膠原蛋白的基本結構
其基本結構為三股膠原蛋白多肽鏈相互纏繞形成的三螺旋結構，直徑為1.5nm。部分類型的膠原蛋白三螺旋可組合成相互平行的有序多聚體，稱為膠原蛋白纖絲（collagen fibril），其直徑在10-300nm，長度可達幾μm。膠原蛋白纖絲可以進一步組裝成直徑為0.5-3μm、長度為上百μm的膠原蛋白纖維（collagen fibre），這是細胞外基質最主要的組成部分之一。膠原蛋白纖維的取向受成纖維細胞（fibroblast）控制。例如在腱組織中，成纖維細胞會牽引膠原纖維定向移動，使其按照組織中張力的軸線方向分布。另外一些類型的膠原蛋白起在膠原纖維表面進行修飾的作用，用以促進膠原纖維之間及它們與細胞外基質中其它成分如糖蛋白的連接。......閱讀全文
膠原蛋白的基本結構
其基本結構為三股膠原蛋白多肽鏈相互纏繞形成的三螺旋結構，直徑為1.5nm。部分類型的膠原蛋白三螺旋可組合成相互平行的有序多聚體，稱為膠原蛋白纖絲（collagen fibril），其直徑在10-300nm，長度可達幾μm。膠原蛋白纖絲可以進一步組裝成直徑為0.5-3μm、長度為上百μm的膠原蛋白纖維
膠原蛋白的結構功能
膠原蛋白是生物高分子，動物結締組織中的主要成分，也是哺乳動物體內含量最多、分布最廣的功能性蛋白，占蛋白質總量的25%～30%，某些生物體甚至高達80%以上。
關于膠原的基本結構的介紹
膠原蛋白的基本結構單位是原膠原(tropocollagen)，原膠原肽鏈的一級結構具有(Gly-x-y)n重復序列，其中x常為脯氨酸(Pro)，y常為羥脯氨酸(Hypro)或羥賴氨酸(Hylys)。Hylys殘基可發生糖基化修飾，其糖單位有的是一個半乳糖殘基(Gal)，但通常是二糖(Glu-Ga
關于膠原蛋白的結構相關介紹
一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變，會直接影響其功能，這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現并確認了不下30種類型的膠原蛋白。 一般的蛋白質是雙螺旋結
非膠原糖蛋白的特點和結構
非膠原糖蛋白的共同特點是既可與細胞結合，又可與細胞外基質其他大分子結合，將細胞黏著于細胞外基質。ECM中的糖蛋白包括黏附蛋白中層黏連蛋白（LN）、纖維黏連蛋白（FN）、接觸蛋白（ND）與抗黏附蛋白肌腱生長蛋白（Tenascin，TN）、骨黏連蛋白（Osteonecin，BM-40）、基底膜蛋白（Ba
膠原纖維的膠原蛋白的染色
膠原纖維在HE染色法被染成粉紅色，除此之外，它還可以用一些陰離子的染料來進行染色，如用淡綠可把它們染為綠色，用甲苯胺藍可將其染為藍色，在網狀纖維染色中，如不加以處理，它又可被染為棕黃色。常用的特殊染色法有Van Gieson.Masson和Mallary等方法。在免疫細胞化學染色中，膠原纖維由于含的
關于膠原、明膠和膠原蛋白的異同
《英漢化學化工詞匯》（第3版 科學出版社，1988）中將collagen譯為膠原（蛋白），通常稱為膠原，有時候為了敘述上的方便或更強調其蛋白的特性，也把collagen稱作膠原蛋白。日本“長效寡肽”類膠原是指動物組織器官中存在的一類蛋白質，在提取、分離時，隨著方法和條件的不同，可以產生膠原、明膠
膠原蛋白的應用
膠原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、醫藥、組織工程、化妝品等領域獲得廣泛的應用。
膠原蛋白的種類
膠原蛋白種類較多，常見類型為Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。
明膠、膠原蛋白和水解膠原蛋白的不同之處
明膠、膠原蛋白和水解膠原蛋白并不相同。明膠是膠原在高溫作用下的變性產物，其組成復雜，相對分子質量分布寬，由于高溫造成膠原蛋白變性，膠原分子的3股螺旋結構被破壞，但可能有部分α鏈的螺旋鏈還存在，因此一定濃度的明膠溶液能成凝膠狀。在食品工業、攝影和制藥業中被廣泛應用。據報道，全世界每年生產的明膠產品
