蛋白質二級結構的基本介紹
蛋白質二級結構（secondary structure of protein）是指多肽主鏈骨架原子沿一定的軸盤旋或折疊而形成的特定的構象，即肽鏈主鏈骨架原子的空間位置排布，不涉及氨基酸殘基側鏈。蛋白質二級結構的主要形式包括α-螺旋、β-折疊、β-轉角、Ω環和無規卷曲。 [1] 由于蛋白質的分子量較大，因此，一個蛋白質分子的不同肽段可含有不同形式的二級結構。維持二級結構的主要作用力為氫鍵。 一種蛋白質的二級結構并非單純的α螺旋或β折疊結構,而是這些不同類型構象的組合,只是不同蛋白質各占多少不同而已。......閱讀全文
蛋白質二級結構的基本介紹
蛋白質二級結構（secondary structure of protein）是指多肽主鏈骨架原子沿一定的軸盤旋或折疊而形成的特定的構象，即肽鏈主鏈骨架原子的空間位置排布，不涉及氨基酸殘基側鏈。蛋白質二級結構的主要形式包括α-螺旋、β-折疊、β-轉角、Ω環和無規卷曲。 [1] 由于蛋白質的分子量
蛋白質超二級結構的基本信息介紹
超二級結構（supersecondary structure）是指在多肽鏈內順序上相互鄰近的二級結構常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成規則的二級結構聚集體。發現的超二級結構有三種基本形式：α螺旋組合（αα）；β折疊組合（βββ）和α螺旋β折疊組合（βαβ），其中以βαβ組合最為常見。它們可
蛋白質的二級結構與超二級結構結構的組裝塊
一、蛋白質的二級結構 蛋白質在細胞中必須通過詳細的三維結構識別成千上萬種的不同分子，這就需要蛋白質分子具有結構多樣性。蛋白質結構研究得出的第一個重要的基本規律是水溶性球狀蛋白質分子折疊的重要驅動力，它是將疏水側鏈置于分子內部，產生一個"疏水內核"和一個親水表面。為了把側鏈放到分子內部去，相應的高度
關于蛋白質二級結構的β折疊的介紹
β折疊是指多肽鏈以肽單元為單位，以Cα為旋轉點形成伸展的鋸齒狀折疊構象，又稱3片層（3-strand）結構，具有下列特征。 （1）肽鏈折疊成伸展的鋸齒狀，肽單元間的夾角為110°，氨基酸殘基的R側鏈分布在片層的上下。 （2）兩條以上肽鏈（或同一條多肽鏈的不同部分）平行排列，相鄰肽鏈之間的肽鍵
關于蛋白質二級結構的Ω環的介紹
Ω環（Ω loop）是近二三十年才發現的一類二級結構，它們雖然不像α螺旋和β折疊片那樣規正，但仍有規則可循，屬干部分規正的二級結構。從形式上Ω環可看成是β轉角的延伸。此環有兩個特征。一是環的長度不超過16個氨基酸殘基，一般為6~8個殘基，尤以8殘基的Ω環為最多；二是它改變了蛋白質肽鏈的走向，使得
關于蛋白質二級結構的α螺旋的介紹
蛋白質分子中多個肽平面通過氨基酸a-碳原子的旋轉，使多肽主鏈各原子沿中心軸向右盤曲形成穩定的α螺旋（a-helix）構象。 α螺旋具有下列特征： （1）多肽鏈以肽單元為基本單位，以Cα為旋轉點形成右手螺旋，氨基酸殘基的側鏈基團伸向螺旋的外側。 （2）每3.6個氨基酸旋轉一周，螺距為0.54n
CD測蛋白質二級結構的基本原理
1.?CD測蛋白質二級結構的基本原理????????蛋白質是由氨基酸通過肽鏈組成的具有特定結構的生物大分子。蛋白質中氨基酸殘基的排列次序是蛋白質的一級結構，而肽鏈中局部肽段骨架形成的構象稱為二級結構，二級結構是靠臺聯股價中的燙機上的氧原子和亞胺基上的氫之間的氫鍵來維系的，根據肽鏈的旋轉方向與氫鍵之間
蛋白質二級結構的定義
成氫鍵，這是穩定α－螺旋的主要鍵。 （4）肽鏈中氨基酸側鏈R，分布在螺旋外側，其形狀、大小及電荷影響α－螺旋的形成。酸性或堿性氨基酸集中的區域，由于同電荷相斥，不利于α－螺旋形成；較大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸）集中的區域，也妨礙α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元環上，不易扭轉，加之
關于蛋白質二級結構β－片層結構特點的內容介紹
①蛋白質二級結構β－片層結構特點—是肽鏈相當伸展的結構，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。氨基酸殘基的R側鏈伸出在鋸齒的上方或下方。 ②蛋白質二級結構β－片層結構特點—依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內的兩段肽鏈間的C=O與N-H形成氫鍵，使構象穩定。 ③蛋白質二級結構β－片層結構
