蘇氨酸蛋白酶的催化機制
蘇氨酸蛋白酶使用其N端蘇氨酸的仲醇作為親核試劑進行催化。蘇氨酸必須是N末端，因為相同殘基的末端胺通過極化有序水而起到一般堿的作用，從而使醇去質子化以增加其作為親核試劑的反應性。催化分兩步進行：首先親核試劑攻擊底物形成共價酰基酶中間體，釋放xxx個產物。其次，中間體被水水解以再生游離酶并釋放第二產物。在鳥氨酸酰基轉移酶中，底物鳥氨酸（受體）代替水進行第二次親核攻擊，因此與酰基一起離開。......閱讀全文
蘇氨酸蛋白酶的催化機制
蘇氨酸蛋白酶使用其N端蘇氨酸的仲醇作為親核試劑進行催化。蘇氨酸必須是N末端，因為相同殘基的末端胺通過極化有序水而起到一般堿的作用，從而使醇去質子化以增加其作為親核試劑的反應性。催化分兩步進行：首先親核試劑攻擊底物形成共價酰基酶中間體，釋放xxx個產物。其次，中間體被水水解以再生游離酶并釋放第二產物。
無花果蛋白酶的催化機制
無花果蛋白酶與底物反應 3 個步驟：快速形成松散的酶底物復合物；酶活性中心的-SH 基被底物的羰基酰化；酰化酶的分解，生成酶與產物。
?木瓜蛋白酶的催化機制
木瓜蛋白酶的剪切肽鍵的機制包括：在His-159作用下Cys-25去質子化，而Asn-158能夠幫助His-159的咪唑環的擺放，使得去質子化可以發生；然后Cys-25親核攻擊肽主鏈上的羰基碳，并與之共價連接形成酰基－酶中間體；接著酶與一個水分子作用，發生去酰基化，并釋放肽鏈的羰基末端。
木瓜蛋白酶的催化機制
木瓜蛋白酶的剪切肽鍵的機制包括：在His-159作用下Cys-25去質子化，而Asn-158能夠幫助His-159的咪唑環的擺放，使得去質子化可以發生；然后Cys-25親核攻擊肽主鏈上的羰基碳，并與之共價連接形成酰基－酶中間體；接著酶與一個水分子作用，發生去酰基化，并釋放肽鏈的羰基末端。
木瓜蛋白酶的催化機制
木瓜蛋白酶的剪切肽鍵的機制包括：在His-159作用下Cys-25去質子化，而Asn-158能夠幫助His-159的咪唑環的擺放，使得去質子化可以發生；然后Cys-25親核攻擊肽主鏈上的羰基碳，并與之共價連接形成酰基－酶中間體；接著酶與一個水分子作用，發生去酰基化，并釋放肽鏈的羰基末端。
絲氨酸蛋白酶的催化機制
絲氨酸蛋白酶催化機制的主要參與者是催化三聯體。三聯體位于酶的活性位點，在那里發生催化作用，并保存在絲氨酸蛋白酶的所有超家族中。三聯體是由三個氨基酸組成的協調結構：His57、Ser195（因此得名“絲氨酸蛋白酶”）和Asp102.這三種關鍵氨基酸均在蛋白酶的切割能力中發揮重要作用。雖然三聯體的氨基酸
蘇氨酸蛋白酶的概念
蘇氨酸蛋白酶是一個蛋白水解酶家族，在活性位點內含有蘇氨酸(Thr)殘基。這類酶的原型成員是蛋白酶體的催化亞基，但酰基轉移酶會聚進化出相同的活性位點幾何結構和機制。
蘇氨酸蛋白酶的概念
蘇氨酸蛋白酶是一個蛋白水解酶家族，在活性位點內含有蘇氨酸(Thr)殘基。這類酶的原型成員是蛋白酶體的催化亞基，但酰基轉移酶會聚進化出相同的活性位點幾何結構和機制。
簡述木瓜蛋白酶的催化機制
木瓜蛋白酶的剪切肽鍵的機制包括：在His-159作用下Cys-25去質子化，而Asn-158能夠幫助His-159的咪唑環的擺放，使得去質子化可以發生；然后Cys-25親核攻擊肽主鏈上的羰基碳，并與之共價連接形成酰基－酶中間體；接著酶與一個水分子作用，發生去酰基化，并釋放肽鏈的羰基末端。
半胱氨酸蛋白酶催化機制介紹
半胱氨酸蛋白酶催化肽鍵水解的反應機制的xxx步是通過具有堿性側鏈的相鄰氨基酸（通常是組氨酸殘基）使酶活性位點中的硫醇去質子化。下一步是去質子化半胱氨酸的陰離子硫對底物羰基碳的親核攻擊。在這一步中，底物的一個片段被釋放出一個胺端，即蛋白酶中的組氨酸殘基恢復到其去質子化形式，并形成將底物的新羧基末端連接
