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蛋白質含量測定的幾種方法 1紫外分光光度法 蛋白質分子中存在含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，使蛋白質對280nm的光波具有最大吸收值，在一定的范圍內，蛋白質溶液的吸光值與其濃度成正比，可作定量測定。該法操作簡單、快捷，并且測定的樣品可以回收，低濃度鹽類不干擾測定結果，故在蛋白質和酶的生化制備中廣泛被采用。但此方法存在以下缺點： 1.當待測的蛋白質中酪氨酸和色氨酸殘基含量差別較大會產生一定的誤差，故該法適用于測定與標準蛋白質氨基酸組成相似的樣品。 2.若樣品中含有其他在280nm吸收的物質如核酸等化合物，就會出現較大的干擾。但核酸的吸收高峰在260nm，因此分別測定280nm和260nm兩處的光吸收值，通過計算可以適當的消除核酸對于測定蛋白質濃度的干擾作用。但因為不同的蛋白質和核酸的紫外吸收是不同的，雖經校正，測定結果還存在著一定的誤差。 2Bradford法 1976年Bradford建立了用考馬斯亮藍G-250......閱讀全文
實驗原理： 蛋白質含量測定法，是生物化學研究中最常用、最基本的分析方法之一。目前常用的有四種古老的經典方法，即定氮法、雙縮尿法（Biuret法）、Folin－酚試劑法（Lowry法）和紫外吸收法。另外還有一種近十年才普遍使用起來的新的測定法，即考馬斯亮藍法（Bradford法）。其中Bra
蛋白質是構成生物體細胞組織的重要成分。食物中的蛋白質是人體中氮的惟一來源, 具有糖類和脂肪不可替代的作用。蛋白質與營養代謝、細胞結構、酶、激素、病毒、免疫、物質運轉和遺傳等密切相關, 其分離與定性、定量分析是生物化學和其他生物學科、食品檢驗、臨床檢驗、診斷疾病、生物藥物分離提純和質量檢驗中最重要的工
蛋白質測定方法在生化研究中經常涉及到，它是很多實驗的基礎。因此，了解蛋白質測定方法相當重要。目前，常用的蛋白質測定方法有 以下五種方法：凱氏定氮法，雙縮尿法（Biuret法）、Folin－酚試劑法（Lowry法）、紫外吸收法和考馬斯亮藍法（Bradford法）。在這 五種測定法中，考馬斯亮藍法（Br
蛋白質純度測定實驗 實驗步驟 在評價樣品
實驗步驟在評價樣品純度之前，首先需要鑒定待測雜質的類型，如核酸、碳水化合物、脂質、無關蛋白質、同工酶類、失活蛋白質，進而確定在特定溶液條件中, 能夠區分假定雜質和目標蛋白質的理化特性 (化學分析或物理特征）。而純度則是指待測雜質含量低于某個特定水平。需要注意的是，上述說明中并沒有要求描述雜質的性質。
蛋白質定量方法最早出現在20世紀50年代早期，當時物理學家和化學家進入生物學領域，并將他們的技術應用于蛋白質的分析和測量。 Lowry蛋白質分析是第一個確定溶液中蛋白質總水平的生化分析。不久之后，該測定通過其他測量方法引入，包括紫外（UV）系統和氨基酸分析。所有這些方法都能夠表征水中的蛋白質或非
蛋白質定量方法最早出現在20世紀50年代早期，當時物理學家和化學家進入生物學領域，并將他們的技術應用于蛋白質的分析和測量。 Lowry蛋白質分析是第一個確定溶液中蛋白質總水平的生化分析。不久之后，該測定通過其他測量方法引入，包括紫外（UV）系統和氨基酸分析。所有這些方法都能夠表征水中的蛋白質或非
分析百科網訊 蛋白質定量方法最早出現在20世紀50年代早期，當時物理學家和化學家進入生物學領域，并將他們的技術應用于蛋白質的分析和測量。 Lowry蛋白質分析是第一個確定溶液中蛋白質總水平的生化分析。不久之后，該測定通過其他測量方法引入，包括紫外（UV）系統和氨基酸分析。所有這些方法都能夠表征水