關于蛋白質的二級結構（β折疊）的特性介紹
β－折疊(β－sheet)也是一種重復性的結構，大致可分為平行式和反平行式兩種類型，它們是通過肽鏈間或肽段間的氫鍵維系。可以把它們想象為由折疊的條狀紙片側向并排而成，每條紙片可看成是一條肽鏈，稱為β折疊股或β股(β－strand)，肽主鏈沿紙條形成鋸齒狀，處于最伸展的構象，氫鍵主要在股間而不是股
蛋白質的二級結構的特點
二級結構以往是由生物巨分子在原子量級結構下的氫鍵來定義的。在蛋白質，二級結構則是以主鏈中氨基之間的氫鍵模式來定義，亦即DSSP所定義的氫鍵，并不包括主鏈與旁鏈間或是旁鏈之間的氫鍵。而核酸的二級結構是以堿基之間的氫鍵來定義。在很多RNA分子，二級結構對RNA正常功能非常重要，有時甚至于較序列重要。這可
關于蛋白質二級結構肽鍵平面的介紹
Pauling等人對一些簡單的肽及氨基酸的酰胺等進行了X線衍射分析，從一個肽鍵的周圍來看，得知： （1）肽鍵平面—肽鍵中的C-N鍵長0.132nm，比相鄰的N-C單鍵（0.147nm）短，而較一般C=N雙鍵（0.128nm）長，可見，肽鍵中-C-N-鍵的性質介于單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質
關于蛋白質二級結構的定義
蛋白質分子的二級結構（secondarystructure）通常是指蛋白質多肽鏈沿主鏈骨架方向的空間走向、規則性循環式排列，或某一段肽鏈的局部空間結構，即蛋白質的二級結構為肽鏈主鏈或一段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間盤繞、折疊位置，它并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。
概述蛋白質二級結構的形式
蛋白質二級結構的基本類型有α螺旋、β折疊、β轉角、Ω環和無規卷曲。如血紅蛋白和肌紅蛋白中含有大量的α-螺旋，鐵氧蛋白（ferredoxin）則不含任何的α螺旋。蛋白質中各種類型的二級結構并不是均勻地分布在蛋白質中，不同蛋白質中β折疊和β-轉角的數量也有很大的變化。
蛋白質二級結構的紅外檢測
蛋白質是與生命及各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質，機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質的參與。蛋白質是由不同氨基酸以肽鍵相連所組成的具有一定空間結構的生物大分子物質，其結構可分為以下4個結構層次： 圖1 蛋白質的四個結構層次 我們所關注的蛋白質二級結構指的是蛋白質
關于蛋白質二級結構的β轉角簡介
多肽鏈中出現的180°回折的結構稱為β轉角（β-bend）或β回折（β-turn），即U型轉折結構。它是由四個連續氨基酸殘基構成，第2個氨基酸殘基多為脯氨酸，甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺也常出現在β轉角結構中，第一個氨基酸殘基的羰基與第四個氨基酸殘基的亞氨基之間形成氫鍵以維持其穩定。 常見的轉角
簡述蛋白質二級結構的無規卷曲
多肽鏈中肽平面的一些無規則排列的無規律構象，稱為無規卷曲（randomcoil）。無規卷曲通過主鏈間的氫鍵或主鏈與側鏈間的氫鍵穩定其構象，是蛋白質結構中的基本構件。卷曲的柔性構象可使肽鏈改變走向，利于連接結構相對剛性的α螺旋和β折疊，在蛋白質肽鏈的卷曲、折疊過程中起重要作用。
蛋白質二級結構擬合算法
早期的蛋白質或多肽的二級結構擬合計算方法中,主要采用多聚氨基酸為參考多肽。Greenfield 等采用多聚L2賴氨酸作參考多肽,建立α2螺旋、β2折疊及無規卷曲等二級結構參考CD 光譜曲線,采用單一波長法(208nm) 計算出α2螺旋含量后,然后假設不同的β2折疊含量( Xβ) 值,并假設CD 值是
DNA的二級結構介紹
DNA的二級結構是指兩條多核苷酸鏈反向平行盤繞所生成的雙螺旋結構。兩條多核苷酸鏈以相同的旋轉繞同一個公共軸形成右手雙螺旋，螺旋的直徑2.0nm；兩條多核苷酸鏈是反向平行的，一條5’-3方向，另一條3’-5’方向；兩條多核苷酸鏈的糖-磷酸骨架位于雙螺旋外側，堿基平面位于鏈的內側；相鄰堿基對之間的軸向距
關于蛋白質的二級結構（β折疊）的簡介
