類泛素分子Nedd8調控斑馬魚卵巢和第二性征發育機制揭示
Nedd8是一種類泛素分子，在E1、E2和E3等酶的酶促作用下，與靶標蛋白共價結合，引起靶標分子的Neddylation修飾，影響靶標蛋白的活性、穩定性或細胞定位。然而，由于動物模型的欠缺，研究人員對Nedd8的在體生物學功能仍缺乏了解。 中國科學院水生生物研究所魚類低氧生物學學科組博士生于光晴等，利用CRISPR/Cas9技術，在斑馬魚中敲除nedd8基因。研究人員在Nedd8基因缺失的純合子中發現，雌性純合子的卵子發生存在障礙，卵原細胞的成熟受到干擾，同時，在雌性純合子的胸鰭上生長出原本野生型雄性斑馬魚胸鰭才出現的生殖節。這一表型與在雄性激素受體基因（ar）敲除的斑馬魚上觀察到的表型相反。在雄性激素受體基因（ar）敲除斑馬魚雄魚的胸鰭上，沒有生殖節的生成。由此推測，Nedd8與雄性激素受體可能存在互作關系。通過基因雙敲除實驗證實，缺失一個拷貝雄性激素受體基因可以部分拯救Nedd8基因缺失純合子雌性斑馬魚的表型，其中包括......閱讀全文
研究闡明類泛素蛋白NEDD8經蛋白酶體降解的分子機制
10月25日，國際學術期刊The Journal of Biological Chemistry發表了中科院上海生科院生物化學與細胞生物學研究所胡紅雨課題組的研究論文NEDD8 Ultimate Buster-1 Long (NUB1L) Protein Promotes Transfe
類泛素分子Nedd8調控斑馬魚卵巢和第二性征發育機制揭示
Nedd8是一種類泛素分子，在E1、E2和E3等酶的酶促作用下，與靶標蛋白共價結合，引起靶標分子的Neddylation修飾，影響靶標蛋白的活性、穩定性或細胞定位。然而，由于動物模型的欠缺，研究人員對Nedd8的在體生物學功能仍缺乏了解。 中國科學院水生生物研究所魚類低氧生物學學科組博士生于光
胡紅雨課題組JBC解析蛋白調控機制
來自中科院上海生命科學研究院的研究人員，在新研究中證實NUB1L蛋白通過P97UFD1/NPL4復合物促進了將NEDD8運送到蛋白酶體進行降解。這一研究發現在線發表在9月9日的《生物化學雜志》(JBC)上。 領導這一研究的是中科院上海生命科學研究院生物化學與細胞生物學研究所的胡紅雨(Hon
NIBS邵峰再發PNAS文章
來自北京生命科學研究所，中國農業大學的研究人員發表了題為“Structural mechanism of ubiquitin and NEDD8 deamidation catalyzed by bacterial effectors that induce macrophage-speci
賀福初院士Nature子刊揭示癌癥新機制
來自軍事醫學科學院放射與輻射醫學研究所、大連醫科大學等機構的研究人員在新研究中證實，泛素連接酶Smurf1是影響結直腸癌發生發展的一個重要因子，類泛素修飾蛋白Nedd8對癌癥的形成過程中Smurf1的活化起至關重要的作用。相關研究發表在5月13日的《自然通訊》(Nature Communicat
孫毅團隊發現擬素化調控腫瘤細胞谷氨酰胺吸收和代謝
代謝是細胞及機體生命活動能量與物質來源的基礎，其穩態平衡是機體應對內外時空變化的重要保障。代謝紊亂或調控機制異常與多種人類疾病密切相關，例如，腫瘤代謝異常賦予腫瘤細胞特異性增殖優勢，影響和改變腫瘤微環境，促進腫瘤細胞的存活。因此，揭示代謝途徑調控機制，將為包括腫瘤在內的疾病發病機理提供全新突破口
泛素結合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，ISG
簡述泛素綴合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，I
泛素結合酶的作用原理
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，ISG
泛素結合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，ISG
干細胞生理活動的觀察
實驗方法原理?干細胞是機體防御系統中能游走的單位。它分為粒細胞系、單核細胞系、淋巴系三類。它們有許多生理功能，如游走性、變形運動、趨化性、吞噬異物等。在白細胞中，以粒細胞、單核細胞的吞噬活動較強，故稱此二類細胞為吞噬細胞。單核細胞由血液進入組織后逐漸演變成巨噬細胞。吞噬細胞主要靠吞噬來處理異物。吞噬
研究發現炎癥疾病的新治療性靶標
來自美國拉霍亞過敏和免疫學研究所（La Jolla Institute for Allergy & Immunology, La Jolla, CA），中科院上海生化與細胞研究所的研究人員利用一種體內敲除技術，分析了蛋白Neddylation在調控T細胞功能上的作用，為炎癥疾病治療提供了一
泛素活化酶的泛素系統的介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2
關于泛素綴合酶的泛素化系統介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共價連接其活性位點半胱氨酸殘基。活化的泛素被轉移到E2半胱氨酸上。一旦與泛素結合，E2分子通過結構保守的結合
首次發現類泛素蛋白SUMO修飾在ZGA過程中有潛在重要功能
6月21日，北京大學分子醫學研究所汪陽明研究組與胡新立以及清華大學那潔實驗室合作在PLOS Biology在線發表最新研究成果“DPPA2/4 and SUMO E3 ligase PIAS4 opposingly regulate zygotic transcriptional program
Cell綜述：三種泛素連接酶
