何川教授新發Nature綜述：mRNA修飾介導的基因調控
在分子生物學的中心法則中，遺傳信息從DNA、RNA流向蛋白。基因組DNA和組蛋白上都存在可逆的表觀遺傳學修飾，這些修飾可以調控基因的表達，并由此決定細胞的狀態，影響細胞的分化和發育。近年來人們發現，mRNA和其他RNA上也存在類似的調控機制。 N6-methyladenosine（m6A）是真核生物mRNA上最常見的一種轉錄后修飾，介導了超過80%的RNA堿基甲基化。這種可逆的 mRNA甲基化修飾非常普遍，出現頻率大約是3-5個殘基/mRNA。m6A的研究發現開辟了真核生物轉錄后基因調控的新領域。著名華人學者，芝加哥大學的何川（Chuan He）教授最近在Nature Reviews Molecular Cell Biology雜志上發表文章，探討了這種mRNA修飾介導的轉錄后基因調控。 何川教授主要從事化學生物學、核酸化學和生物學、遺傳學等方面的研究。近年來在甲基化修飾，尤其是5hmC和m6A等方面獲得了許多重要的發現......閱讀全文
組蛋白甲基化修飾研究再獲突破
日前，復旦大學徐彥輝課題組在組蛋白甲基化修飾研究領域獲得新進展，相關成果發布在《分子細胞》上，該項研究得到了國家自然科學基金面上項目的資助。 組蛋白甲基化修飾是一種非常重要的表觀遺傳修飾，參與調節異染色質形成、X染色體失活、基因印記及DNA的損傷修復等多種生命過程。關于組蛋白去甲基化酶的研究是
組蛋白修飾與DNA甲基化之間的關系
在引起基因沉默的過程中，沉默信號(DNA甲基化、組蛋白修飾、染色質重新裝配)是如何進行的?誰先誰后?這是一個“雞和蛋”的問題，目前仍處于研究階段，還沒有定論。研究發現DNA甲基化和組蛋白乙酰化是一個相互促進、加強的過程，如許多HDAC可以和DNMTl、3a、3b相互作用；而甲基化CpG結合蛋白—
新研究揭示水稻組蛋白甲基化調控根系核心菌群
根系微生物組與植物的養分吸收、抗病抗逆等生長發育過程密切相關，其在植物根系的定殖和組裝受環境和植物遺傳途徑等因素的影響。表觀遺傳調控是調節染色體行為和基因表達的重要機制，探究表觀遺傳途徑與植物根系微生物的關系能夠更系統地揭示植物生長發育過程。表觀遺傳調控與宿主微生物組的關系已在動物模型中得到研究
廣州生物院研制出速測組蛋白甲基化試紙條
近日，中科院廣州生物醫藥與健康院曾令文研究組，研制出一種快速靈敏檢測組蛋白甲基化的試紙條。相關成果發表在《分析化學》上? ? ? ? 近日，中科院廣州生物醫藥與健康院曾令文研究組，研制出一種快速靈敏檢測組蛋白甲基化的試紙條。相關成果發表在《分析化學》上。 據介紹，組蛋白甲基化是一種重要的表觀遺
曾令文小組研制出速測組蛋白甲基化試紙條
近日，中科院廣州生物醫藥與健康院曾令文研究組，研制出一種快速靈敏檢測組蛋白甲基化的試紙條。相關成果發表在《分析化學》上。 據介紹，組蛋白甲基化是一種重要的表觀遺傳學修飾，通常發生在氨基末端的賴氨酸或者精氨酸上，同其他調節蛋白和DNA相互作用，參與基因的調節和染色質高級結構的形成。細胞染色質
科學家揭示相關組蛋白甲基化活性的串擾調控機制
上海交通大學醫學院附屬第九人民醫院上海精準醫學研究院黃晶課題組首次揭示了染色質的核小體結構對組蛋白修飾酶MLL（Mixed Lineage Leukemia）復合物的酶活調控及其分子機制，闡明了組蛋白H2B第120位賴氨酸（H2BK120）的單泛素化修飾對MLL甲基化活性的串擾調控機制，并發
Oncogene：組蛋白去甲基化酶如何影響癌癥相關的糖酵解
糖酵解途徑（glycolysis）是腫瘤細胞中重要的能量來源途徑，然而，目前對于這條代謝相關途徑的調控方式的了解，還十分有限。來自廈門大學生命科學學院，南京大學等處的研究人員發現JMJD1A作為一個組蛋白去甲基化酶，它能夠影響膀胱腫瘤細胞糖代謝途徑關鍵酶的啟動子上組蛋白甲基化修飾水平，從而影響酶
我科學家發現新組蛋白去甲基化酶及其調控機理
陳德桂研究組發現新組蛋白去甲基化酶及其調控機理 繼4個月前生化與細胞所陳德桂研究組與景乃禾研究組合作發表一個新的組蛋白去甲基化酶KIAA1718(KDM7A)的發現及其在胚胎干細胞神經分化過程中的功能，及兩周前陳德桂研究組與基因敲除與轉基因小鼠平臺合作發表另一個新的組蛋白去
研究揭示擬南芥組蛋白去甲基化酶JMJ13的結構功能
