鈣蛋白酶的活性調節
激活調節細胞中鈣蛋白酶活性受到Ca2+和鈣蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、鈣蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的調節，其中calpain activator是calpain的正調節因子。提高Ca2+濃度，鈣蛋白酶的活性增強，Ca2+濃度進一步提高將導致構象變化而表現蛋白水解酶活性。當鈣蛋白酶被Ca2+激活后，如果附近有鈣蛋白酶抑制蛋白存在，將迅速與之結合，抑制蛋白酶活性，從而保證鈣蛋白酶對底物只進行局部的特定位點的水解。由于激活鈣蛋白酶所需的Ca2+濃度大于1umol/L，而胞內的Ca2+濃度為0.2～0.8umol/L，不足以激活鈣蛋白酶。在活體中，鈣蛋白酶如何被激活一直是一個令人困惑的問題。發現的鈣蛋白酶激活蛋白有2種，一種是UK114，另一種是ACBP-酰基輔酶A結合蛋白，前者是calpain1的激活因子，后者是calpain2的激活因子。牛羊的UK114的cDNA序列已經得到克隆。calpai......閱讀全文
鈣蛋白酶的活性調節
激活調節細胞中鈣蛋白酶活性受到Ca2+和鈣蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、鈣蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的調節，其中calpain activator是calpain的正調節因子。提高Ca2+濃度，鈣蛋白酶的活性增強，Ca2+濃度進一步提高將導致構象變化而表現蛋白水
絲氨酸蛋白酶活性的調節方式
酶原激活酶原是酶的通常無活性的前體。如果消化酶在合成時活躍，它們會立即開始咀嚼合成器官和組織。急性胰腺炎就是這樣一種情況，其中胰腺中的消化酶過早激活，導致自我消化（自溶）。它還使死后調查復雜化，因為胰腺通常會在進行肉眼評估之前自行消化。酶原是大的、無活性的結構，能夠分解或變成較小的活化酶。酶原和活化
絲氨酸蛋白酶活性的調節方法
宿主生物必須確保絲氨酸蛋白酶的活性得到充分調節。這是通過對初始蛋白酶激活和抑制劑分泌的要求來實現的。酶原激活酶原是酶的通常無活性的前體。如果消化酶在合成時活躍，它們會立即開始咀嚼合成器官和組織。急性胰腺炎就是這樣一種情況，其中胰腺中的消化酶過早激活，導致自我消化（自溶）。它還使死后調查復雜化，因為胰
鈣磷代謝的調節
鈣、磷的吸收、排泄，血液中的濃度，機體各組織對鈣、磷的攝取、利用和儲存都是在甲狀旁腺激素、降鈣素和活性維生素D的調節下進行的。（1）甲狀旁腺激素是維持血鈣正常水平最重要的調節因素，有升高血鈣、降低血磷和酸化血液等作用。骨是最大的鈣儲存庫。甲狀旁腺激素總的作用是促進溶骨，提高血鈣；促進磷的排出，鈣的重
鈣、磷代謝的調節
1.甲狀旁腺激素是維持血鈣正常水平最重要的調節因素，有升高血鈣、降低血磷和酸化血液等作用。骨是最大的鈣儲存庫。甲狀旁腺激素總的作用是促進溶骨，提高血鈣；促進磷的排出，鈣的重吸收，進而降低血磷，升高血鈣。促進活性維生素D的形成，并進而促進腸管對鈣的重吸收。2.降鈣素：由甲狀旁腺細胞合成、分泌，其主要功
酶的活性調節與數量如何調節？
酶的直接生物功能是催化反應。但對于生物體來說，酶的作用并不是簡單的加速反應，而是協調控制每一個代謝反應的速度，從而決定各個代謝途徑的相對流量，最終使整體代謝狀況與生理需求相一致。例如，在運動時，骨骼肌中糖原分解相關的酶活性升高，糖原合成相關的酶活性降低，總體表現為糖原分解；運動后休息恢復時則相反，總
鈣蛋白酶的激活調節及抑制調節
激活調節細胞中鈣蛋白酶活性受到Ca2+和鈣蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、鈣蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的調節，其中calpain activator是calpain的正調節因子。提高Ca2+濃度，鈣蛋白酶的活性增強，Ca2+濃度進一步提高將導致構象變化而表現蛋白水
