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膠原性疾病是膠原及膠原基因變異性疾病，膠原是多種結締組織的主要成分，維持著組織和器官的完整結構，并與人體早期發育、器官形成、細胞間的連接、細胞趨化、血小板凝集以及膜的通透性等功能密切相關。膠原產生過多或過少、以及膠原結構的缺陷都可導致疾病。......閱讀全文
膠原性疾病是膠原及膠原基因變異性疾病，膠原是多種結締組織的主要成分，維持著組織和器官的完整結構，并與人體早期發育、器官形成、細胞間的連接、細胞趨化、血小板凝集以及膜的通透性等功能密切相關。膠原產生過多或過少、以及膠原結構的缺陷都可導致疾病。
所有膠原分子都是由3條α鏈組成的三股螺旋結構，某些膠原的3條α鏈是相同的，某些膠原的3條α鏈則完全不同。已經鑒定出19個類型、30多種不同基因結構的α鏈，每條α鏈都是由重復的2Gly2X2Y2序列組成，其分子式是（Gly2X2Y)n。甘氨酸（Gly)占氨基酸總數的1/3，它的固定位置限制了三股螺
利用轉基因鼠研究突變膠原基因序列，使人們進一步認識某些人類疾病是否是由于膠原基因突變而致[14，15]，并可以進一步觀察突變膠原基因的序列。表達部分缺陷COL9A1基因的轉基因鼠，可以發展為伴有輕度骨質疏松的骨關節病，因此說突變的Ⅸ型膠原基因和突變的Ⅱ型膠原基因一樣可以引起骨質疏松和骨關節病。表
Ⅶ型膠原是錨狀纖維的主要成分，位于表皮的基底膜和真皮的乳頭層，參與保持皮膚的附屬器形成。錨狀纖維異常的證據最初是發現某些皮膚松解癥患者存在錨狀纖維形態異常或數量減少。 后來人們又發現了皮膚松解癥的顯性和隱性遺傳連鎖基因COL7A1，通過對皮膚松解癥家族成員的研究，證明COL7A1基因突變可以導
在Lysyl羥化酶反應中形成的羥賴氨酸有2個重要功能： ⑴它是碳水化合物的附著點； ⑵保持膠原分子的穩定性。 因此，Lysyl羥化酶活性缺陷將導致結締組織疾病。Ⅶ型EDS是由于前膠原N端前多肽裂解異常，其中A、B2型是由于COL1A2的突變，從而妨礙了前多肽裂解。EDSⅦC型則未發現有I型
膠原合成涉及到翻譯后修飾，該過程至少需要8種特異性酶。已經發現其中3種酶的缺陷，這3種酶是Lysyl羥化酶、前膠原N蛋白酶和Lysyl氧化酶。多數Ⅳ型EDS有Lysyl羥化酶活性異常，臨床表現為皮膚柔軟、彈力過度、關節過度伸展、脊柱側彎、脊柱后突、瘢痕形成差、肌張力減退、視網膜剝離、眼球脆弱可發
膠原蛋白是生物高分子，動物結締組織中的主要成分，也是哺乳動物體內含量最多、分布最廣的功能性蛋白，占蛋白質總量的25%～30%，某些生物體甚至高達80%以上。 [1-3] 畜禽源動物組織是人們獲取天然膠原蛋白及其膠原肽的主要途徑，但由于相關畜類疾病和某些宗教信仰限制了人們對陸生哺乳動物膠原蛋白及
膠原酶按其存在的方式不同可分為人體內源性膠原酶和藥用膠原酶兩種。人體內源性膠原酶是指人體內部本身所具有的膠原酶，如牙齦、觸膜等上皮組織和關節滑膜、椎間盤內都不同程度的存在著這種膠原酶，它在體內膠原蛋白的分解過程中發揮著不可或缺的作用。藥用膠原酶是指利用生物制藥的高科技手段從溶組織梭狀芽孢桿菌的發
以指（跖）細長、晶體脫位和心血管系統異常（以主動脈病變最多見，嚴重時可出現夾層動脈瘤）為其主要特征的Marfan綜合征是由于α2（Ⅰ）鏈2Gly2X2Y三聯體中精氨酸在Y的位置上代替了谷氨酸[1]。 骨質疏松癥是骨生成缺陷的一種類型，也是I型膠原基因突變性疾病。骨生成缺陷的臨床分型變異很大，有
Ⅱ型膠原是軟骨的主要成分，Ⅱ型膠原的突變可以導致嚴重的軟骨發育異常。但有關Ⅱ型膠原基因突變的研究不如I型膠原基因突變的研究那么深，其原因就是因為體外傳代培養軟骨細胞受到一定限制。Ⅱ型膠原基因所有突變都是雜合性突變，包括甘氨酸密碼子的取代、插入、缺失，另外還可出現單個堿基的取代和缺失。 發現具有