圖1. 蛋白是由氨基酸構成的大分子。 在藥品的質量檢測過程中，常常要對不同產品的總蛋白質含量進行測定。TOC/TNb總有機碳（總氮）分析作為一種熱催化分解技術，由于只需要很短的檢測時間，并省略了一系列檢驗樣品的制備工作等因素，具有重要的應用前景。 在醫藥工業領域，質量
一種生物體的基因組規定了所有構成該生物體的蛋白質，基因規定了組成蛋白質的氨基酸序列。雖然蛋白質由氨基酸的線性序列組成，但是，它們只有折疊成特定的空間構象才能具有相應的活性和相應的生物學功能。了解蛋白質的空間結構不僅有利于認識蛋白質的功能，也有利于認識蛋白質是如何執行其功能的。確定蛋白質的結構對于生物
實驗原理：蛋白質含量測定法，是生物化學研究中最常用、最基本的分析方法之一。目前常用的有四種古老的經典方法，即定氮法、雙縮尿法（Biuret法）、Folin－酚試劑法（Lowry法）和紫外吸收法。另外還有一種近十年才普遍使用起來的新的測定法，即考馬斯亮藍法（Bradford法）。其中Bradford法
MS/MS操作模式 串聯質譜儀通常使用的都是離子模式來鑒定蛋白質的氨基酸序列。目前所有的MS/MS質譜儀都具有該功能。不過其它特殊的質譜儀也具有MS/MS功能。如果要發現蛋白質中的某個功能基團則需要用到母離子掃描功能或者中性丟失掃描功能，而這就必須用到三重四級桿質譜儀，如Q-Q-Q質譜儀，或四
最近又有幾項有關質譜儀的最新進展問世，這些新成果的出現又給我們的生物大分子研究工作補充了“彈藥”。在蛋白質測序方面，基于碰撞誘導裂解技術（CID），又新出現了可變裂解技術（Alternate fragmentation technique），該新技術是基于處在碰撞池中的離子具有的電子傳遞特性開發出來
在評價樣品純度之前，首先需要鑒定待測雜質的類型，如核酸、碳水化合物、脂質、無關蛋白質、同工酶類、失活蛋白質，進而確定在特定溶液條件中, 能夠區分假定雜質和目標蛋白質的理化特性 (化學分析或物理特征）。而純度則是指待測雜質含量低于某個特定水平。需要注意的是，上述說明中并沒有要求描述雜質的性質。
（二）Bradford法的優缺點1、Bradford法的突出優點是：（1）靈敏度高，據估計比Lowry法約高四倍，其最低蛋白質檢測量可達1g。這是因為蛋白質與染料結合后產生的顏色變化很大，蛋白質－染料復合物有更高的消光系數，因而光吸收值隨蛋白質濃度的變化比Lowry法要大的多。（2）測定快速、簡便，
傳統的和最新的蛋白質組學研究策略雖然到目前為止，還沒有一種蛋白質組學研究策略能夠對某個蛋白質組進行常規的、完整的分析，但是現在的技術已經非常強大，我們相信，很快就能進行全蛋白質組學研究了。而且，對某個亞蛋白質組（比如某個細胞器或亞細胞結構的蛋白質組）進行研究早就已經不是什么難題了，這已經成為了一種常
V 蛋白質含量測定一、雙縮脲法測定蛋白質濃度（一）目的了解并掌握雙縮脈法測定蛋白質濃度的原理和方法。（二）原理具有兩個或兩個以上肽鍵的化合物皆有雙縮脲反應，在堿性溶液中蛋白質與硫酸銅形成紫色絡合物，在 540nm 處有最大吸收。在一定濃度的范圍內，蛋白質濃度與雙縮脲反應所呈的顏色深淺成正比，可用比色
一、實驗目的和內容目的: 學習考馬斯亮藍（Coomassie Brilliant Blue）法測定蛋白質濃度的原理和方法內容：制作測定蛋白質濃度的標準曲線。制作標準曲線是生物檢測分析的一項基本技術。一般用分光光度法測物質的含量，先要制作標準曲線，然后根據標準曲線查出所測物質的含量。考馬斯亮藍法測定蛋
血清胱抑素C(半胱氨酸蛋白酶抑制劑C)研究及其臨床應用:胱抑素C（Cystatin C，簡稱CysC)亦稱半胱氨酸蛋白酶抑制劑C，是一種由120個氨基酸組成，分子量為13kDa的低分子量、堿性非糖化蛋白質。CysC基因在包括腎、肝、胰、腸、胃、肺及胎盤等所有組織中持續地轉錄和表達。研究發現CysC是
