浙江大學第一作者發表NatureChemicalBiology文章
來自浙江大學藥學院，加拿大英屬哥倫比亞大學的研究人員發表了題為“A heme-dependent enzyme forms the nitrogen–nitrogen bond in piperazate”的文章，首次報道了一種能催化生物合成中N-N鍵形成的特殊酶：KtzT，這對于進一步了解酶的作用機制具有重要意義。 這一研究成果公布在Nature Chemical Biology雜志上，浙江大學藥學院為第一單位，第一作者為浙江大學藥學院杜藝嶺（Yi-Ling Du）研究員，杜藝嶺博士是浙江大學“百人計劃”研究員、國家“青年千人計劃”入選者，長期從事微生物天然產物的化學生物學研究，在Nat ChemBiol, PNAS, ChemBiol, ACS Synth Biol, ACS ChemBiol,等國際知名雜志發表了多篇研究論文。 含有氮-氮（N-N）鍵的分子具有多種結構和生物活性，但是迄今為止還沒有研究證明酶能催化有......閱讀全文
浙江大學第一作者發表Nature－Chemical－Biology文章
來自浙江大學藥學院，加拿大英屬哥倫比亞大學的研究人員發表了題為“A heme-dependent enzyme forms the nitrogen–nitrogen bond in piperazate”的文章，首次報道了一種能催化生物合成中N-N鍵形成的特殊酶：KtzT，這對于進一步了解酶的
測定酶催化活性存在的缺陷
測定酶催化活性存在的問題是關于醫學檢驗職稱的生化檢驗知識，醫學|教育網搜集整理了相關內容與考生分享，希望給予大家幫助！測定酶的催化活性雖然是臨床上最常用的方法，但由于酶的催化活性不僅決定于酶的含量，還受多種因素的影響，如所用底物的性質及濃度、反應介質PH、溫度、離子強度、激活或抑制因子等，因此具有方
酶的活性部位在酶的催化機制中的作用
酶的活性部位在酶的催化機制中的作用:由于酶的活性部位與底物結合后，能使底物作用濃度相對增加，易于反應(稱為鄰近效應，Proximity);或使底物功能基團受酶影響，作定向轉移 (Orientation)，更有利于催化作用發生;或活性部位內的催化基團提供質子或吸收質子，呈現酸堿催化劑的作用;或形成一個
酶的催化作用和活性部位
酶的催化作用是通過其與底物形成復合物(即中間產物)降低反應能閾來實現的。酶是一個大分子蛋白質，而底物往往是小分子化合物，現已證實，酶分子表面不是任何部位都能與底物相結合的。只有稱為酶的活性部位才能與底物結合并進行催化作用。酶的活性部位:有些必需基團雖然在一級結構上可能相距很遠，但在形成空間結構時彼此
酶活性定義
酶活性指的是有機體的生命活動表現了它內部化學反應歷程的有序性，這種有序性是受多方面因素調節的，一旦破壞了這種有序性，就會導致代謝紊亂，產生疾病，甚至死亡。酶活力受到調節和控制是區別于一般催化劑的重要特征。
酶活性單位
1．酶活性單位 20世紀50年代以前通常用慣用單位，即用先報道某種酶測定方法的臨床酶學家的姓氏來命名其單位。例如，測定AMY的Somogyi單位，轉氨酶的賴氏單位（Reitman-Frankel）等。不僅酶不同，單位不同，即使是同一種酶也因方法不同而可有數種活性單位，參考值差別也很大，給臨床
催化脂肪酶水解的酶
催化脂肪酶水解的酶是蛋白酶大多數的酶是蛋白質,少數是RNA.脂肪酶是蛋白質,催化蛋白質水解的是蛋白酶,能將脂肪酶水解成多肽,但不能水解成氨基酸.因此催化脂肪酶水解的酶是蛋白酶.
