簡述黏蛋白的蛋白質結構
成熟黏蛋白是由兩個不同的區域： 氨基和羧基末端區域被輕度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸殘基參與建立二硫內和黏蛋白單體之間的聯系。 的10?80殘基序列的多個串聯重復序列，其中多達一半的形成的大的中央區域的氨基酸是絲氨酸或蘇氨酸。這個區域被與數百飽和O-連接的寡糖。N-連接寡糖中也發現對粘蛋白，但在豐度比的O-聯糖少。......閱讀全文
簡述黏蛋白的蛋白質結構
成熟黏蛋白是由兩個不同的區域： 氨基和羧基末端區域被輕度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸殘基參與建立二硫內和黏蛋白單體之間的聯系。 的10?80殘基序列的多個串聯重復序列，其中多達一半的形成的大的中央區域的氨基酸是絲氨酸或蘇氨酸。這個區域被與數百飽和O-連接的寡糖。N-連接寡糖中也發現對粘蛋
簡述蛋白質結構的作用
1、蛋白質結構的作用—構成生物體內基本物質，為生長及維持生命所必需； 2、蛋白質結構的作用—部分蛋白質可作為生物催化劑，即酶和激素； 3、蛋白質結構的作用—生物的免疫作用所必需的物資； 4、蛋白質結構的作用—有些蛋白質會導致食物過敏。
簡述蛋白質結構在蛋白質設計中的應用
蛋白質設計的目標是通過計算機輔助的算法以生成符合目標蛋白質三維結構的氨基酸序列，經過漫長的進化，自然界已經篩選出了數量眾多的蛋白質，但天然蛋白質只有在自然條件下才發揮最佳功能，這使得人們利用這些蛋白質受到了限制，因此需要對蛋白質進行改造使其能適應特定條件發揮特定的功能。蛋白質分子的設計分為3類：
簡述黏蛋白的臨床意義
增加粘蛋白產生發生在許多腺癌，包括胰腺癌，肺癌，乳腺癌，卵巢癌，結腸癌和其它組織。粘蛋白也過度表達在肺疾病，如哮喘，支氣管炎，慢性阻塞性肺病或囊性纖維化。兩膜粘蛋白，MUC1和MUC4已被廣泛研究相對于在疾病過程其病理含義。粘蛋白正在調查盡可能診斷標記為惡性腫瘤和其他疾病過程中，它們是最通常過度
簡述黏蛋白的臨床意義
增加粘蛋白產生發生在許多腺癌，包括胰腺癌，肺癌，乳腺癌，卵巢癌，結腸癌和其它組織。粘蛋白也過度表達在肺疾病，如哮喘，支氣管炎，慢性阻塞性肺病或囊性纖維化。兩膜粘蛋白，MUC1和MUC4已被廣泛研究相對于在疾病過程其病理含義。粘蛋白正在調查盡可能診斷標記為惡性腫瘤和其他疾病過程中，它們是最通常過度
層黏連蛋白的結構和特點
層黏連蛋白（Laminins，LN）存在于早期胚胎、纖維化及某些腫瘤細胞之間，在正常血液及組織液中的濃度極低。層黏連蛋白具有與Ⅳ型膠原（Collagen IV）、Nidogen（也叫Entactin）、硫酸乙酰肝素（Heparan sulfate）等分子結合的部位，而層黏連蛋白與Ⅳ型膠原、Nidog
纖維黏連蛋白的特點和結構
纖維黏連蛋白（Fibronectin，FN，又稱冷不溶球蛋白CIG、轉化敏感性細胞外巨蛋白質LETS、成纖維細胞表面抗原FSA、調理素-α2糖蛋白、血清細胞粘合因子、纖連素、纖維連接蛋白、纖維結構蛋白、纖連蛋白、纖黏連蛋白）是發現最早的細胞外基質非膠原糖蛋白，某些腫瘤患者血漿纖維黏連蛋白升高，腹水中
簡述黏蛋白病的臨床表現
黏蛋白病在臨床上具有特異性三主征：毛孔性丘疹，局限性隆起性紅斑及脫毛。臨床上可分為三種類型： 1、急性良性型黏蛋白病： 為臨床最常見者，早起表現為成群丘疹或斑塊，約2～5厘米大小，皮膚色或紅色，上覆鱗屑，好發于毛囊處。皮損可開始即脫發，也可在幾周后陸續出現。常發于頭皮、眉毛等處，脫發即為其主
簡述毛囊性黏蛋白病的檢查方法
1、毛囊性黏蛋白病的實驗室檢查：目前沒有相關內容描述。 2、毛囊性黏蛋白病的其他輔助檢查： 組織病理：主要為外毛根鞘和皮脂腺的黏蛋白沉積。外毛根鞘的角質形成細胞被黏蛋白隔開呈星形。黏蛋白主要為透明質酸，可用膠體鐵染色顯示。真皮上部血管和毛囊周圍有淋巴細胞、嗜酸性細胞和漿細胞浸潤。還可見到一定
簡述蛋白質結構在藥物設計中的應用
