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  • 關于腦脊液乳酸脫氫酶的簡介

    正常腦脊液中已知酶有20多種,比血清中少。活性遠低于血清,絕大多數酶不能透過血腦屏障也不受血清酶活性高低的影響,說明腦脊液酶不是來自血液。腦脊液酶的來源及其在病理條件下升高機制大致如下:血腦屏障的通透性改變;腦細胞內酶的釋放;腦脊液中各種細胞的解體;腫瘤細胞內酶的釋放;顱內壓升高;腦脊液酶的清除率下降。......閱讀全文

    關于腦脊液乳酸脫氫酶的簡介

      正常腦脊液中已知酶有20多種,比血清中少。活性遠低于血清,絕大多數酶不能透過血腦屏障也不受血清酶活性高低的影響,說明腦脊液酶不是來自血液。腦脊液酶的來源及其在病理條件下升高機制大致如下:血腦屏障的通透性改變;腦細胞內酶的釋放;腦脊液中各種細胞的解體;腫瘤細胞內酶的釋放;顱內壓升高;腦脊液酶的清除

    關于乳酸脫氫酶的簡介

      乳酸脫氫酶(lactate dehydrogenase,LD [1] 或LDH [2] ,EC1.1.1.27 [2] )是一類NAD依賴性激酶,有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基,可構成6種四聚體同工酶。 [3] 動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體,常見的A、B兩種亞基構成的5種LD

    關于腦脊液乳酸脫氫酶的注意事項介紹

      檢查前:受檢查者應停止服用腎上腺素、異丙腎上腺素、哌替啶、煙堿、阿司匹林等藥物,并保持合理的飲食和作息  檢查時:消除緊張焦慮的情緒  不適宜人群:沒有

    關于血清乳酸脫氫酶的簡介

      乳酸脫氫酶(LDH或LD)是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一,可催化丙酮酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應,也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中,以心、腎、骨骼肌含量最高,肝、脾、胰和肺組織次之。這些組織中的LDH的活力比血清中高得多。所以當少量組織壞死時,該酶即釋放血而使其他血液中

    關于紅細胞乳酸脫氫酶的簡介

      乳酸脫氫酶能可逆地催化乳酸氧化為丙酮酸,該催化反應是無氧糖酵解的最終產物,此酶廣泛地存在于身體各組織細胞的胞漿中,以心、骨骼肌和腎臟最豐富,其次為肝、脾、胰腺、腦和肺臟等,正常血清中含有LDH,而多數組織中酶活性要比血清高出1000倍。  (1) 成人:習慣單位:200±26.5U/g Hb (

    關于D乳酸脫氫酶的簡介

      大多數D-乳酸脫氫酶催化是可逆反應,極少數不可逆;對于可逆的D-乳酸脫氫酶來說,只有環境中乳酸濃度較高時才催化逆反應,即催化乳酸合成丙酮酸,來參與細菌的代謝。  D-乳酸脫氫酶的一級結構比對表明,不同種屬的D-乳酸脫氫酶的氨基酸序列存在較大的差異,但是參與丙酮酸的結合與催化的氨基酸殘基卻十分保守

    乳酸脫氫酶的簡介

      乳酸脫氫酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)為含鋅離子的金屬蛋白,分子量為135~140kD,由H和M兩種亞基組成,是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一,可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應,也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中,以腎臟含量最高,其次是心

    乳酸脫氫酶的簡介

      乳酸脫氫酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)為含鋅離子的金屬蛋白,分子量為135~140kD,由H和M兩種亞基組成,是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一,可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應,也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中,以腎臟含量最高,其次是心

    乳酸脫氫酶的簡介

      乳酸脫氫酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)為含鋅離子的金屬蛋白,分子量為135~140kD,由H和M兩種亞基組成,是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一,可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應,也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中,以腎臟含量最高,其次是心