雙酶切反應酶活性分析
同步雙酶切是一種省時省力的常用方法。選擇能讓兩種酶同時作用的最佳緩沖液是非常重要的一步。NEB每一種酶都隨酶提供相應的最佳NEBuffer，以保證100%的酶活性。NEBuffer的組成及內切酶在不同緩沖液中的活性見《內切酶在不同緩沖液里的活性表》及每支酶的說明書。能在最大程度上保證兩種酶活性的緩沖
酶的催化原理
催化作用酶是一類生物催化劑,它們支配著生物的新陳代謝、營養和能量轉換等許多催化過程,與生命過程關系密切的反應大多是酶催化反應。酶的這些性質使細胞內錯綜復雜的物質代謝過程能有條不紊地進行,使物質代謝與正常的生理機能互相適應。若因遺傳缺陷造成某個酶缺損,或其它原因造成酶的活性減弱,均可導致該酶催化的反應
酶催化的概念
酶催化可以看作是介于均相與非均相催化反應之間的一種催化反應。 既可以看成是反應物與酶形成了中間化合物，也可以看成是在酶的表面上首先吸附了反應物，然后再進行反應。
酶的催化機制
1、酶與底物的結合：酶促化學反應中的反應物稱為底物，一個酶分子在一分鐘內能引起數百萬個底物分子轉化為產物，酶在反應過程中并不消耗。但是酶實際上是參與反應的，只是在一個反應完成后，酶分子本身立即恢復原狀，又能進行下一次反應。許多實驗證明，酶和底物在反應過程中形成絡合物。2、酶的作用機制：對于酶的催化作
酶活性測定實驗
實驗方法原理U/L＝K?ΔA/min實驗步驟1. 誘導試劑．2. 開機預溫達37度．3. 選取測定程序．4. 測試：加入試劑準確計的30秒后測定讀取吸光度．以后每隔30秒測定一次．5. 實驗結果：計算ΔA/min求出測定結果．
酶活性測定實驗
實驗方法原理U/L＝K?ΔA/min實驗步驟1. 誘導試劑．2. 開機預溫達37度．3. 選取測定程序．4. 測試：加入試劑準確計的30秒后測定讀取吸光度．以后每隔30秒測定一次．5. 實驗結果：計算ΔA/min求出測定結果．
什么是酶活性？
酶活力(enzyme activity)也稱酶活性，是指酶催化一定化學反應的能力。酶活力的大小可以用在一定條件下，它所催化的某一化學反應的轉化速率來表示，即酶催化的轉化速率越快，酶的活力就越高; 反之，速率越慢，酶的活力就越低。所以，測定酶的活力就是測定酶促轉化速率。酶轉化速率可以用單位時間內單位體
天津工生所在酶催化CH鍵活化研究方面取得進展
在化學合成和藥物開發領域，半縮醛是一類重要的有機合成中間體，其結構中同一個碳原子上連有一個羥基、一個烷氧基和一個氫原子。傳統化學合成中，半縮醛化合物的合成主要局限于醇和醛/酮之間的加成反應，或通過金屬催化劑還原內酯獲得。此外，合成手性半縮醛立體選擇性控制也是一個挑戰，通常需要設計特殊的手性配體催化劑
生物酶學基礎酶的催化特性
酶的催化特性酶和一般化學催化劑相比，酶具有下列的共性和特點。1 共性酶與一般催化劑相比，具有下面幾個共性：①具有很高的催化效率，但酶本身在反應前后并無變化。酶與一般催化劑一樣，用量少，催化效率高；②不改變化學反應的平衡常數。酶對一個正向反應和其逆向反應速度的影響是相同的，即反應的平衡常數在有酶和無酶
精氨酸酶的酶活性單位定義
酶活性單位定義：在pH值9.5，37℃、1min內轉換1.0μmol?L-精氨酸成為L-鳥氨酸和尿素的酶量為一個活力單位。在有尿素循環(urea cycle)的人和哺乳動物體內才存在精氨酸酶，它的作用是體內尿素從精氨酸上水解下來，并生成L-鳥氨酸，這反應通常發生在肝臟細胞的胞液中。
亞硝酸還原酶的酶活性測定
NiRs是胞內酶，其氧化還原反應過程中需要供體電子，且大多需要在厭氧條件下進行。因此體外檢測亞硝酸還原酶時需要在密閉無氧且有電子供體的情況下才能進行檢測。電子供體有甲基紫精、連二亞硫酸鈉和硫代硫酸鈉等 。
DNA聚合酶外切酶活性─校對作用
外切酶活性──校對作用：這種酶活性的主要功能是從3'→5'方向識別和切除不配對的DNA 生長鏈末端的核苷酸。當反應體系中沒有反應底物dNTP時，由于沒有 聚合作用而出現暫時的游離現象，從而被3'→5'外切酶活性所降解。如果提高反應體系的溫度可以促進這種作用，這表明
酶催化機制的定義
