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絲氨酸蛋白酶（或絲氨酸內肽酶）是酶的是切割肽鍵在蛋白質，其中絲氨酸作為親核氨基酸在（酶的）活性位點。它們普遍存在于真核生物和原核生物中。絲氨酸蛋白酶根據其結構分為兩大類：胰凝乳蛋白酶樣（胰蛋白酶樣）或枯草桿菌蛋白酶樣。......閱讀全文
絲氨酸蛋白酶（或絲氨酸內肽酶）是酶的是切割肽鍵在蛋白質，其中絲氨酸作為親核氨基酸在（酶的）活性位點。它們普遍存在于真核生物和原核生物中。絲氨酸蛋白酶根據其結構分為兩大類：胰凝乳蛋白酶樣（胰蛋白酶樣）或枯草桿菌蛋白酶樣。
在MEROPS蛋白酶分類系統16個計數超家族（如2013），每個包含許多家庭。每個超家族使用催化三聯體在不同的或成對蛋白質折疊等代表趨同進化的的催化機制。大多數屬于蛋白酶的PA家族（超家族）的S1家族。對于超家族，P=超家族，包含親核類家族的混合物，S=純絲氨酸蛋白酶。超家族。在每個超家族中，家族由
絲氨酸蛋白酶水平的測定在特定疾病的背景下可能有用。在診斷出血性或血栓性病癥時可能需要凝血因子水平。糞便彈性蛋白酶用于確定胰腺的外分泌活性，例如在囊性纖維化或慢性胰腺炎中。血清前列腺特異性抗原用于前列腺癌篩查、風險分層和治療后監測。由肥大細胞釋放的絲氨酸蛋白酶是1型超敏反應（例如過敏反應）的重要診斷標
絲氨酸蛋白酶催化機制的主要參與者是催化三聯體。三聯體位于酶的活性位點，在那里發生催化作用，并保存在絲氨酸蛋白酶的所有超家族中。三聯體是由三個氨基酸組成的協調結構：His57、Ser195（因此得名“絲氨酸蛋白酶”）和Asp102.這三種關鍵氨基酸均在蛋白酶的切割能力中發揮重要作用。雖然三聯體的氨基酸
絲氨酸蛋白酶是一種種類豐富的酶類，之所以以此命名是因為在酶的催化活性位點上包含絲氨酸在內的絲氨酸、組氨酸、天冬氨酸組成的催化三聯體。有些絲氨酸蛋白酶類如凝血酶類蛋白酶，其中包括凝血酶、組織纖維蛋白溶酶原激活劑、血纖維蛋白溶酶，它們參與凝血的發生以及炎癥應答反應；也有些如胰蛋白酶類的絲氨酸蛋白酶類的參
絲氨酸蛋白酶的特點是具有獨特的結構，由兩個在催化活性位點會聚的β-桶結構域組成。這些酶可以根據它們的底物特異性進一步分類為胰蛋白酶樣、胰凝乳蛋白酶樣或彈性蛋白酶樣。胰蛋白酶樣胰蛋白酶樣蛋白酶在帶正電荷的氨基酸（賴氨酸或精氨酸）之后切割肽鍵。這種特異性是由位于酶S1口袋底部的殘基驅動的（通常是帶負電荷
宿主生物必須確保絲氨酸蛋白酶的活性得到充分調節。這是通過對初始蛋白酶激活和抑制劑分泌的要求來實現的。酶原激活酶原是酶的通常無活性的前體。如果消化酶在合成時活躍，它們會立即開始咀嚼合成器官和組織。急性胰腺炎就是這樣一種情況，其中胰腺中的消化酶過早激活，導致自我消化（自溶）。它還使死后調查復雜化，因為胰
蛋白酶是水解蛋白質肽鏈的一類酶的總稱。按其降解多肽的方式分成內肽酶和端肽酶兩類。前者可把大分子量的多肽鏈從中間切斷，形成分子量較小的朊和胨；后者又可分為羧肽酶和氨肽酶，它們分別從多肽的游離羧基末端或游離氨基末端逐一將肽鏈水解生成氨基酸。
蘇氨酸蛋白酶是一個蛋白水解酶家族，在活性位點內含有蘇氨酸(Thr)殘基。這類酶的原型成員是蛋白酶體的催化亞基，但酰基轉移酶會聚進化出相同的活性位點幾何結構和機制。
半胱氨酸蛋白酶，也稱為硫醇蛋白酶，是降解蛋白質的水解酶。這些蛋白酶都有一個共同的催化機制，涉及親核半胱氨酸巰基的催化三聯或對子。1873年由GopalChunderRoy發現，xxx個被分離和表征的半胱氨酸蛋白酶是從Caricapapaya中獲得的木瓜蛋白酶。半胱氨酸蛋白酶常見于水果中，包括木瓜、菠