    腦脊液乳酸脫氫酶的檢查過程介紹

      1、患者側臥于硬板床上,背部與桌面垂直,頭部盡量向前胸屈曲,兩手抱膝緊貼腹部,使軀干盡可能呈弓形;或由助手在術者對面用一手挽患者頭部,另一手挽雙下肢腘窩處并用力抱緊,使脊柱盡量后凸以增寬椎間隙,便于進針。  2、確定穿刺點,通常以雙側髂棘最高點連線與后正中線的交匯點為穿刺點,此處相當于第3-4腰

    簡述腦脊液乳酸脫氫酶的臨床意義

      異常結果:升高:許多中樞神經系統疾病均可導致腦脊液LDH升高。局部缺氧性壞死、細菌性腦膜炎、腦梗死、腦及蛛網膜下腔出血急性期,脫髓鞘病,尤其是多發性硬化癥急性期與惡化期,原發與轉移性腦瘤及白血病、淋巴瘤,顱外傷、腦膿腫、腦積水、中樞神經系統退化性變時等均增高。  需要檢測的人群:出現嚴重頭痛、食

    血清乳酸脫氫酶的簡介

      乳酸脫氫酶(LDH或LD)是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一,可催化丙酮酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應,也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中,以心、腎、骨骼肌含量最高,肝、脾、胰和肺組織次之。這些組織中的LDH的活力比血清中高得多。所以當少量組織壞死時,該酶即釋放血而使其他血液中

    腦脊液乳酸脫氫酶的相關疾病和癥狀介紹

      1、相關疾病  高顱壓性腦積水,化膿性腦膜炎,外傷性腦積水,老年人正常壓力腦積水,小兒后顱窩型腦積水綜合征。  2、相關癥狀  全頭痛,持續高燒,血管性頭痛,間歇性頭痛,情緒性頭痛,緊張性頭痛,頸性頭痛,四肢抽搐,痛性臉抽搐,雙眼抽搐。

    關于乳酸脫氫酶同工酶電泳的簡介

      乳酸脫氫酶同工酶(LDHI)是指能催化同一反應,而結構不盡相同的一組酶類。由于廣泛存在于人體各組織中,檢測血清中LDH總活性意義不是很大,但各組織中同工酶構成差異較大,因而血清中乳酸脫氫酶同工酶的變化對肝臟、心血管、血液等疾病的臨床診斷顯得十分重要。乳酸脫氫酶同工酶的檢測方法包括電泳法、離子交換

    關于腦脊液乳酸的基本介紹

      腦脊液(CSF)中的乳酸濃度在很大程度上取決于中樞神經系統(CNS)的糖酵解作用,與血中的乳酸量無關。  異常結果:升高:細菌性腦膜炎,如化膿性、結核性腦膜炎、大腦組織缺血、缺氧、低碳酸血癥、腦積水、腦梗死、蛛網膜下腔出血、癲癇狀態、腦腫瘤、尿毒癥。  需要檢測的人群:出現高燒,皮膚疹,嚴重頭痛

    臨床化學檢查方法介紹腦脊液乳酸脫氫酶介紹

    腦脊液乳酸脫氫酶介紹:  正常腦脊液中已知酶有20多種,比血清中少。活性遠低于血清,絕大多數酶不能透過血腦屏障也不受血清酶活性高低的影響,說明腦脊液酶不是來自血液。腦脊液酶的來源及其在病理條件下升高機制大致如下:血腦屏障的通透性改變;腦細胞內酶的釋放;腦脊液中各種細胞的解體;腫瘤細胞內酶的釋放;顱內

    關于血清乳酸脫氫酶同工酶(LDHI)的簡介

      人組織中的乳酸脫氫酶(LDH)用電泳法可以分離出5種同工酶區帶,根據其電泳遷移率的快慢,依次命名為LDH1,LDH2,LDH3,LDH4,LDH5。不同組織的乳酸脫氫酶同工酶分布不同,存在明顯的組織特異性,人心肌、腎和紅細胞中以LDH1和LDH2最多,骨骼肌和肝中以LDH4和LDH5最多,而肺、