蘇氨酸蛋白酶的分類與演化
蘇氨酸蛋白酶向相同N端活性位點組織的進化收斂。顯示的是蛋白酶體（PB族，T1族）和鳥氨酸乙酰轉移酶（PE族，T5族）的催化蘇氨酸。另見：催化三聯體目前已識別出屬于兩個獨立超家族的五個家族：Ntn折疊蛋白體（超家族PB）和DOM折疊鳥氨酸酰基轉移酶（超家族PE）。這兩個超家族代表了同一活動位點的兩個獨
蘇氨酸蛋白酶的分類與演化
蘇氨酸蛋白酶向相同N端活性位點組織的進化收斂。顯示的是蛋白酶體（PB族，T1族）和鳥氨酸乙酰轉移酶（PE族，T5族）的催化蘇氨酸。另見：催化三聯體目前已識別出屬于兩個獨立超家族的五個家族：Ntn折疊蛋白體（超家族PB）和DOM折疊鳥氨酸酰基轉移酶（超家族PE）。這兩個超家族代表了同一活動位點的兩個獨
絲氨酸/蘇氨酸蛋白酶的基本信息
中文名稱絲氨酸/蘇氨酸蛋白酶英文名稱serine/threonine protease;serine/threonine proteinase定 義編號：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-。一類在三維結構上相似，活性中心含有絲氨酸/蘇氨酸殘基，并且依靠其醇式羥基催化肽鍵水解的蛋白水解酶
絲氨酸/蘇氨酸蛋白酶的基本信息
中文名稱絲氨酸/蘇氨酸蛋白酶英文名稱serine/threonine protease;serine/threonine proteinase定 義編號：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-。一類在三維結構上相似，活性中心含有絲氨酸/蘇氨酸殘基，并且依靠其醇式羥基催化肽鍵水解的蛋白水解酶
木瓜蛋白酶的化學性質及催化機制
化學性質 木瓜蛋白酶是一種在酸性、中性、堿性環境下均能分解蛋白質的蛋白酶。它的外觀為白色至淺黃色的粉末，微有吸濕性；木瓜蛋白酶溶于水和甘油，水溶液為無色或淡黃色，有時呈乳白色；幾乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚等有機溶劑。木瓜蛋白酶是一種含巰基(-SH)肽鏈內切酶，具有蛋白酶和酯酶的活性，有較廣泛的特
蛋白酶的催化過程
1. 稱取胰蛋白酶:按胰蛋白酶液濃度為 0.25 %,用電子天平準確稱取粉劑溶入小燒杯中的雙蒸水(若用雙蒸水需要調 PH 到 7.2 左右)或 PBS ( D-hanks )液中。攪拌混勻,置于 4℃ 內過夜。2. 用注射濾器抽濾消毒:配好的胰酶溶液要在超凈臺內用注射濾器( 0.22 微米微孔濾膜)
酶的催化機制
1、酶與底物的結合：酶促化學反應中的反應物稱為底物，一個酶分子在一分鐘內能引起數百萬個底物分子轉化為產物，酶在反應過程中并不消耗。但是酶實際上是參與反應的，只是在一個反應完成后，酶分子本身立即恢復原狀，又能進行下一次反應。許多實驗證明，酶和底物在反應過程中形成絡合物。2、酶的作用機制：對于酶的催化作
酶催化機制的定義
中文名稱酶催化機制英文名稱enzyme catalytic mechanism定 義闡述酶如何與底物相結合，酶催化底物的反應進程，影響酶催化效率的主要因素等一系列問題。主要分為酸堿催化、共價催化、多元催化、金屬離子催化、微觀可逆原理五種機制。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
大核酶的催化機制
大核酶催化的反應有剪切反應、剪接反應和轉肽反應。其中最典型的代表是存在于所有細胞中的核糖核酸酶P。與其他核酶不同的是，核糖核酸酶P使用水分子作為親核基團，并且，核糖核酸酶P既含有RNA，又含有蛋白質。核糖核酸P的催化機制是依賴于2個Mg2+的雙金屬催化，1個Mg2+激活充當親核試劑的羥基，使這個羥基
小核酶的催化機制