是蛋白質的二級結構，肽鍵平面折疊成鋸齒狀，相鄰肽鏈主鏈的N-H和C=O之間形成有規則的氫鍵，在β-折疊中，所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的形成，氫鍵與β-折疊的長軸呈垂直關系。 60年代以來,球狀蛋白質的晶體結構被陸續解出,發現許多蛋白質中都有β-折疊層,平行的和反平行的都有。有時候許多段肽鏈排列成
遠紫外CD分析蛋白質二級結構
一、?遠紫外CD分析蛋白質二級結構??遠紫外CD分析蛋白質二級結構的方法，主要是運用計算機采用一定的擬合算法對CD數據進行加工處理，進而解析蛋白質二級結構。遠紫外區CD光譜主要反映肽鍵的圓二色性。在蛋白質或多肽的規則二級結構中，肽鍵是高度有規律排列的，其排列的方向性決定了肽鍵能級躍遷的分裂情況。單一
關于γBGT蛋白質結構的基本介紹
γ-BGT是從銀環蛇毒腺中分離出的一種新的突觸后神經毒素。Aird SD等（1999）利用質譜測量法和Edman降解法測定了其一級結構。γ-BGT的一級結構由68個氨基酸殘基構成，分子量為7524.7。其氨基酸序列為：MQCKTCSFYT CPNSETCPDGKNICVKR-SWT AVRGDG
蛋白質的基本結構
蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。一級結構（primary structure）：氨基酸殘基在蛋白質肽鏈中的排列順序稱為蛋白質的一級結構，每種蛋白質都
遠紫外CD－預測蛋白質二級結構的方法
利用圓二色光譜儀獲得蛋白質CD 主要的工作包括:溶劑體系的選擇,蛋白質溶液樣品的制備[14 ] ,圓二色光譜儀實驗參數的選擇與調整等。對此,Kelly 等[15 ] 已經作了較為全面的綜述。正確的蛋白質CD 圖譜是預測蛋白質結構的基礎與關鍵。在正確獲得蛋白質CD 后,主要的工作是如何從CD 圖譜
蛋白質二級結構預測－最鄰近方法－NearestNeighboringmethods
早期，由于數據的缺乏，預測方法多基于單條序列。隨著序列和結構數據的增加，人們的研究轉向同源序列分析，充分利用隱藏在同源序列中的結構信息，使得結構預測的準確率得到了較大的提高。同源分析的基礎是序列比較，通過序列比較發現相似的序列，根據相似序列具有相似結構的原理，將相似序列（或者序列片段）所對應的二級結
蛋白質二級結構預測(protein－secondary－structure－prediction)
蛋白質二級結構的預測開始于20世紀60年代中期。二級結構預測的方法大體分為三代，第一代是基于單個氨基酸殘基統計分析，從有限的數據集中提取各種殘基形成特定二級結構的傾向，以此作為二級結構預測的依據。第二代預測方法是基于氨基酸片段的統計分析，使用大量的數據作為統計基礎，統計的對象不再是單個氨基酸殘基，而
蛋白質二級結構(protein－secondary－structure)預測軟件
蛋白質二級結構的預測通常被認為是蛋白結構預測的第一步，二級結構是指α螺旋和β折疊等規則的蛋白質局部結構元件。不同的氨基酸殘基對于形成不同的二級結構元件具有不同的傾向性。按蛋白質中二級結構的成分可以把球形蛋白分為全α蛋白、全β蛋白、α＋β蛋白和α/β蛋白等四個折疊類型。預測蛋白質二級結構的算法大多以已
蛋白質二級結構預測－人工神經網絡方法
人工神經網絡是一種復雜的信息處理模型。隨著神經網絡研究的興起，科學家們也將神經網絡用于生物信息學，其中包括二級結構的預測、蛋白質結構的分類、折疊方式的預測以及基因序列的分析等等。將神經網絡用于二級結構預測的最早是由Qian和Sejnowskit提出的，他們受到神經網絡在文字語言處理方面應用的啟發，將
蛋白質二級結構預測－綜合各種分析方法預測
綜合各種分析方法預測在實際進行蛋白質二級結構預測時，往往會綜合應用各種分析方法和相關數據。綜合方法不僅包括各種預測方法的綜合，而且也包括結構實驗結果、序列對比結果、蛋白質結構分類預測結果等信息的綜合。實際應用中最常見的綜合方法是同時使用多個軟件進行預測，通過分析各個軟件的特點以及各個軟件預測結果，最
ChouFasman預測方法預測蛋白質二級結構
Chou-Fasman方法是一種基于單個氨基酸殘基統計的經驗參數方法，由Chou和Fasman在20世紀70年代提出來。通過統計分析，獲得的每個殘基出現于特定二級結構構象的傾向性因子，進而利用這些傾向性因子預測蛋白質的二級結構。每種氨基酸殘基出現在各種二級結構中傾向或者頻率是不同的，例如Glu主要出