3月21日，《自然-通訊》（Nature Communications）雜志在線發表了中國科學院分子植物科學卓越創新中心/植物生理生態研究所上海植物逆境生物學研究中心杜嘉木研究組、中科院遺傳與發育生物學研究所曹曉風研究組和河北師范大學孫大業研究組合作完成的題為The Arabidopsis H3
遺傳發育所發現植物組蛋白去甲基化酶招募的新機制
核小體作為真核生物染色質的基本單位，由DNA纏繞組蛋白八聚體構成。組蛋白N端存在多種共價修飾，這些翻譯后修飾通過影響染色質的狀態而調控基因表達等過程。組蛋白H3第27位賴氨酸的三甲基化修飾（H3K27me3）通過維持基因的沉默狀態，在動植物細胞命運決定以及發育中起著重要的調控作用。實驗室前期研究
生物物理所等在組蛋白甲基化修飾識別方面取得新進展
10月17日，《美國國家科學院院刊》（Proceedings of the National Academy of Sciences）在線發表了生物大分子國家重點實驗室許瑞明、饒子和課題組和北京生命科學研究所（NIBS）朱冰課題組合作的最新研究成果Distinct mode of
我國揭示KDM5亞家族組蛋白去甲基化酶的底物識別機制
12月12日，中國科學院植物逆境生物學研究中心杜嘉木課題組，中科院院士、中科院遺傳與發育生物學研究所曹曉風課題組合作完成的論文，以Structure of the Arabidopsis JMJ14-H3K4me3 Complex Provides Insight into the Substr
揭秘神經發育過程中m6ARNA甲基化與組蛋白修飾間的關系1
文章導讀表觀轉錄組學的研究在生物發育和疾病相關性等方面正越來越引起人們的關注。其中m6A修飾的研究是表觀轉錄組學研究的一大熱點。研究表明，m6A標簽在mRNA和lncRNA中超過10,000種，并且m6A參與mRNA的轉錄后修飾也成為基因表達中的一種重要的調控機制。m6A的在基因表達調控方面功能作用
生化與細胞所揭示組蛋白H3K4甲基化抑制轉錄的新機制
真核生物染色質的組蛋白末端會發生多種的化學修飾（包括乙酰化和甲基化修飾等），這是真核生物細胞隨環境變化而改變基因表達譜式的重要調控方式。之前的研究發現，組蛋白H3K4甲基化分布于基因的啟動子區，對基因轉錄主要起正調控作用。然而，有研究表明H3K4甲基化對某些基因表達起到抑制作用，其
揭秘神經發育過程中m6ARNA甲基化與組蛋白修飾間的關系2
（3）Mettl14缺失導致晚期出生神經元數量減少在P0小鼠中，作者通過特定標記識別相應的神經元亞型，在六個不同的皮層中發現了RGCs分化的神經元。其中，Cux1在晚期出生的神經元中表達，是II-IV的標記物，對標記信號進行定量結果表明相比于CK小鼠而言Mettl14-cKO小鼠中Cux1+的信號值
比較組蛋白與非組蛋白的特點及其作用
組蛋白：特點：進化上的極端保守性;無組織特異性;肽鏈上氨基酸分布的不對稱性；組蛋白的修飾作用。作用：1，核小體組蛋白，幫助DNA卷曲形成核小體的穩定結構2，H1組蛋白，在構成核小體時期連接作用，賦予染色體極性3，對染色體DNA的包裝起著重要作用非組蛋白:特點：非組蛋白是一類酸性蛋白質，富含天冬氨酸和
比較組蛋白與非組蛋白的特點及其作用
組蛋白：特點：進化上的極端保守性;無組織特異性;肽鏈上氨基酸分布的不對稱性；組蛋白的修飾作用。作用：1，核小體組蛋白，幫助DNA卷曲形成核小體的穩定結構2，H1組蛋白，在構成核小體時期連接作用，賦予染色體極性3，對染色體DNA的包裝起著重要作用非組蛋白:特點：非組蛋白是一類酸性蛋白質，富含天冬氨酸和
表觀遺傳之組蛋白修飾—組蛋白乙酰化
大家好，我又來啦~~今天給大家放送的是表觀遺傳之組蛋白修飾相關的內容噢，組蛋白修飾也是一個比較復雜的過程，今天呢，我們就給大家講講組蛋白乙酰化及相關的產品。?一 組蛋白修飾?真核生物染色質的基本結構單位是核小體，它由約 146 bp DNA 纏繞組蛋白八聚體組成，其中組蛋白八聚體包含 2 (H2
組蛋白的修飾是怎么樣影響基因表達的
組蛋白甲基化誘導了DNA的甲基化:組蛋白甲基化是招募DNA甲基化酶DNMT的信號，在異染色質蛋白HP1的協助下，DNA發生甲基化。DNA的甲基化又誘導組蛋白的去乙酰化:甲基CpG結合蛋白MeCP2可以特定地結合到甲基化的DNA.上，在組蛋白去乙酰化酶的作用下，將組蛋白.上的乙酰基去掉。而組蛋白去乙酰