此類核酶催化的都是位點特異性剪切/連接反應，催化機制都涉及到一個被激活的親核基團對一個磷酸二酯鍵的進攻，形成五價磷過渡態或半衰期極短的中間物，然后是一個離去的氧。反應的結果是磷酸基團的立體化學發生變化。這類核酶在催化機制上的差別主要是親核基團和離去基團的不同。四種小核酶都使用內部緊靠剪切點的一個核苷
蘇氨酸的性狀
L-蘇氨酸是一種必需的氨基酸，蘇氨酸主要用于醫藥、化學試劑、食品強化劑、飼料添加劑等方面。蘇氨酸為白色斜方晶系或結晶性粉末。無臭，味微甜。253℃熔化并分解。高溫下溶于水，25°C溶解度為20.5g/100ml。等電點5.6。不溶于乙醇、乙醚和氯仿 。
蘇氨酸的發現
是由W.C.Rose1935年纖維蛋白水解物中分離和鑒定出來的。1936年,Meger對它的空間結構進行了研究，因結構與蘇糖相似，故將其命名為蘇氨酸。蘇氨酸有四種異構體，天然存在并卻對機體有生理作用的是L-蘇氨酸。
蘇氨酸的性狀
L-蘇氨酸是一種必需的氨基酸，蘇氨酸主要用于醫藥、化學試劑、食品強化劑、飼料添加劑等方面。蘇氨酸為白色斜方晶系或結晶性粉末。無臭，味微甜。253℃熔化并分解。高溫下溶于水，25°C溶解度為20.5g/100ml。等電點5.6。不溶于乙醇、乙醚和氯仿? 。
蘇氨酸的性質
L-蘇氨酸是一種必需的氨基酸，蘇氨酸主要用于醫藥、化學試劑、食品強化劑、飼料添加劑等方面。蘇氨酸為白色斜方晶系或結晶性粉末。無臭，味微甜。253℃熔化并分解。高溫下溶于水，25°C溶解度為20.5g/100ml。等電點5.6。不溶于乙醇、乙醚和氯仿
脂肪酶的催化機制
脂肪酶具有油-水界面的親和力，能在油-水界面上高速率的催化水解不溶于水的脂類物質；脂肪酶作用在體系的親水-疏水界面層，這也是區別于酯酶的一個特征。來源不同的脂肪酶，在氨基酸序列上可能存在較大差異，但其三級結構卻非常相似。脂肪酶的活性部位殘基由絲氨酸、天冬氨酸、組氨酸組成，屬于絲氨酸蛋白酶類。脂肪酶的
酶的結構和催化機制
1、酶的組成與結構：酶的化學本質是蛋白質，蛋白質分子是由氨基酸組成。酶的結構分為四級：一級結構：氨基酸殘基嚴格地按一定順序線性排列稱為蛋白質一級結構，一個蛋白質分子可能由一條肽鏈構成、也可能由幾條肽鏈構成。二級結構：由于肽鏈上的一個肽鍵上的氫原子與另一個肽鍵上的氧原子有可能能形成氫鍵，所以，肽鏈可以
磷酸酶的催化機制
半胱氨酸依賴的磷酸酶通過形成磷酸－半胱氨酸中間體來催化磷酸酯鍵的斷裂，具體過程如下（以磷酸化的酪氨酸去磷酸化過程為例，參見右圖）[1]首先，酶活性位點上的自由的半胱氨酸親核基團進攻磷酸基團中的磷原子并成鍵；然后，連接磷酸基團與酪氨酸的P-O鍵接受位置合適的酸性氨基酸（如天冬氨酸）或水分子所提供的質子
頂體蛋白酶的作用機制
當卵子和精子都成功地被輸送到受精部位時，精子的頭部一旦接觸到卵子表面時，位于其頭部頂端的細胞器之一的頂體就隨之發生頂體反應，由頂體部分伸長為頂體絲，并分泌出多種酶蛋白，即頂體蛋白，頂體蛋白溶解卵膜，使精子頭部穿透卵的放射冠和透明帶，而進入卵子，完成受精過程。
抗胰蛋白酶的作用機制
α1-AT具有較強的血管通透性,在肺組織中的濃度較其它絲氨酸蛋白酶抑制因子或α2-巨球蛋白的濃度高,而且對NE的專一性更強,因而它主要抑制肺臟中彈性蛋白酶的活性,保護肺部不受彈性蛋白酶的酶解損傷。α1-AT抑制蛋白酶的過程是一個自毀模式的反應過程,α1-AT除了被其捕獲的蛋白酶緩慢裂解外,同時α
組織蛋白酶的作用機制
自從上世紀20 年代提出組織蛋白酶的概念以來，到目前為止從組織蛋白酶A 到組織蛋白酶Z 都已有報道。根據蛋白水解機制分類，組織蛋白酶成員中大部分屬于半胱氨酸蛋白酶， 少數為天冬氨酸蛋白酶(組織蛋白酶D 、E) 和絲氨酸蛋白酶(組織蛋白酶A 、G)；根據其底物特異性分類,，組織蛋白酶又包括肽鏈內切酶—