血清胱抑素C及其臨床應用： 胱抑素C（CystatinC，簡稱CysC）亦稱半胱氨酸蛋白酶抑制劑C，是一種由120個氨基酸組成，分子量為13kDa的低分子量、堿性非糖化蛋白質。CysC基因在包括腎、肝、胰、腸、胃、肺及胎盤等所有組織中持續地轉錄和表達。研究發現CysC是半胱氨酸蛋白酶抑制物家族的成
血清胱抑素C及其臨床應用：胱抑素C（CystatinC，簡稱CysC）亦稱半胱氨酸蛋白酶抑制劑C，是一種由120個氨基酸組成，分子量為13kDa的低分子量、堿性非糖化蛋白質。CysC基因在包括腎、肝、胰、腸、胃、肺及胎盤等所有組織中持續地轉錄和表達。研究發現CysC是半胱氨酸蛋白酶抑制物家族的成員之
一、 哪些藥物在什么情況下需要監測血藥濃度 處于有效范圍雖然很重要，但并不是所有的藥物在各種情況下都需要監測。有下列的情況進行監測是十分必要的： (一) 安全范圍窄、毒副作用強的藥物。 如地高辛的安全而有效的血清濃度范圍為0.9-1.8ng/ml，由于本品制劑生物利用度的差異及病人個體的差異，服常
翻譯后修飾蛋白質的定性和定量實驗 實驗步驟
摘要：蛋白質是食品中的重要營養成分，也是評價食品營養價值的重要指標之一，因此蛋白質的測定在食品分析中是一個高頻的分析項目，具有非凡的意義。目前測定蛋白質的主要方法有凱氏定氮法、分光光度法、燃燒法和近紅外方法。本文主要采用了凱氏定氮法和燃燒定氮法兩種方法測定：玉米淀粉，奶粉，蜂王漿，功能性大豆濃縮
蛋白質溶液濃度測定方法有多種，下述幾種方法可供選用。蛋白質濃度的測定，往往用于計算純化方法的回收率的重要方法。一、蛋白濃度的直接測定（UV法）這種方法是在280nm波長，直接測試蛋白。選擇Warburg 公式，光度計可以直接顯示出樣品的濃度，或者是選擇相應的換算方法，將吸光值轉換為樣品濃度。蛋白質測
在酸性條件下，考馬斯亮蘭G-250染料與蛋白質疏水區結合，導致最大吸收峰由465 nm 變為595 nm，同時顏色也由棕色變為藍色,該藍色化合物顏色的深淺與蛋白質濃度的高低成正比關系。將蛋白質樣品或稀釋的BSA 與Bradford試劑混合，測量在595 nm處的吸收值，在建立由一系列稀釋的BSA建
目前, 蛋白質含量的測定通常使用凱氏定氮法、杜馬斯法或紅外法進行測定，但這些方法都有其局限性，無法準確測定真實蛋白的含量，而CEM SprintTM真蛋白質分析儀這項新技術卻可以快速準確的測定樣品中真實蛋白的含量。 傳統的蛋白質檢測方法 凱氏定氮法現在常常用來進行食品行業中蛋白質檢測，
來自中科院上海藥物研究所，美國萊斯大學的研究人員報道了最新研究成果，在可藥性蛋白質-蛋白質相互作用（PPI）界面預測與識別計算方法發展方面取得重要進展。這一研究成果公布在《美國國家科學院院刊》（PNAS）雜志上，文章的通訊作者是上海藥物研究所蔣華良研究員，以及萊斯大學José N. Onuchic博
一、 哪些藥物在什么情況下需要監測血藥濃度處于有效范圍雖然很重要，但并不是所有的藥物在各種情況下都需要監測。有下列的情況進行監測是十分必要的：(一) 安全范圍窄、毒副作用強的藥物。如地高辛的安全而有效的血清濃度范圍為0.9-1.8ng/ml，由于本品制劑生物利用度的差異及病人個體的差異，服常用劑量時
方法制樣的方法根據所選用電泳方法的性質而定。讀者可參考本卷其他章節中有關非變性凝膠電泳和等電聚焦電泳的討論。最常用的 SDS 凝膠電泳是蛋白質純度檢測的「第一線」(front-line) 方法。由于通常純度評價是非定量的，因此不需要關心諸如極端大小分子的非線性遷移、蛋白質修飾造成的遷移異常以