中文名稱酶催化機制英文名稱enzyme catalytic mechanism定 義闡述酶如何與底物相結合，酶催化底物的反應進程，影響酶催化效率的主要因素等一系列問題。主要分為酸堿催化、共價催化、多元催化、金屬離子催化、微觀可逆原理五種機制。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
催化酶的結構基礎
參與翻譯生化反應的有多種酶，但其核心生化反應主要由兩類酶參與：催化腺苷化反應和tRNA裝載的氨酰-tRNA合成酶、催化肽鍵合成的核糖體核酶。下面將進一步探討這兩種酶的結構生物學基礎，以及它們確保反應準確發生的校正機制。氨酰-tRNA合成酶氨酰-tRNA合成酶有四個結構域和三個活性位點。由于每種tRN
酶的催化特性介紹
酶和一般化學催化劑相比，酶具有下列的共性和特點。1 共性酶與一般催化劑相比，具有下面幾個共性：①具有很高的催化效率，但酶本身在反應前后并無變化。酶與一般催化劑一樣，用量少，催化效率高；②不改變化學反應的平衡常數。酶對一個正向反應和其逆向反應速度的影響是相同的，即反應的平衡常數在有酶和無酶的情況下是相
酶的催化特性介紹
酶和一般化學催化劑相比，酶具有下列的共性和特點。1 共性酶與一般催化劑相比，具有下面幾個共性：①具有很高的催化效率，但酶本身在反應前后并無變化。酶與一般催化劑一樣，用量少，催化效率高；②不改變化學反應的平衡常數。酶對一個正向反應和其逆向反應速度的影響是相同的，即反應的平衡常數在有酶和無酶的情況下是相
酶催化的反應簡介
酶是一種具有特異性的高效生物催化劑,絕大多數的酶是活細胞產生的蛋白質。酶的催化條件溫和,在常溫、常壓下即可進行。酶催化的反應稱為酶促反應,要比相應的非催化反應快103-107倍。酶促反應動力學簡稱酶動力學,主要研究酶促反應的速度和底物(即反應物)濃度以及其他因素的關系。在底物濃度很低時酶促反應是一級
酶催化的主要特性
普遍性1、酶與一般催化劑一樣，只催化熱力學允許的化學反應（即可逆反應）2、可以加快化學反應的速率，而不改變反應的平衡點，即不改變反應的平衡常數3、作用機理都是降低反應的活化能4、在反應前后，酶沒有質和量的改變，且微量的酶便可發揮巨大的催化作用。特殊性但是酶也具有不同于其他催化劑的特殊性。在酶促反應中
酶活性單位臨床生化
酶活性單位：1．酶活性單位20世紀50年代以前通常用慣用單位，即用先報道某種酶測定方法的臨床酶學家的姓氏來命名其單位。例如，測定AMY的Somogyi單位，轉氨酶的賴氏單位（Reitman-Frankel）等。不僅酶不同，單位不同，即使是同一種酶也因方法不同而可有數種活性單位，參考值差別也很大，給臨
酶活性單位檢驗技師
酶活性單位是檢驗技師需要了解的知識，醫學教育網搜索整理如下：1.酶活性單位20世紀50年代以前通常用慣用單位，即用先報道某種酶測定方法的臨床酶學家的姓氏來命名其單位。例如，測定AMY的Somogyi單位，轉氨酶的賴氏單位（Reitman-Frankel）等。不僅酶不同，單位不同，即使是同一種酶也因方
酶的活性濃度單位
酶活性濃度以每單位體積所含的酶活性單位數表示。近些年來，我國及世界各國的臨床實驗室幾乎都習慣用U/L來表示體液中酶活性濃度。考慮到各級醫護人員都對katal不太熟悉，如使用katal/L報告酶活性濃度結果時，最好同時注明相應的U/L.在對酶活性濃度單位計算時，可根據所測定的酶所用方法的不同，利用標準
酶活性測定方法對比
1.按反應時間分類法：20世紀50年代以前大都使用固定時間法。這種方法是以酶催化反應的平均速度來計算酶的活性，現多已不用。50年代中期開始采用連續監測法。這種方法用自動生化分析儀上完成，可以測酶反應的初速度，其結果遠比固定時間法準確，在高濃度標本尤為明顯，但本法也受到反應時間，反應溫度，試劑等的
酶的活性濃度單位
酶活性濃度以每單位體積所含的酶活性單位數表示。近些年來，我國及世界各國的臨床實驗室幾乎都習慣用U/L來表示體液中酶活性濃度。考慮到各級醫護人員都對katal不太熟悉，如使用katal/L報告酶活性濃度結果時，最好同時注明相應的U/L.在對酶活性濃度單位計算時，可根據所測定的酶所用方法的不同，利用標準