    關于乳酸脫氫酶的基本介紹

      乳酸脫氫酶(LD或LDH)是一種糖酵解酶,主要作用是催化乳酸氧化為丙酮酸,將氫轉移給NAD成為NADH。乳酸脫氫酶廣泛存在于人體各組織中,最多見于心肌、骨骼肌和紅細胞。  乳酸脫氫酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)為含鋅離子的金屬蛋白,分子量為135~140kD,由H

    關于腦脊液乳酸的注意事項介紹

      檢查前:受檢查者應停止服用腎上腺素、異丙腎上腺素、哌替啶、煙堿、阿司匹林等藥物,并保持合理的飲食和作息。  檢查時:消除緊張焦慮的情緒。  不適宜人群:沒有。

    乳酸脫氫酶及其同工酶簡介

      乳酸脫氫酶(LD)分子量為135~140KD,由兩種亞單位組成:H(表示heart)和M(表示muscle)。它們按不同的形式排列組合形成含4個亞基的5種同工酶,即:LD1(H4)、LD2(H3M1)、LD3(H2M2)、LD4(HM3)、LD5(M4)。  LD催化丙酮酸與乳酸之間還原與氧化反

    關于乳酸的簡介

      名稱:乳酸  英文名:Lactic acid;2-Hydroxy propionic acid  其它名稱:2-羥基丙酸;α-羥基丙酸;丙醇酸  構型:L型;D型;DL型  CAS登錄號:50-21-5(DL);79-33-4(L) [6] ;10326-41-7(D) [7]  分子式:C3H

    關于積液乳酸脫氫酶的基本介紹

      乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。乳酸脫氫酶存在于機體所有組織細胞的胞質內,其中以腎臟含量較高。乳酸脫氫酶是能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶,幾乎存在于所有組織中。同功酶有五種形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4),可用電泳方法將其

    腦脊液乳酸的相關疾病

      尿毒癥昏迷,溶血尿毒癥綜合征,嬰兒及兒童期癲癇及癲癇綜合征,特發性癲癇綜合征,老年人尿毒癥性肺炎,尿毒癥肺炎,早期嬰兒型癲癇性腦病,小兒癲癇發作誘發失語綜合征,尿毒癥

    關于乳酸的信息簡介

      我們每天進食許多食物及營養素以供生長發育所需,包括脂肪、蛋白質、糖類及維生素。前三者進入體內后多被分解產生能量,尤以糖類(碳水化合物)為大宗。 當氧氣供應充足時,單糖類如葡萄糖將被轉化成水與二氧化碳并釋放出能量ATP。 當氧氣不足時,糖類分解就改走另條路(體內的替化路線,以維持生命所需,但反應較

    關于L乳酸脫氫酶的基本介紹

      大多數乳酸菌中不僅存在D-乳酸脫氫酶也存在L-乳酸脫氫酶,L-乳酸脫氫酶催化丙酮酸還原生成L-乳酸。L-乳酸脫氫酶分為兩型:一類可被FDP激活,屬于別構酶;另一類不需要FDP激活,不具有別構效應。據Hiroyuki Uchikoba報道,L.pentosus的L-乳酸脫氫酶是一個非異構酶,但是它

    乳酸脫氫酶的測定

      乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應,正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多,所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。

    乳酸脫氫酶的測定

      乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應,正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多,所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。

    乳酸脫氫酶的測定

      乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應,正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多,所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。

    乳酸脫氫酶的定義

    乳酸脫氫酶(lactate dehydrogenase,LD??或LDH??,EC1.1.1.27?)是一類NAD依賴性激酶,有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基,可構成6種四聚體同工酶。?動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體,常見的A、B兩種亞基構成的5種LDH同工酶(LDH1-5),C亞基

    乳酸脫氫酶的檢查

      (1)參考值;漏出液LD:接近血清。滲出液LD>200U/L,積液LD/血清LD比值大于0.6。  (2)臨床意義:①LD活性增高見于化膿性積液、惡性積液、結核性積液等。化膿性積液LD活性增高最明顯,且LD增高程度與感染程度呈正相關;其次為惡性積液;結核性積液LD略為增高。②如果積液LD/血清L

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