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阿侖尼烏斯（S．A．Arrhenius）發現化學反應的速度常數k和絕對溫度T之間有的關系。這里的E就是活化能。假若把上式積分得到從這個公式可知，在各種溫度下求得k值，把lnk對1/T作圖（這圖稱為阿侖尼烏斯圖）就得到直線，由于直線的斜率是-E/R，因而可求得E值。活化能的物理意義一般認為是這樣：從原反應體系到產物的中間階段存在一個過渡狀態，這個過渡狀態和原系統的能量差就是活化能E，而且熱能RT如不大于E，反應就不能進行。也就是原系統和生成物系統之間存在著能壘，其高度相當于活化能。其后埃林（H．Eyring）從過渡狀態（也叫做活性絡合物）和原系統之間存在著近似的平衡出發，對速度常數k導出了如下的關系 ：k為通透系數，K是波爾茲曼常數，h是普朗克常數，ΔG*、ΔS*、ΔH*分別為活化自由能、活化熵和活化焓。而且活化自由能與活化焓大致相等。酶促反應主要就是由于降低了活化自由能。......閱讀全文
阿侖尼烏斯（S．A．Arrhenius）發現化學反應的速度常數k和絕對溫度T之間有的關系。這里的E就是活化能。假若把上式積分得到從這個公式可知，在各種溫度下求得k值，把lnk對1/T作圖（這圖稱為阿侖尼烏斯圖）就得到直線，由于直線的斜率是-E/R，因而可求得E值。活化能的物理意義一般認為是這樣：從原
阿倫尼烏斯公式非活化分子轉變為活化分子所需吸收的能量為活化能的計算可用阿倫尼烏斯方程求解。阿倫尼烏斯方程反應了化學反應速率常數K隨溫度變化的關系。在多數情況下，其定量規律可由阿倫尼烏斯公式來描述：式中：κ為反應的速率系（常）數；Ea和A分別稱為活化能和指前因子，是化學動力學中極重要的兩個參數；R為摩
此式表明，化學反應在等溫等壓下發生，不做其他功時，反應的熱效應等于系統的狀態函數焓的變化量。請特別關注上句中的“不做其他功時”，若做其它功（如電池放電做功）反應的熱效應決不會等于系統的狀態函數H的變化量△H。我們之所以要定義焓這個函數，其原因是由于其變化量是可以測定的（等于等溫等壓過程不做其它功時的
酶的催化機理是降低反應活化能。化學反應之所以能夠進行,是因為有一部分的底物分子已被激活成為活化分子,活化分子越多,反應速度則越快。酶-底物復合物反應生成產物的同時釋放酶,與另外的底物分子結合,通過降低反應的活化能提高化學反應的速度。酶能夠加快化學反應的速度,但不能改變化學反應的平衡點,也就是說酶在促
萌芽活化能是一個化學名詞，又被稱為閾能。這一名詞是由阿倫尼烏斯（Arrhenius）在1889年引入，用來定義一個化學反應的發生所需要克服的能量障礙。活化能可以用于表示一個化學反應發生所需要的最小能量。反應的活化能通常表示為Ea，單位是千焦耳每摩爾（kJ/mol）。活化能表示勢壘（有時稱為能壘）的高
活化能是指化學反應中，由反應物分子到達活化分子所需的最小能量。以酶和底物為例，二者自由狀態下的勢能與二者相結合形成的活化分子的勢能之差就是反應所需的活化能，因此不是說活化能存在于細胞中，而是細胞中的某些能量為反應提供了所需的活化能。事實上，對基元反應，Ea可以賦予較明確的物理意義。分子相互作用的首要
反應活化能是指分子從常態轉變為容易發生化學反應的活躍狀態所需要的能量。?對基元反應，反應活化能即基元反應的活化能。對復雜的非基元反應，反應活化能是總包反應的的表觀活化能，即各基元反應活化能的代數和。
酶的特征及酶催化效果本質 酶催化效果本質：降低化學反應活化能酶與無機催化劑比擬：1、一樣點：1）改動化學反應速度，自身簡直不被耗費；2）只催化已存在的化學反應；3）加速化學反應速度，縮短到達均衡工夫，但不改動均衡點；4）降低活化能，使化學反應速度加速。5）都邑呈現中毒景象。2、分歧點：即酶的特征酶的
式中△U≡U終態-U始態≡U反應產物-U反應物，式中∑vB（g）=△n（g）/mol，即發生1mol反應，產物氣體分子總數與反應物氣體分子總數之差。由該式可見，對于一個具體的化學反應，等壓熱效應與等容熱效應是否相等，取決于反應前后氣體分子總數是否發生變化，若總數不變，系統與環境之間不會發生功交換，于
化學吸附的主要特點是：僅發生單分子層吸附；吸附熱與化學反應熱相當；有選擇性；大多為不可逆吸附；吸附層能在較高溫度下保持穩定等。化學吸附又可分為需要活化能的活化吸附(activated adsorption)和不需活化能的非活化吸附(non-activated adsorption)，前者吸附速度較慢