酶活性測定實驗
實驗方法原理U/L＝K?ΔA/min實驗步驟1. 誘導試劑．2. 開機預溫達37度．3. 選取測定程序．4. 測試：加入試劑準確計的30秒后測定讀取吸光度．以后每隔30秒測定一次．5. 實驗結果：計算ΔA/min求出測定結果．......閱讀全文
酶活性測定實驗
實驗方法原理U/L＝K?ΔA/min實驗步驟1. 誘導試劑．2. 開機預溫達37度．3. 選取測定程序．4. 測試：加入試劑準確計的30秒后測定讀取吸光度．以后每隔30秒測定一次．5. 實驗結果：計算ΔA/min求出測定結果．
酶活性測定實驗
實驗方法原理U/L＝K?ΔA/min實驗步驟1. 誘導試劑．2. 開機預溫達37度．3. 選取測定程序．4. 測試：加入試劑準確計的30秒后測定讀取吸光度．以后每隔30秒測定一次．5. 實驗結果：計算ΔA/min求出測定結果．
酶活性的測定實驗
連續性檢測 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 1.酶的量或濃度可以用摩爾量表示，或者用酶單位的活性表示。酶活力=每單位時間轉化的底物摩爾數=速率×反應體積。酶活性是存在的活性酶量
酶活性的測定實驗
酶活性的測定可應用于：（1）酶動力學的研究；（2）酶抑制的研究。實驗方法原理1.酶的量或濃度可以用摩爾量表示，或者用酶單位的活性表示。酶活力=每單位時間轉化的底物摩爾數=速率×反應體積。酶活性是存在的活性酶量的量度，取決于指定的條件。SI單位是katal，1 katal = 1 mol /s，更實際
淀粉酶活性的測定實驗
實驗方法原理：α-淀粉酶及β-淀粉酶，各有其一定的特性，如β-淀粉酶不耐熱，在高溫下易鈍化而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下則發生鈍化，通常提取液同時有兩種淀粉酶存在，測定時，可根據它們的特性分別加以處理，鈍化其中之一，即可測出另一酶的活性。將提取液加熱到70℃維持15分鐘以鈍化β-淀粉酶，便可測
淀粉酶活性的測定實驗
實驗方法原理α-淀粉酶及β-淀粉酶，各有其一定的特性，如β-淀粉酶不耐熱，在高溫下易鈍化而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下則發生鈍化，通常提取液同時有兩種淀粉酶存在，測定時，可根據它們的特性分別加以處理，鈍化其中之一，即可測出另一酶的活性。將提取液加熱到70℃維持15分鐘以鈍化β-淀粉酶，便可測定
淀粉酶活性的測定實驗
? 實驗方法原理α-淀粉酶及β-淀粉酶，各有其一定的特性，如β-淀粉酶不耐熱，在高溫下易鈍化而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下則發生鈍化，通常提取液同時有兩種淀粉酶存在，測定時，可根據它們的特性分別加
硝酸還原酶活性的測定實驗
實驗方法原理：硝酸還原酶是植物氮素代謝作用中的關鍵酶，與作物吸收和利用硝態氮的能力相關。它催化NO3－還原為NO2－的反應：NO3－+NADH+H+→NO2－+NAD++H2O反應產生的NO2－可從組織內滲透到外界溶液中，定時測定一定的反應溶液中NO2－含量的變化情況則可了解此酶的活性大小。NO2－
硝酸還原酶活性的測定實驗
實驗方法原理硝酸還原酶是植物氮素代謝作用中的關鍵酶，與作物吸收和利用硝態氮的能力相關。它催化NO3－還原為NO2－的反應：NO3－+NADH+H+→NO2－+NAD++H2O反應產生的NO2－可從組織內滲透到外界溶液中，定時測定一定的反應溶液中NO2－含量的變化情況則可了解此酶的活性大小。NO2－的
硝酸還原酶活性的測定實驗
實驗方法原理?硝酸還原酶是植物氮素代謝作用中的關鍵酶，與作物吸收和利用硝態氮的能力相關。它催化NO3－還原為NO2－的反應：NO3－+NADH+H+→NO2－+NAD++H2O反應產生的NO2－可從組織內滲透到外界溶液中，定時測定一定的反應溶液中NO2－含量的變化情況則可了解此酶的活性大小。NO2－
