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1.7 抗體純化1.7.1 多克隆抗體的純化采用辛酸-飽和硫酸銨法純化抗β-內酰胺酶的兔血清，2次滴加飽和硫酸銨的最終體積分數分別為50%和40%。將沉淀用少量PBS溶解后轉入透析袋中，用PBS溶液透析48h，利用紫外分析法檢測透析液直至透析完全。1.7.2 單克隆抗體的純化采用PEG6000沉淀法純化Balb/C小鼠的腹水，沉淀用50mmol/LTris-HCL溶液（pH8.0）溶解，冰浴除雜蛋白，即得粗提單克隆抗體，用SDS-PAGE對抗體純度進行鑒定。2 結果與分析2.1 免疫原通過SDS-PAGE分析β-內酰胺酶和青霉素酶，兩種蛋白的分子質量及純度見圖1。兩種蛋白在分子質量為30ku處均有明顯的蛋白表達，分子質量數據與預期相符。β-內酰胺酶經SDS-PAGE分析，純度達100%，與說明書一致。青霉素酶經Bandscan軟件分析，純度達61.4%，含有大量雜蛋白。使用純度較好的β-內酰胺酶作為免疫原。2.2 兔抗β-內酰胺......閱讀全文
一、單鏈絲狀噬茁體展示系統 1、pIII展示系統及噬苗體抗體 絲狀噬茵體是單鏈DNA病毒，pIII是病毒的次要外完蛋白（minor coatprotein）、位于病毒顆粒的一端，每個病毒顆粒都有3—5個拷貝pIII蛋白，pIII有兩個位點可供外源序列插入，即N端和近N端可伸屈
單鏈絲狀噬菌體展示系統、λ噬茵體展示系統和T4噬茵體展示系統一、單鏈絲狀噬茁體展示系統 1、pIII展示系統及噬苗體抗體 絲狀噬茵體是單鏈DNA病毒，pIII是病毒的次要外完蛋白（minor coatprotein）、位于病毒顆粒的一端，每個病毒顆粒都有3—5個拷貝pIII蛋
應用末端截切、進化、再延長技術提高酶穩定性的方法 實驗材料 質粒
M13 噬菌體衣殼蛋白改造在改良噬菌體展示技術中的應用實驗實驗材料 羧芐青霉素氯霉素大腸桿菌 CJ236試劑、試劑盒 生理磷酸緩沖液超純甘油PBS-T 緩沖液PBS-T-BSA 緩沖液儀器、耗材 2YT 培養基SOC 培養基實驗步驟 下述方法描述了 P8 庫的設計（見 12.3.1)、構建（見
本章描述了改進融合蛋白在 M13 噬菌體顆粒表面展示水平的一個方法。向 M13 衣殼錨定蛋白引入突變后，蛋白質展示水平約能增加兩個數量級。本實驗來源「現代蛋白質工程實驗指南」〔德〕K.M.阿恩特、K.M.米勒編著。實驗材料羧芐青霉素氯霉素大腸桿菌 CJ236試劑、試劑盒生理磷酸緩沖液超純甘油PBS-