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一、原理用聚丙烯酰胺凝膠電泳法分離鑒定蛋白質（protein），主要依賴于電荷效應和分子篩效應。再與標準樣品對照即可確定各區帶的成分。要利用凝膠電泳測定某樣品的蛋白質分子量就必須去掉其電荷效應，使樣品的蛋白質分子的遷移率完全取決于分子量。如在電泳體系中加入一定濃度的十二烷基硫酸鈉（Sodiumdodecylsulfate簡稱SDS）。這種陰離子表面活性劑濃度大于1mmol/L時，以1.4gSDS與1g蛋白質分子結合成復合物，使蛋白質帶負電荷，這種負電荷遠遠超過了蛋白質分子原有的電荷差別，從而降低或消除了各種蛋白質天然電荷差別。巰基乙醇是蛋白質分子中二硫鍵的還原劑，使多肽組分分成單個亞單位。SDS可打斷蛋白質的氫鍵。因此它與蛋白質結合后，還引起蛋白質構象的改變，此復合物的流體力學和光學性質均表明，它們在水溶液中的形狀近似長橢園的棒狀。不同蛋白質-SDS復合物的短軸相同，約1.8nm，而長軸改變與蛋白質的分子量成正比。所以，各種SD......閱讀全文
目的：1．學習SDS—PAGE測定蛋白質分子量的基本原理。2．掌握垂直板型電泳的基本操作技術。二、原理：蛋白質在聚丙烯酰胺凝膠中電泳時，它的遷移率取決于它所帶凈電荷以及分子的大小和形狀等因素。1967年，Shapiro等人發現，如果在聚丙烯酰胺凝膠系統中加入陰離子去污劑十二烷基磺酸鈉（sodium
尿液蛋白為尿液化學成分檢查中最重要的項目之一。正常人的腎小球濾液中存在小分子量的蛋白質，在曲小管時絕大部分又被重吸收，因此終尿中的蛋白質含量很少，僅為30-130mg/24h。隨機一次尿中蛋白質為0.80mg/L。尿蛋白定性試驗呈陰性反應。當尿液中蛋白質超過正常范圍時稱為蛋白尿，含量大于0.1g/
尿液蛋白為尿液化學成分檢查中最重要的項目之一。正常人的腎小球濾液中存在小分子量的蛋白質，在曲小管時絕大部分又被重吸收，因此終尿中的蛋白質含量很少，僅為30-130mg/24h。隨機一次尿中蛋白質為0.80mg/L。尿蛋白定性試驗呈陰性反應。當尿液中蛋白質超過正常范圍時稱為蛋白尿，含量大于0.1g/L
聚丙烯酰胺凝膠電泳色譜儀（簡稱聚丙烯酰胺凝膠電泳儀）的支持介質有原性凝膠和變性凝膠。原性凝膠是在凝膠中不加變性劑，蛋白質在這種凝膠中的遷移率受它們的靜電荷和分子大小兩個因素的影響，分子量不同，而帶靜電荷相同，可能遷移率相同。因此，在原性凝膠中進行電泳不能測定蛋白質分子量。變性凝膠是在凝膠中加入變性劑
聚丙烯酰胺凝膠電泳色譜儀（簡稱聚丙烯酰胺凝膠電泳儀）的支持介質有原性凝膠和變性凝膠。原性凝膠是在凝膠中不加變性劑，蛋白質在這種凝膠中的遷移率受它們的靜電荷和分子大小兩個因素的影響，分子量不同，而帶靜電荷相同
2．分子篩效應分子量或分子大小和形狀不同的蛋白質通過一定孔徑分離膠時，受阻滯的程度不同而表現出不同的遷移率，這就是分子篩效應。經上述濃縮效應后，快、慢離子及蛋白質均進入pH8.9的同一孔徑的分離膠中。此時，高電壓消失，在均一的電壓梯度下，由于甘氨酸解離度增加，加之其分子量小，則有效泳動率增加，趕上并
4.9 梯度凝膠電泳梯度凝膠電泳也通常采用聚丙烯酰胺凝膠，但不是在單一濃度（孔徑）的凝膠上進行，而是形成梯度凝膠。從凝膠頂部到底部丙烯酰胺的濃度呈梯度變化，如通常頂部凝膠濃度為5％，底部凝膠濃度為25％。凝膠梯度是通過梯度混合器形成的，高濃度的丙烯酰胺溶液首先加入到玻璃平板中，而后溶液濃度呈梯度下降
溶液中蛋白質的物理性質和行為取決于與蛋白質的純化和構成及其自身固有屬性相關的多種因素。 尺寸排阻色譜 (SEC) 是一種強大的工具，常用于分析蛋白質的回收率、分子量和聚集性。 SEC 的工作原理涉及在樣品流經多孔的惰性色譜柱基質時對樣品進行分離。 較小的分子進入填料孔內，而較大的分子則被排除在外