溶血、黃疸對酶活性測定的影響實驗
實驗方法原理L－丙氨酸＋α－酮戊二酸ALT丙酮酸＋L－谷氨酸丙酮酸＋NADH＋H＋→L－乳酸＋NAD+實驗材料黃疸血清試劑、試劑盒ALT／GPT試劑儀器、耗材半自動生化分析儀試管加樣器實驗步驟1、稀釋試劑．2、開機預溫達37度．3、選取測定程序．4、測試：5、結果分析：
溶血、黃疸對酶活性測定的影響實驗
實驗方法原理 L－丙氨酸＋α－酮戊二酸ALT丙酮酸＋L－谷氨酸丙酮酸＋NADH＋H＋→L－乳酸＋NAD+實驗材料 黃疸血清試劑、試劑盒 ALT／GPT試劑儀器、耗材 半自動生化分析儀試管 加樣器實驗步驟 1、稀釋試劑．2、開機預溫達37度．3、選取測定程序．4、測試：5、結果分析：
酶活性測定方法對比
1.按反應時間分類法：20世紀50年代以前大都使用固定時間法。這種方法是以酶催化反應的平均速度來計算酶的活性，現多已不用。50年代中期開始采用連續監測法。這種方法用自動生化分析儀上完成，可以測酶反應的初速度，其結果遠比固定時間法準確，在高濃度標本尤為明顯，但本法也受到反應時間，反應溫度，試劑等的影響
酶活性測定方法對比
1.按反應時間分類法：20世紀50年代以前大都使用固定時間法。這種方法是以酶催化反應的平均速度來計算酶的活性，現多已不用。50年代中期開始采用連續監測法。這種方法用自動生化分析儀上完成，可以測酶反應的初速度，其結果遠比固定時間法準確，在高濃度標本尤為明顯，但本法也受到反應時間，反應溫度，試劑等的
酶活性測定的方式
酶促反應速度的測定可采用兩種方式： 一、測定完成一定量反應所需的時間； 二、測定單位時間內的酶促反應量。前者稱為終點法，后者稱為動力學法。 終點法 該方式是在特定條件下，將樣品中要檢知的酶作用一定量的底物，然后根據反應進行到某一程度（即達到某一指標）所需要的時間長短來估計酶的活力。 其
酶活性的測定方法
一般采用測定酶促反應初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恒定。反應速度的單位是濃度/單位時間，可用底物減少或產物增加的量來表示。因為產物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測準，所以多用產物來測定
酶活性測定方法對比
1.按反應時間分類法：20世紀50年代以前大都使用固定時間法。這種方法是以酶催化反應的平均速度來計算酶的活性，現多已不用。50年代中期開始采用連續監測法。這種方法用自動生化分析儀上完成，可以測酶反應的初速度，其結果遠比固定時間法準確，在高濃度標本尤為明顯，但本法也受到反應時間，反應溫度，試劑等的影
淀粉酶的誘導、提取和活性測定實驗
實驗方法原理?大麥（或小麥）種子萌發時，種胚產生GA3擴散到胚乳的糊粉層細胞（被稱為GA3反應的“靶細胞”），刺激其合成或激活α-淀粉酶，然后進入胚乳，使貯藏的淀粉被水解為還原酶，因此，無胚種子不能釋放GA3，也不能形成與激活α-淀粉酶。外加的GA3也可代替胚的釋放作用，從而誘導α-淀粉酶的合成。在
淀粉酶的誘導、提取和活性測定實驗
實驗方法原理大麥（或小麥）種子萌發時，種胚產生GA3擴散到胚乳的糊粉層細胞（被稱為GA3反應的“靶細胞”），刺激其合成或激活α-淀粉酶，然后進入胚乳，使貯藏的淀粉被水解為還原酶，因此，無胚種子不能釋放GA3，也不能形成與激活α-淀粉酶。外加的GA3也可代替胚的釋放作用，從而誘導α-淀粉酶的合成。在一
淀粉酶的誘導、提取和活性測定實驗
實驗方法原理大麥（或小麥）種子萌發時，種胚產生GA3擴散到胚乳的糊粉層細胞（被稱為GA3反應的“靶細胞”），刺激其合成或激活α-淀粉酶，然后進入胚乳，使貯藏的淀粉被水解為還原酶，因此，無胚種子不能釋放GA3，也不能形成與激活α-淀粉酶。外加的GA3也可代替胚的釋放作用，從而誘導α-淀粉酶的合成。在一