泛素化(ubiquitination)作為一類作用方式更加復雜且作用結果更加多樣的蛋白質修飾, 在細胞生命周期各個方面扮演著同樣重要的角色。 泛素化過程通常需要3種泛素酶的協同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)與E2 泛素偶聯酶(ubiquiti
什么是泛素化
是指泛素（一類低分子量的蛋白質）分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素-蛋白酶體途徑是先發現的，也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾，然后被蛋白酶體降解。不過后來又發現，并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些
什么是泛素化
是指泛素（一類低分子量的蛋白質）分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素-蛋白酶體途徑是先發現的，也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾，然后被蛋白酶體降解。不過后來又發現，并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些
泛素化的過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白
泛素化的過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白
泛素依賴降解途徑
大多數蛋白酶（包括溶酶體酶體系）降解底物時不需要三磷酸腺苷（ATP）提供能量，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。20世紀50年代初，Simpson在肝臟組織培養的切片中檢測到了氨基酸的產生，揭示出細胞內大部分蛋白質的降解需要能量。真核生物如何識別和選擇性降解蛋白質是細胞生命過程中的重要環節，對于維持蛋白質在細
什么是泛素化
是指泛素（一類低分子量的蛋白質）分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素-蛋白酶體途徑是先發現的，也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾，然后被蛋白酶體降解。不過后來又發現，并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些
泛素的性質結構
基本信息泛素（ubiquitin）是一類真核細胞內廣泛存在的小分子蛋白質，大小為76個氨基酸殘基。泛素間可以通過酶促反應相互連接，進而介導靶蛋白降解。化學反應催化的一系列反應的發生，整個過程被稱為泛素化信號通路。在第一步反應中，泛素激活酶（又被稱為E1）水解ATP并將一個泛素分子腺苷酸化。接著，泛素
泛素化具體過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應：首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上（綠色所示，注意在這個結構中，Cys突變為Ala）激活泛素，接著，E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上（蛋白
劉允才教授PNAS解析免疫調控新途徑
來自美國拉霍亞過敏和免疫學研究所(La Jolla Institute for Allergy & Immunology, La Jolla, CA)，中科院上海生化與細胞研究所的研究人員利用一種體內敲除技術，分析了蛋白Neddylation在調控T細胞功能上的作用，為炎癥疾病治療提供了一種
LifeSensors超全泛素及多聚泛素鏈使用指南
? ? ? ?泛素(ubiquitin)是一種存在于所有真核生物(大部分真核細胞)中的小蛋白。 泛素由76個氨基酸組成，分子量大約8.5kDa。泛素的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其水解，是機體調節細胞內蛋白水平與功能的一個重要機制。?? ? ? ?泛素氨基酸序列?? ? ? ?MQIFVKT
精準檢測去泛素化酶活性新型雙泛素底物的使用
?? ???泛素-蛋白酶體（ubiquitin-proteasome system，UPS）途徑介導的蛋白降解是機體調節細胞內蛋白水平與功能的一個重要機制。負責執行這個調控過程的組成成分包括泛素及其啟動酶系統和蛋白酶體系統。泛素啟動酶系統負責活化泛素，并將其結合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛
泛素化的過程問題
泛素化是對特異的靶蛋白進行泛素修飾的過程。一些特殊的酶將細胞內的蛋白分類,從中選出靶蛋白分子。泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys殘基上(在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接
什么是泛素結合酶？
泛素結合酶，也稱為E2酶，極少數情況下也稱為泛素載體酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，執行泛素化反應的第二步，該反應可以通過蛋白酶體降解靶蛋白??。
泛素化研究取得進展
泛素化是指泛素(一類低分子量的蛋白質)分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素化在蛋白質的定位、代謝、功能、調節和降解中起重要作用，同時參與細胞周期、增殖、凋亡、分化、轉移等幾乎一切生命活動的調控。泛素化與腫瘤、心血管等疾病的發病密切相