從基因組數據到新藥物的過程分為2個部分：一是選擇目標蛋白，二是選擇合適的藥物，藥物分子必需與目標蛋白質分子緊密結合、容易合成且沒有毒副作用。傳統的藥物設計通過篩選大量的天然化合物、已知的底物或配基的類似物（anaIogs）以及生物化學研究來確定前導物（Iead compounds），較少依賴目標
簡述蛋白質二級結構的無規卷曲
多肽鏈中肽平面的一些無規則排列的無規律構象，稱為無規卷曲（randomcoil）。無規卷曲通過主鏈間的氫鍵或主鏈與側鏈間的氫鍵穩定其構象，是蛋白質結構中的基本構件。卷曲的柔性構象可使肽鏈改變走向，利于連接結構相對剛性的α螺旋和β折疊，在蛋白質肽鏈的卷曲、折疊過程中起重要作用。
蛋白質的結構及蛋白質的功能（二）
?? (二)蛋白質空間橡象與功能活性的關系 蛋白質多種多樣的功能與各種蛋白質特定的空間構象密切相關，蛋白質的空間構象是其功能活性的基礎，構象發生變化，其功能活性也隨之改變。蛋白質變性時，由于其空間構象被破壞，故引起功能活性喪失，變性蛋白質在復性后，構象復原，活性即能恢復。 在生物體內，當某種物質
蛋白質的結構及蛋白質的功能（一）
?? 蛋白質為生物高分子物質之一，具有三維空間結構，因而執行復雜的生物學功能。蛋白質結構與功能之間的關系非常密切。在研究中，一般將蛋白質分子的結構分為一級結構與空間結構兩類。 一、蛋白質的一級結構 蛋白質的一級結構(primary structure)就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序(
蛋白質根據蛋白質結構進行分類
纖維蛋白（fibrous protein）：一類主要的不溶于水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，并為單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。球蛋白(globular protein)：緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶于水
蛋白質整體的結構
蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物大分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。 一級結構：蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。 二級結構：蛋白質分子局區域內，多肽
蛋白質的基本結構
蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。一級結構（primary structure）：氨基酸殘基在蛋白質肽鏈中的排列順序稱為蛋白質的一級結構，每種蛋白質都
關于蛋白質結構的結構種類概述
蛋白質分子是由氨基酸首尾相連縮合而成的共價多肽鏈，但是天然蛋白質分子并不是走向隨機的松散多肽鏈。每一種天然蛋白質都有自己特有的空間結構或稱三維結構，這種三維結構通常被稱為蛋白質的構象，即蛋白質的結構。 蛋白質的分子結構可劃分為四級，以描述其不同的方面： 一級結構：組成蛋白質多肽鏈的線性氨基酸
關于蛋白質結構的結構測定介紹
專門存儲蛋白質和核酸分子結構的蛋白質數據庫中，接近90%的蛋白質結構是用X射線晶體學的方法測定的。X射線晶體學可以通過測定蛋白質分子在晶體中電子密度的空間分布，在一定分辨率下解析蛋白質中所有原子的三維坐標。大約9%的已知蛋白結構是通過核磁共振技術來測定的。該技術還可用于測定蛋白質的二級結構。除了
關于蛋白質結構的結構預測介紹
測定蛋白質序列比測定蛋白質結構容易得多，而蛋白質結構可以給出比序列多得多的關于其功能機制的信息。因此，許多方法被用于從序列預測結構。 一、二級結構預測 二、三級結構預測 同源建模：需要有同源的蛋白三級結構為基礎進行預測。 Threading法。“從頭開始”（Ab initio）：只需要蛋
蛋白質結構的相關介紹