實驗目的了解SDS-PAGE垂直板型電泳法的基本原理及操作技術。學習并掌握SDS－PAGE法測定蛋白質相對分子量的技術。實驗原理 SDS-PAGE電泳法，即十二烷基硫酸鈉—聚丙烯酰胺凝膠電泳法，。1．在蛋白質混合樣品中各蛋白質組分的遷移率主要取決于分子大小和形狀以
實驗原理 SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳技術首先在1967年由Shapir0建立，其原理：聚丙烯酰胺凝膠是由丙烯酰胺(簡稱Acr)和交聯劑N，N’一亞甲基雙丙烯酰胺(簡稱Bis)在催化劑過硫酸銨(APS)，N，N，N’，N’四甲基乙二胺(TEMED)作用下，聚合交聯形成的具有網狀立體結構的凝膠，
一、原理用聚丙烯酰胺凝膠電泳法分離鑒定蛋白質（protein），主要依賴于電荷效應和分子篩效應。再與標準樣品對照即可確定各區帶的成分。要利用凝膠電泳測定某樣品的蛋白質分子量就必須去掉其電荷效應，使樣品的蛋白質分子的遷移率完全取決于分子量。如在電泳體系中加入一定濃度的十二烷基硫酸鈉（Sodiumdod
實驗原理SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳技術首先在1967年由Shapir0建立，其原理：聚丙烯酰胺凝膠是由丙烯酰胺(簡稱Acr)和交聯劑N，N’一亞甲基雙丙烯酰胺(簡稱Bis)在催化劑過硫酸銨(APS)，N，N，N’，N’四甲基乙二胺(TEMED)作用下，聚合交聯形成的具有網狀立體結構的凝膠，并以此為支持
四、連接方法 半抗原與載體的連接通常可用物理和化學方法進行。物理吸附的載體有羧甲基纖維素、聚乙烯吡咯烷酮等，它們借電荷和微孔吸附半抗原。化學法則是利用某些功能基團把半抗原連接到載體上，這些載體包括血清白蛋白、甲狀腺球蛋白、銅藍蛋白、卵蛋白和人工合成的多聚賴氨酸。帶有游離氨基或游離羧基以及兩
什么是生物大分子（biomacromolecules）？有的教科書認為生物大分子包括核酸、蛋白質、糖類和脂質等4類物質，而有的教科書上只提到核酸、蛋白質和糖類等3類物質。那么究竟如何界定生物大分子的涵義呢？大分子（Macromolecule）這一術語最先是由德國化學家、諾貝爾獎獲得Hermann S
【實驗原理】蛋白質在高于或低于其等電點的溶液中為帶電的顆粒，在電場中能向正極或負極移動。當溶液pH值大于蛋白質等電點時，蛋白質帶負電荷，在電場中向正極移動；反之則向負極移動，這種帶電的顆粒在電場中泳動的現象稱為電泳（electrophoresis）。不同的蛋白質由于等電點不同，在電場中的泳動速率也不
根據凝膠色譜的原理，樣品物質在凝膠色譜柱中的洗脫性質與該物質的分子大小有關。因此選用不同的凝膠色譜柱后，能方便地測定物質的分子量。用此法測定分子量時，可以在各種PH值、離子強度和溫度條件下進行。所測定的物質可以是天然狀態，也可以是變性后的。 實際應用中，可先選用一系列已知分子量的標準樣品在同一色譜條
實驗原理葡聚糖凝膠（Sephadex）過濾法測定蛋白質分子量的原理，主要是依據這種凝膠具有分子篩作用，一定型號的凝膠具有大體上一定大小的孔徑。在一定的凝膠柱內，凝膠孔隙所占的體積稱為內水容積Vi，凝膠顆粒間的自由空間所占的體積稱為外水容積V0。當樣品流經凝膠柱時，大于孔隙的大分子完全不滲入到凝膠內部
蛋白質的雙向電泳的第一向為等電聚焦( Isoelect rofocusing, IEF) , 根據蛋白質的等電點不同進行分離; 第二向為SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳( SDS-PAGE ) , 按亞基分子量大小進行分離。經過電荷和分子量兩次分離后, 可以得到蛋白質分子的等電點和分子量信息。本實驗目的是