細胞外基質的組成結構膠原蛋白的介紹
膠原蛋白（Collagen）屬于不溶性纖維形蛋白質，是細胞外基質的主要成分，遍布于各器官和組織。膠原蛋白一般占哺乳動物體內蛋白總量的25%（質量分數）。結締組織中的膠原主要是Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型膠原，Ⅳ型膠原主要存在于基底膜。以肝臟為例，膠原蛋白在肝臟中的主要類型、結構及其在基底膜和間質基質中的分布。
膠原性疾病的膠原分子結構簡介
所有膠原分子都是由3條α鏈組成的三股螺旋結構，某些膠原的3條α鏈是相同的，某些膠原的3條α鏈則完全不同。已經鑒定出19個類型、30多種不同基因結構的α鏈，每條α鏈都是由重復的2Gly2X2Y2序列組成，其分子式是（Gly2X2Y)n。甘氨酸（Gly)占氨基酸總數的1/3，它的固定位置限制了三股螺
膠原蛋白的化學應用
膠原蛋白由動物皮提取，皮中除膠原蛋白外還含有透明質酸、硫酸軟骨素等蛋白多糖，它們含有大量極性基團，是保濕因子，且有阻止皮膚中的酪氨酸轉化為黑色素的作用，故膠原蛋白有純天然保濕、美白、防皺、祛斑等作用，可廣泛應用于美容用品中。膠原蛋白的化學組成、結構賦予了它是美容的基礎。膠原蛋白與人體皮膚膠原的結構相
膠原蛋白的預處理
除膠原蛋白外，動物骨中還含有油脂、多種礦物質和其他雜質，因此在被用于提取膠原蛋白之前必須進行預處理。先剔除動物骨上殘留的肉質和肌腱等雜物，粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最后除去骨中無機物以提高膠原蛋白的得率。除去骨中的礦物質可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍質量的1.0moL/LHCL脫鈣
關于膠原蛋白的簡介
膠原蛋白是生物高分子，動物結締組織中的主要成分，也是哺乳動物體內含量最多、分布最廣的功能性蛋白，占蛋白質總量的25%～30%，某些生物體甚至高達80%以上。 [1-3] 畜禽源動物組織是人們獲取天然膠原蛋白及其膠原肽的主要途徑，但由于相關畜類疾病和某些宗教信仰限制了人們對陸生哺乳動物膠原蛋白及
膠原蛋白的醫學應用
（1）生物醫學材料膠原蛋白是肌體自然蛋白，對皮膚表面的蛋白質分子具有較大的親和力、較弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性，可降解吸收，粘著力好。由膠原制成的手術縫合線既有與天然絲一樣的高強度，又有可吸收性，在使用時既有優良的血小板凝聚性能，止血效果好，又有較好的平滑性和彈性，縫合結頭不易松散
膠原蛋白的提取方法
膠原蛋白的提取一般有三種方法：一是高壓輔助的物理方法；二是用溶劑預處理結合低溫或熱水抽提的化學方法，根據溶劑的不同，可分為熱水浸提法、酸法、堿法、鹽法；三是用酶的生物化學法。一般來說，高壓輔助和熱水抽提針對明膠的提取，而低溫抽提和酶法針對膠原的提取，但其基本原理都是根據膠原蛋白的特性改變蛋白質所在的
膠原蛋白是什么
膠原蛋白是生物高分子，動物結締組織中的主要成分，也是哺乳動物體內含量最多、分布最廣的功能性蛋白，占蛋白質總量的25%～30%，某些生物體甚至高達80%以上。膠原蛋白富含人體需要的甘氨酸、脯氨酸、羥脯氨酸等氨基酸,同時相比一般的蛋白質，它含有某些特殊的氨基酸。這些特殊的氨基酸使得它在改善身體,美化容顏
什么是膠原蛋白
膠原蛋白是人體含量最多的一種蛋白質，是人體結締組織的主要組成部分，是骨骼的核心物質。膠原蛋白質像是幾根細繩子一樣扭成一束，成為膠原纖維。膠原纖維形成時必須在膠原蛋白分子內部或分子之間交聯起來，才能堅韌有力，強硬奈拉。此種交聯反應必須由一種叫做賴氨酸氧化酶的催化才能完成。此酶是一種含銅的金屬酶，必須具
球蛋白的基本結構介紹