蛋白質結構是指蛋白質分子的空間結構。作為一類重要的生物大分子，蛋白質主要由碳、氫、氧、氮、硫等化學元素組成。所有蛋白質都是由20種不同的L型α氨基酸連接形成的多聚體，在形成蛋白質后，這些氨基酸又被稱為殘基。蛋白質和多肽之間的界限并不是很清晰，有人基于發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為，若殘基
蛋白質折疊的主要結構
蛋白質的主要結構及其線性氨基酸序列決定了其天然構象。特定氨基酸殘基及其在多肽鏈中的位置是決定因素，蛋白質的某些部分緊密折疊在一起并形成其三維構象。氨基酸組成不如序列重要。然而，折疊的基本事實仍然是，每種蛋白質的氨基酸序列都包含指定天然結構和達到該狀態的途徑的信息。這并不是說幾乎相同的氨基酸序列總是相
噬菌體蛋白質的結構
無尾部結構的二十面體：這種噬菌體為一個二十面體，外表由規律排列的蛋白亞單位——衣殼組成，核酸則被包裹在內部。有尾部結構的二十面體：這種噬菌體除了一個二十面體的頭部外，還有由一個中空的針狀結構及外鞘組成的尾部，以及尾絲和尾針組成的基部。線狀體：這種噬菌體呈線狀，沒有明顯的頭部結構，而是由殼粒組成的盤旋
蛋白質立體結構的形成
在對蛋白質立體結構有所了解的基礎上，蛋白質化學家很自然地希望闡明蛋白質立體結構是如何形成的，即肽鏈是如何折疊的。從Anfinsen經典的核糖核酸酶的還原和重氧化實驗，得出蛋白質肽鏈折疊的基本原則：蛋白質的氨基酸序列決定了蛋白質的立體結構，即肽鏈的折疊方式。肽鏈折疊的本質，可以簡單地理解為將肽鏈中絕大
蛋白質的整體結構介紹
蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。蛋白質分子的化學鍵一級結構（primary structure）：氨基酸殘基在蛋白質肽鏈中的排列順序稱為蛋白質的一級
蛋白質的結構和功能
蛋白質是細胞組分中含量最豐富、功能最多的高分子物質。酶、抗體、多肽激素、轉運蛋白、收縮蛋白以及細胞的骨架結構均為蛋白質。幾乎在所有的生物過程中起著關鍵作用。蛋白質的基本組成單位是氨基酸。構成天然蛋白質的氨基酸有二十種,分為非極性、疏水性氨基酸；極性、中性氨基酸；酸性氨基酸和堿性氨基酸。氨基酸借助肽鍵
蛋白質的結構與功能
蛋白質分子中關鍵活性部位氨基酸殘基的改變，會影響其生理功能，甚至造成分子病（moleculardisease）。例如鐮狀細胞貧血，就是由于血紅蛋白分子中兩個β亞基第6位正常的谷氨酸變異成了纈氨酸，從酸性氨基酸換成了中性支鏈氨基酸，降低了血紅蛋白在紅細胞中的溶解度，使它在紅細胞中隨血流至氧分壓低的外周
簡述脂蛋白的結構
脂蛋白中的蛋白部分稱為載脂蛋白（Apo）。載脂蛋白在脂蛋白代謝中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法,當前已經發現很多種類,一般分為5～7類,主要測定其ApoAI,ApoB兩種。 ApoAI主要由肝臟合成,小腸也可合成,它是高密度脂蛋白膽固醇（HDL-CHOL）的主要結構蛋白,占HD
簡述蛋白質復性的性質
近來，越來越多的有關蛋白質折疊的研究已轉向利用分子伴侶GroE家族。有些學者已成功地利用分子伴侶在體內和體外輔助蛋白質復性[12、13]。但分子伴侶在實際應用中尚存在費用高并需要與復性蛋白質分離等缺點，因此研究開發分子伴侶的重復利用性及穩定性是實現其應用的關鍵。 GroEL具有結合蛋白質的作用
簡述蛋白質合成的調控
生物體內蛋白質合成的速度,主要在轉錄水平上,其次在翻譯過程中進行調節控制。它受性別、激素、細胞周期、生長發育、健康狀況和生存環境等多種因素及參與蛋白質合成的眾多的生化物質變化的影響。由于原核生物的翻譯與轉錄通常是偶聯在一起的,且其mRNA的壽命短,因而蛋白質合成的速度主要由轉錄的速度決定。弱化作
蛋白質立體結構原則
1.由于C=O雙鍵中的π電子云與N原子上的未共用電子對發生“電子共振”，使肽鍵具有部 分雙鍵的性質，不能自由旋轉。 ? 2.與肽鍵相連的六個原子構成剛性平面結構，稱為肽單元或肽鍵平面。但由于α-碳原子與其他原子之間均形成單鍵，因此兩相鄰的肽鍵平面可以作相對旋轉。此單鍵的旋