NK細胞活性測定實驗——乳酸脫氫酶釋放法
實驗方法原理乳酸脫氫酶（LDH）存在于細胞內，正常情況下，不能透過細胞膜。當細胞受到損傷時，由于細胞膜通透性改變，LDH可從細胞內釋放至培養液中。釋放出來的LDH再催化乳酸的過程中，使氧化型輔酶Ⅰ（NAD+）變成還原型輔酶（NADH2），后者再通過遞氫體－吩嗪二甲酯硫酸鹽（PMS）還原碘硝基氯化氮唑
脂肪酶活性測定方法
方法：1、粗酶液的制備用電子天平分別稱取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸餾水溶解并定容至100 mL， 配成濃度分別為0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。2、實驗設計本實驗以10 mL色拉油為底物，以酶用量、水解溫度、反應時間為因素，通過酸價的測定選定其水解
單胺氧化酶活性測定
實驗材料 大鼠試劑、試劑盒 磷酸鈉緩沖液蒸餾水鹽酸苯乙胺甲苯5-羥色胺雙草酸鹽β-乙基-苯乙胺鹽酸鹽苯-醋酸乙酯閃爍液儀器、耗材 制冰機水浴鍋試管試管架計數瓶離心機離心管移液槍漩渦振蕩儀
植物組織ATP酶活性測定
一、原理 ATP酶（adenosinetriphosphatase）可催化ATP水解生成ADP及無機磷的反應，這一反應放出大量能量，以供生物體進行各需能生命過程。它存在于生物細胞的多個部位，比如細胞質膜上，葉綠體 ?類囊體膜上，對整個生命的維持有著重要的作用。在生物學研究中，常通過測定酶促反應
脂肪酶的活性測定
方法：⒈粗酶液的制備用電子天平分別稱取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸餾水溶解并定容至100 mL， 配成濃度分別為0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉實驗設計本實驗以10 mL色拉油為底物，以酶用量、水解溫度、反應時間為因素，通過酸價的測定選定其水解的最
淀粉酶活性的測定
一、原理 淀粉酶（amylase）包括幾種催化特點不同的成員，其中α－淀粉酶隨機地作用于淀粉的非還原端，生成麥芽糖、麥芽三糖、糊精等還原糖，同時使淀粉漿的粘度下降，因此又稱為液化酶；β－淀粉酶每次從淀粉的非還端切下一分子麥芽糖，又被稱為糖化酶；葡萄糖淀粉酶則從淀粉的非還原端每次切下一個葡萄糖。
脂肪酶的活性測定
方法：⒈粗酶液的制備用電子天平分別稱取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸餾水溶解并定容至100 mL， 配成濃度分別為0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉實驗設計本實驗以10 mL色拉油為底物，以酶用量、水解溫度、反應時間為因素，通過酸價的測定選定其水解的最
酶活性測定方法是什么
1.酶活性測定方法 （1）按反應時間分類法：20世紀50年代以前大都使用固定時間法。這種方法是以酶催化反應的平均速度來計算酶的活性，現多已不用。20世紀50年代中期開始采用連續監測法。這種方法在自動生化分析儀上完成，可以測酶反應的初速度，其結果比固定時間法準確，在高濃度標本尤為明顯，但本法也受
NK細胞活性測定實驗
實驗方法原理 用放射性核素標記靶細胞，當靶細胞受到破壞時，放射性核素被釋放出來，通過測定釋放或殘留在未被破壞細胞內的放射性核素放射活性，即可計算和推測殺傷細胞的細胞毒活性。常用的放射性核素有51Cr、3H-Dr、125I-UdR等。本實驗采用51Cr釋放法檢測人NK細胞活性。實驗材料 靶細胞試劑、試
亞硝酸還原酶的酶活性測定
NiRs是胞內酶，其氧化還原反應過程中需要供體電子，且大多需要在厭氧條件下進行。因此體外檢測亞硝酸還原酶時需要在密閉無氧且有電子供體的情況下才能進行檢測。電子供體有甲基紫精、連二亞硫酸鈉和硫代硫酸鈉等 。