通過X射線晶體衍射結構分析發現，球蛋白的基本結構是由二硫鍵相連的4條對稱的多肽鏈構成的單體。其中兩條分子量較大的鏈，稱為重鏈。兩條分子量較小的鏈，稱為輕鏈。 1.重鏈與輕鏈 球蛋白的重鏈（heavy chain,H鏈）由450~550個氨基酸殘基組成，分子量為55~75 kDa。根據Ig重鏈
蛋白質的基本結構
蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。一級結構（primary structure）：氨基酸殘基在蛋白質肽鏈中的排列順序稱為蛋白質的一級結構，每種蛋白質都
細胞外基質的組成結構非膠原糖蛋白簡介
非膠原糖蛋白的共同特點是既可與細胞結合，又可與細胞外基質其他大分子結合，將細胞黏著于細胞外基質。ECM中的糖蛋白包括黏附蛋白中層黏連蛋白（LN）、纖維黏連蛋白（FN）、接觸蛋白（ND）與抗黏附蛋白肌腱生長蛋白（Tenascin，TN）、骨黏連蛋白（Osteonecin，BM-40）、基底膜蛋白（
膠原蛋白的提取分離介紹
由于膠原是細胞外間質成分，在體內以不溶性大分子結構存在，并與蛋白多糖、糖蛋白等結合在一起，因此膠原的制備包括材料的選擇、預處理、酸堿酶鹽水法提取、不同類型膠原的分離和純化。
膠原蛋白的畜牧行業應用
飼料用膠原蛋白粉是以制革的殘次皮料、皮邊角余料等副產物為原料，運用物理、化學或生物技術方法處理得到的蛋白質產品。制革廠鞣革后勻削和剪裁產生的固體廢棄物統稱為鞣革廢渣，其干物質的主要成分就是膠原蛋白。處理后可作為一種動物源性蛋白營養添加劑，替代或部分替代進口魚粉，用于混、配合飼料的生產，具有較好的飼喂
膠原蛋白的分類及依據
膠原蛋白是一類蛋白質家族，已至少發現了30余種膠原蛋白鏈的編碼基因，可以形成16種以上的膠原蛋白分子，根據其結構，可以分為纖維膠原、基膜膠原、微纖維膠原、錨定膠原、六邊網狀膠原、非纖維膠原、跨膜膠原等。根據它們在體內的分布和功能特點，可以將膠原分成間質膠原、基底膜膠原和細胞外周膠原。間質型膠原蛋白分
純化膠原蛋白的方法介紹
可用于膠原蛋白的純化方法包括鹽析法、透析法、離心法、電泳法和色譜法，其中鹽析法、離心法和電泳法最為常用。由于單一方法難以完全分離純化膠原蛋白，實際操作都是通過復合法來達到分離純化膠原蛋白的目的。鹽析法一般采用高濃度NaCl；離心法常選用制備型低溫超速離心機；電泳法多采用十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電
膠原蛋白的理化性質
化學一般是白色、透明的粉狀物，分子呈細長的棒狀，相對分子質量從約2kD至300kD不等。膠原蛋白具有很強的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀堿溶液，具有良好的保水性和乳化性。膠原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被動物膠原酶斷裂，斷裂的碎片自動變性，可被普通蛋白酶水解。當環境pH為酸性時，膠原的變性溫度為3
膠原蛋白的凝血性介紹
膠原具有止血性能，該性能的發揮通過兩方面實現，即促進血小板凝聚和血漿結塊。膠原可以與血小板通過粘合、聚集形成血栓起到止血作用。當血管壁的內皮細胞被剝離時，血管中的膠原纖維暴露于血液中，血液中的血小板立刻與膠原纖維吸附在一起，發生凝聚反應，生成纖維蛋白并形成血栓，進而血漿結塊阻止血流。膠原的天然結
膠原的基本信息介紹
膠原（collagen）是哺乳動物體內含量最多的一類蛋白質，占蛋白質總量的25%~30%，廣泛存在于從低等脊椎動物的體表面到哺乳動物機體的一切組織中。 膠原單體是長圓柱狀蛋白質，長度約為280 nm，直徑為1.4~1.5 nm。它由3 條多肽鏈彼此以超螺旋的形式纏繞而成。膠原由結構上略有不同的
關于膠原纖維的結構介紹
Ⅰ型膠原的原纖維平行排列成較粗大的束，成為光鏡下可見的膠原纖維，抗張強度超過鋼筋。其三股螺旋由二條α1（Ⅰ）鏈及一條α2（Ⅰ）鏈構成。每條α鏈約含1050個氨基酸殘基，由重復的Gly-X-Y序列構成。X常為Pro（脯氨酸），Y常為羥脯氨酸或羥賴氨酸殘基。重復的Gly-X-Y序列使α鏈卷曲為左手螺