碳酸酐酶的活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
碳酸酐酶的活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
酶的活性調節方式介紹
酶的活性調節主要包括四種方式：變構調節、共價修飾調節、酶原激活以及調節蛋白的調控。
鈣、磷、鎂的代謝及調節
【知識點名稱】鈣、磷、鎂的代謝及調節【進階攻略】鈣、磷代謝的調節需熟練掌握，考試常以A1型題和B型題的形式出現。記憶訣竅：簡化記憶。甲狀旁腺激素-升高血鈣，降低血磷；降鈣素-降低血鈣、血磷；維生素D-升高血鈣、血磷。【知識點詳情】1.鈣、磷、鎂的代謝（1）鈣：鈣在十二指腸吸收，是在活性D3調節下的主
鈣、磷代謝的調節包括什么？
①甲狀旁腺激素是維持血鈣正常水平最重要的調節因素，有升高血鈣、降低血磷和酸化血液等作用。骨是最大的鈣儲存庫。甲狀旁腺激素總的作用是促進溶骨，提高血鈣；促進磷的排出，鈣的重吸收，進而降低血磷，升高血鈣。促進活性維生素D的形成，并進而促進腸管對鈣的重吸收。②降鈣素：由甲狀旁腺細胞合成、分泌，其主要功能是
簡述鈣蛋白酶的激活調節
細胞中鈣蛋白酶活性受到Ca2+和鈣蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、鈣蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的調節，其中calpain activator是calpain的正調節因子。提高Ca2+濃度，鈣蛋白酶的活性增強，Ca2+濃度進一步提高將導致構象變化而表現蛋白水解酶
體內外鈣穩態調節體內鈣磷代謝的相關介紹
體內外鈣穩態調節 體內鈣磷代謝，主要由甲狀旁腺激素、1,25-（OH）2D3和降鈣素三個激素作用于腎臟，骨骼和小腸三個靶器官調節的。 （1）甲狀旁腺素（Parathormone,PTH）：是由甲狀旁腺主細胞合成并分泌的一種單鏈多肽激素，具有升高血鈣、降低血磷和酸化血液等作用。PTH在血液中半衰
嫌鈣植物生理活性特征
喜鈣植物、隨遇植物和嫌鈣植物的生理活性特征葉片生理活性喜鈣植物、隨遇植物和嫌鈣植物葉片中可溶性蛋白質含量依次為云貴鵝耳櫪、單性木蘭、傘花木、油茶、青岡櫟、華山松。不同植物間的可溶性蛋白含量存在著明顯的差異, 可能與其內部的各種代謝水平變化的相互聯系和自然環境影響有關, 因為植株所處的自然環境的變化會
斯坦尼鈣調節蛋白的定義
從硬骨魚的斯坦尼(Stannius)小體分離到的調節鈣磷代謝的糖蛋白激素。人的斯坦尼鈣調節蛋白含274個氨基酸殘基，與魚的斯坦尼鈣調節蛋白有73%的同源性。能降低血鈣、升高血磷。
鈣磷代謝的調節如何進行？
調節鈣磷代謝的因素有三個：甲狀旁腺激素、降鈣素和活性維生素D。（1）甲狀旁腺激素（PTH）由甲狀旁腺分泌，是維持血鈣正常水平最重要的調節因素，有升高血鈣、降低血磷和酸化血液等作用。總結果：血鈣升高、血磷下降。（升鈣降磷）血鈣↓PTH分泌↑（2）降鈣素：由甲狀腺濾旁細胞合成、分泌，其主要功能是降低血鈣
鈣調蛋白調節微管解聚簡介
微管的組裝需要微管結合蛋白和 Tau因子的共同作用，由于依賴于鈣調蛋白激酶的底物而徹底被磷酸化，導致微管解聚。當體系中存在一定的 Ca2+的時候，鈣調蛋白就會與微管 Tau 因子競爭結合，微管的聚合就會被抑制，細胞的生理活動恢復正常。利用顯微注射法注入鈣調蛋白，可以有效的延長有絲分裂中期持續的時
酶的活性及濃度的調節方式
調節酶的濃度酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成;一種是調節酶的降解。調節酶的活性激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。反饋抑制調節許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑
菠蘿蛋白酶的活性成分及性狀