組蛋白的修飾是怎么樣影響基因表達的
組蛋白甲基化誘導了DNA的甲基化:組蛋白甲基化是招募DNA甲基化酶DNMT的信號，在異染色質蛋白HP1的協助下，DNA發生甲基化。DNA的甲基化又誘導組蛋白的去乙酰化:甲基CpG結合蛋白MeCP2可以特定地結合到甲基化的DNA.上，在組蛋白去乙酰化酶的作用下，將組蛋白.上的乙酰基去掉。而組蛋白去乙酰
華南植物園表觀遺傳相關研究取得新進展
近年來，隨著大量表觀遺傳現象的發現與報道，植物表觀遺傳學已經成為植物分子生物學的研究熱點。表觀遺傳修飾不改變生物體DNA的序列，通過DNA的甲基化、組蛋白修飾和染色質重塑等途徑調節基因的表達。其中，組蛋白修飾方式包括組蛋白的乙酰化、甲基化、磷酸化和泛素化等。組蛋白甲基化水平受組蛋白甲基轉移酶和組
組蛋白的簡介
重組蛋白的產生是應用了重組DNA或重組RNA的技術從而獲得的蛋白質。目前，體外重組蛋白的生產主要包括四大系統：原核蛋白表達，哺乳動物細胞蛋白表達，酵母蛋白表達及昆蟲細胞蛋白表達。生產的蛋白在活性和應用方法方面均有所不同。根據自身的下游運用選擇合適的蛋白表達系統，提高表達成功率。
組蛋白的簡介
組蛋白（histone）是指所有真核生物的細胞核中,與DNA結合存在的堿性蛋白質的總稱。其分子量約10000～20000。 真核生物體細胞染色質中的堿性蛋白質,含精氨酸和賴氨酸等堿性氨基酸特別多,二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋DNA結合成DNA-組蛋白復合物。因
組蛋白的特點
染色體（chromosome）是基因的載體，染色體包括DNA和蛋白質兩部分。真核細胞染色體上的蛋白質主要包括組蛋白和非組蛋白。組蛋白是一類較小而帶有正電荷的核蛋白，與DNA有很高的親和力。組蛋白是染色體的結構蛋白，它與DNA組成核小體。由DNA和組蛋白組成的染色質（chromatin）纖維細絲是許多
遺傳發育所植物組蛋白H3K27me3去甲基化酶研究獲進展
PcG介導的組蛋白H3第27位賴氨酸上三甲基化（H3K27me3）在基因沉默和發育調控中起著至關重要的作用。小鼠胚胎干細胞中超過10%的基因受該種修飾調控，擬南芥中超過7,000個基因受該修飾調控。擬南芥中H3K27me3主要由CLF和SWN兩個甲基轉移酶催化，并招募LHP1結合以有效抑制基因表
上海生科院發現組蛋白去甲基化酶Jmjd3促進Th17細胞的分化
4月3日，國際學術期刊Journal of Molecular Cell Biology 在線發表了中國科學院上海生命科學研究院健康科學研究所張笑人研究組和時玉舫研究組合作研究的最新成果The histone H3 lysine-27 demethylase Jmjd3 plays a crit
甲基化的甲基化的功能
甲基化是蛋白質和核酸的一種重要的修飾，調節基因的表達和關閉，與癌癥、衰老、老年癡呆等許多疾病密切相關，是表觀遺傳學的重要研究內容之一。 最常見的甲基化修飾有DNA甲基化和組蛋白甲基化。DNA甲基化能關閉某些基因的活性，去甲基化則誘導了基因的重新活化和表達。DNA甲基化能引起染色質結構、DNA構象、D
NIBS朱冰實驗室JBC報道表觀遺傳新發現
2013年9月10日，北京生命科學研究所的朱冰實驗室在The Journal of Biological Chemistry雜志上在線發表題為《Histone H2A ubiquitination inhibits the enzymatic activity of H3 Lysine
組蛋白的合成修飾的相關介紹
這是形成組蛋白各組分微不均一性的主要原因。修飾的方式有： ①乙酰化。有兩種： 一種是H1、H2A、H4組蛋白的氨基末端乙酰化,形成α-乙酰絲氨酸,組蛋白在細胞質內合成后輸入細胞核之前發生這一修飾。 另一種是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端區域的某些專一位置形成N6-乙酰賴氨酸。 ②
表觀遺傳學修飾
組蛋白修飾 表觀遺傳學是指表觀遺傳學改變 (DNA 甲基化、組蛋白修飾和非編碼 RNA 如 miRNA) 對 表觀基因組基因表達的調節，這種調節不依賴基因序列的改變且可遺傳表觀。因素如 DNA 甲基化、組蛋白修飾和 miRNA 是對環境刺激因素變化的反映，這些表觀遺傳學因素相互作用以調節基因