?（proteios），意為“主要”、“領先”或“站在前面”，可見早在命名之初，人們就明白這種物質的重要性。早在18世紀，蛋白質被Antoine Fourcroy等人認為是一類獨特的生物分子，其特征是該分子在加熱或酸處理下具有凝結或絮凝的能力[2]。荷蘭化學家
球狀蛋白質，一類蛋白質，其多肽鏈所盤繞的立體結構為不同程度的球狀分子，多肽鏈是通過鏈內的次級鍵，如氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水作用和范德華力來維系其空間結構的。球狀蛋白質有多種多樣的生物功能，它溶于水且溶于稀的中性鹽溶液中，如中性鹽濃度過高，即從溶液中析出.這種現象稱為鹽析。加熱也能使之沉淀或凝固.
蛋白質是生命的第一要素，是構成一切細胞和組織結構必不可少的成分，并以不同形式參與維持生命的重要化學反應。生命的產生、存在與消亡，無不與蛋白質有關，故有人稱蛋白質為“生命的載體”。恩格斯說：“蛋白質是生命的物質基礎，生命是蛋白質存在的一種形式。” 構成蛋白質的基本單位是氨基酸，就像26個英文字母
(1)球狀蛋白質分子含多種二級結構元件； (2)球狀蛋白質三維結構具有明顯的折疊層次，多肽鏈主鏈在熵驅動下折疊成借氫鍵維系的α-螺旋、β-折疊等二級結構，在一級序列上相鄰的二級結構往往在三維折疊中彼此靠近并相互作用形成超二級結構； (3)球狀蛋白質分子是緊密的球狀或橢球狀實體； (4)球狀
蛋白質都是在核糖體上合成的，并且起始于細胞質基質，但是有些蛋白質在合成開始不久后便轉在內質網上合成，這些蛋白質主要有： ①向細胞外分泌的蛋白、如抗體、激素； ②跨膜蛋白，并且決定膜蛋白在膜中的排列方式； ③需要與其它細胞器組合嚴格分開的酶，如溶酶體的各種水解酶； ④需要進行修飾的蛋白，如
結合蛋白質主要分為以下種類。色蛋白：蛋白質和色素物質結合，如血紅蛋白。卵磷蛋白：蛋白質與卵磷脂相結合，如血液中的纖維蛋白、卵黃磷蛋白。脂蛋白：溶于水，是脂肪與蛋白質結合，脂蛋白是人體在體內運輸脂肪的工具。包括乳糜微粒、極低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。金屬蛋白：蛋白質與金屬結合，如運鐵
水解程度測定的常用方法是茚三酮法,利用待測蛋白樣品完全水解液做為茚三酮比色的標準樣品測定蛋白質的水解度。 水解度（ Degree of hydrolysis,DH）代表水解過程中蛋白質肽鍵被裂解的程度,常用百分數來表示： DH =h/htot× 100% 式中,h是水解后每克蛋白質被裂解的