主要活性成分本品系從菠蘿皮、莖、芯中提取制備的蛋白水解酶，按干燥品計算，每1mg的效價應不少于800單位。?[3]?性狀本品為淺黃色或淺棕黃色粉末。本品在水中大部分溶解，在甲醇、乙醚和氯仿中幾乎不溶。?[3]?鑒別取本品約10mg，置大試管中，加水2ml混勻，加20%脫脂奶粉(取脫脂奶粉20g，加水
角蛋白酶的活性測定方法
活性測定方法角蛋白不溶于水及大部分有機溶劑，使得角蛋白酶活性測定比一般蛋白酶困難。常用測定角蛋白酶的原理是以底物水解后釋放的氨基酸的量來確定角蛋白酶的活性。目前測定角蛋白酶的方法主要有三種。一種是直接用角蛋白粉作為底物進行測定，涂國全等（1998）曾以羽毛粉作為測定角蛋白酶的底物。第二種是使用經過修
細胞內鈣穩態調節的相關介紹
細胞內鈣穩態調節 正常情況下，細胞內鈣濃度為10-8-10-7mol／L，細胞外鈣濃度為10-3-10-2mol/L。約44％細胞內鈣存在于胞內鈣庫(線粒體和內質網)，細胞內游離鈣僅為細胞內鈣的0.005％。上述電化學梯度的維持，取決于生物膜對鈣的不自由通透性和轉運系統的調節。 (1)Ca2+
鈣調蛋白的胰蛋白酶消化實驗
試劑、試劑盒 消化緩沖液經 TPCK 處理的胰蛋白酶HCl純的鈣調蛋白實驗步驟 材料經 TPCK 處理的胰蛋白酶（其干粉可從 WorthingtonBiochemicalCorp. 買到)HCl(1 mmol/L)純的鈣調蛋白（干粉；無鹽（0.1~1 mg)試劑消化緩沖液(配方，見"試劑的配制
鈣調蛋白的胰蛋白酶消化實驗
鈣調蛋白的胰蛋白酶消化實驗 ? ? ? ? ? ? 試劑、試劑盒 消化緩沖液 經 TPCK 處理的胰蛋白酶
鈣調蛋白的胰蛋白酶消化實驗
試劑、試劑盒消化緩沖液經 TPCK 處理的胰蛋白酶HCl純的鈣調蛋白實驗步驟材料經 TPCK 處理的胰蛋白酶（其干粉可從 WorthingtonBiochemicalCorp. 買到)HCl(1 mmol/L)純的鈣調蛋白（干粉；無鹽（0.1~1 mg)試劑消化緩沖液(配方，見"試劑的配制'
木瓜蛋白酶的酶活性的測定
本方法僅適用于木瓜蛋白酶。?基本原理木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯（底物）水解而釋出N-苯甲酰-L-精氨酸，其釋出量可用氫氧化鈉液滴定，以此確定酶活力。酶活單位在25℃下，每分鐘內能催化分解1umol底物的酶量，稱為1單位。試液制備1、底物溶液：準確稱取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯鹽酸鹽1.
關于活性碳酸鈣制法的介紹
生產原理與輕質碳酸鈣的生產原理基本相同。不同之處是碳化條件控制嚴格，以生成細微顆粒的碳酸鈣并加入1%～5%的硬脂酸、樹脂酸、木質素或陽離子表面活性劑等進行表面處理，以調整粒子的凝聚狀態并阻止結晶粒子長大。 以硬脂酸法為例介紹如下。 （1）膠的配制：取4.5kg36°Bé的氫氧化鈉，加入70℃
關于乳鐵蛋白酶活性的介紹
乳鐵蛋白可在某些催化反應中充當酶的功能。乳鐵蛋白和核糖核酸酶A之間的某些基序有顯著相似性。乳鐵蛋白具有DNA結合特征，并可以在特定DNA序列的轉錄激活中發揮作用或作為信號轉導介質。在所有的牛乳蛋白中，乳鐵蛋白具有最高的淀粉酶和ATP酶活性，然而，它們并不是唯一的酶促活性。乳鐵蛋白表現出的各種各樣
角蛋白酶的活性測定方法介紹
角蛋白不溶于水及大部分有機溶劑，使得角蛋白酶活性測定比一般蛋白酶困難。常用測定角蛋白酶的原理是以底物水解后釋放的氨基酸的量來確定角蛋白酶的活性。目前測定角蛋白酶的方法主要有三種，一種是直接用角蛋白粉作為底物進行測定，涂國全等（1998）曾以羽毛粉作為測定角蛋白酶的底物[59]。第二種是使用經過修
斯坦尼鈣調節蛋白的結構和功能
中文名稱斯坦尼鈣調節蛋白英文名稱Stanniocalcin;STC定 義從硬骨魚的斯坦尼(Stannius)小體分離到的調節鈣磷代謝的糖蛋白激素。人的斯坦尼鈣調節蛋白含274個氨基酸殘基，與魚的斯坦尼鈣調節蛋白有73%的同源性。能降低血鈣、升高血磷。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），激素與