21世紀的最前沿科學之一，隨著人類第一張基因序列草圖的完成和發展，生命科學的研究也將進入一個嶄新的后基因組學，即蛋白質組學時代。正如基因草圖的提前繪制得益于大規模全自動毛細管測序技術一樣，后基因組研究也將會借助于現代生物質譜技術等得到迅猛發展。本文擬簡述生物質譜技術及其在生命科學領域研究中的應用。1
連續SDS－聚丙烯酰胺凝膠電泳色譜儀測定蛋白質分子量時，由于SDS和巰基乙醇的作用，天然蛋白質解離為亞基和肽鏈，測得的分子量不是天然蛋白質的分子量。為了彌補這一缺陷，可采用線性濃度梯度聚丙烯酰胺凝膠電泳儀分離和鑒定蛋白質。一、工作原理：聚丙烯酰胺凝膠的濃度可在一定范圍內（如4%～30%）連續改變，凝
分散介質中的帶電粒子在直流電場的作用下，向著與其電性相反的電極移動的現象稱為電泳（electrophoresis）。蛋白質為兩性電解質，在不同pH溶液中帶不同的電荷，從而在直流電場中能夠泳動，這就是蛋白質的電泳現象。1937年瑞典化學家Tiselius首先建立了蛋白質的界面電泳技術，并成功地將血清
分散介質中的帶電粒子在直流電場的作用下，向著與其電性相反的電極移動的現象稱為電泳（electrophoresis）。蛋白質為兩性電解質，在不同pH溶液中帶不同的電荷，從而在直流電場中能夠泳動，這就是蛋白質的電泳現象。1937年瑞典化學家Tiselius首先建立了蛋白質的界面電泳技術，并成功地將血清蛋
聚丙烯酰胺凝膠電泳儀（PAGE）分析蛋白質時的遷移率取決于蛋白質分子所帶凈電荷、分子大小和形狀等，如果在PAGE中加入陰離子去污劑如十二烷基硫酸鈉（SDS），則蛋白質分子的遷移率主要取決于它的分子量，而與所帶電荷和形狀無關。因此，利用SDS－聚丙烯酰胺凝膠電泳儀（SDS－PAGE）可測定蛋白質分子量
出色的重復性和超高分辨率 CE-WCID（全柱成像毛細管等電聚焦電泳儀）具有超高的蛋白質pI點的分辨率(△pI<0.01)，這個指標無人能比。 蛋白質pl點的測定舉例：△pI<0.01，7分鐘完成實驗 蛋白質藥物主要成分和降解產物的pl點測定和重復性的考
（4）蛋白摩爾換算： 100pmol分子量100，000蛋白質=10μg 100pmol分子量50，000蛋白質=5μg 100pmol分子量10，000蛋白質=1μg 氨基酸的平均分子量=126.7道爾頓 （5）蛋白質/DNA換算： 1kb DNA=333 個氨基酸編碼容量=3.7×1
1 蛋白質組學概述 “蛋白質組”一詞的英文是Proteome，它是proteins 和genome 兩個詞的組合，意思是proteins expressed by a genome，即為基因組表達的蛋白質[1]。蛋白質組的概念是1994 年由Wilkins首先提出，并首次在1995 年7月
一、實驗目的與原理蛋白質在聚丙烯酰胺凝膠中電泳時，它的遷移取決于它所帶電荷以及分子大小和形狀等因素。1967年Shapiro等人發現，如果在聚丙烯酰胺系統中加入陰離子去污劑十二烷基磺酸鈉（SDS），大多數蛋白質能與SDS按一定比例結合，即每克蛋白質結合1.4g的SDS－復合物都帶上相同密度的負電荷，
優點： ·簡單的一套的標準品就可以滿足凝膠可視、膜定位和時間分辨熒光檢測 ? ·蛋白質都已經被生物素標記 ? ·可以檢測待測物的分子量 ? ·無需混勻和加熱 簡介 ScanLater免疫印跡蛋白質梯是ScanLater免疫印跡蛋白質檢測系統必不可少的
實驗方法原理 蛋白質的雙向電泳的第一向為等電聚焦( Isoelect rofocusing ,IEF) , 根據蛋白質的等電點不同進行分離; 第二向為SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳( SDS-PAGE ) , 按亞基分子量大小進行分離。經過電荷和分子量兩次分離后, 可以得到蛋白質分子的等電點
等電聚焦法 實驗方法原理 蛋白質的雙向電泳的第一向為等電聚焦( Isoelect rofoc