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  • 清華院士CellResearch發表重要研究成果

    Ca2+/鈣調蛋白依賴的蛋白磷酸酶calcineurin(CN),是由一個催化亞基A和一個調控亞基B組成的異源二聚體。CN在多種細胞過程中起到了關鍵功能,比如心肌肥厚和T細胞激活。不過CNA調控區域的大部分結構還有待確定,CN活性的調控機制也存在相當大的爭議。 清華大學的研究團隊日前獲得了全長CN(β isoform)的晶體結構,并由此揭示了CN的自抑制和激活機制。這項研究發表在一月二十二日的Cell Research雜志上,文章通訊作者是清華大學生命科學學院的王志新院士和吳嘉煒教授。 CN是常用免疫抑制劑他克莫司(tacrolimus,FK506)和環孢菌素A的作用靶標。他克莫司和環孢菌素A能與相應的親免蛋白結合,形成免疫抑制劑-親免蛋白復合物(IP-IS),進而對CN進行抑制。 研究人員在已知的自抑制結構域(AID)之外,發現了一個新的自抑制片段(AIS)。研究顯示,AIS位于亞基間的疏水溝槽中,與亞基和IP-IS......閱讀全文

    蛋白酪氨酸磷酸酶

    蛋白酪氨酸磷酸酶(PTP)是一組酶,它們具有具有磷酸酪氨酸特異性磷酸水解酶活性的催化結構域。PTP能夠以正向和負向方式改變受體酪氨酸激酶的活性。PTPs可以使RTKs上激活的磷酸化酪氨酸殘基去磷酸化,這實際上導致信號終止。涉及PTP1B的研究表明,PTP1B是一種廣為人知的參與細胞周期和細胞因子受體

    磷酸酶制備實驗——膜蛋白酪氨酸磷酸酶(PTP)

    試劑、試劑盒提取緩沖液儀器、耗材微型離心機Superose 6 柱子實驗步驟1. 用 1 ml 含有 1% NP-40 去污劑的提取緩沖液提取顆粒部分(按照上面組織/細胞的制備和提取所述方法準備)15 分鐘,用一個小勻漿器固定在微型離心管里勻漿或者通過微量移液器吸頭尖反復吸入和排出懸浮液以確保沉淀分

    蛋白酪氨酸磷酸酶的簡介

      1988年Tonks等首次在人的胎盤細胞中分離和純化了第一個37kDa的蛋白酪氨酸磷酸酶1B(ProteinTyrosine Phosphatase-1B,PTP-1B)。  PTP1B是一種胞內PTP,位于內質網,在人體的各種組織中都有表達;其與蛋白酪氨酸激酶(ProteinTyrosineK

    G蛋白的蛋白調控介紹

    G蛋白在信號轉導過程中起著分子開關的作用。與GDP(紫色)結合后,G蛋白處于非活性狀態。GTP取代GDP后,G蛋白活化并傳遞信號。G蛋白形式多樣,大多數用于信號傳遞,有些則在諸如蛋白質合成中起重要作用。本文主要介紹異三聚體G蛋白,它由三條不同的鏈組成,分別為α(棕黃色)β(藍色)γ(綠色)。紅色部分

    G蛋白的蛋白調控的簡介

      G蛋白在信號轉導過程中起著分子開關的作用。與GDP(紫色)結合后,G蛋白處于非活性狀態。GTP取代GDP后,G蛋白活化并傳遞信號。G蛋白形式多樣,大多數用于信號傳遞,有些則在諸如蛋白質合成中起重要作用。本文主要介紹異三聚體G蛋白,它由三條不同的鏈組成,分別為α(棕黃色)β(藍色)γ(綠色)。紅色

    蛋白磷酸酶的基本信息

    蛋白磷酸酶是具有催化已經磷酸化的蛋白質分子發生去磷酸化反應的一類酶分子,與蛋白激酶相對應存在,共同構成了磷酸化和去磷酸化這一重要的蛋白質活性的開關系統。

    關于蛋白磷酸酶的基本介紹

      蛋白磷酸酶的作用和蛋白激酶相反。根據脫磷酸化的氨基酸殘基的不同,蛋白磷酸酶也分成蛋白酪氨酸磷酸酶(PTP,PTPase)和絲氨酸/蘇氨酸磷酸酶。  參與淋巴細胞激活的蛋白磷酸酶主要有:  ①CD45:該分子胞內段的兩個結構域發揮PTP的作用,因而CD45屬于受體型蛋白酪氨酸磷酸酶,在對抗瓢kPT

    蛋白磷酸酶的基本信息

    蛋白磷酸酶是具有催化已經磷酸化的蛋白質分子發生去磷酸化反應的一類酶分子,與蛋白激酶相對應存在,共同構成了磷酸化和去磷酸化這一重要的蛋白質活性的開關系統。

    蛋白磷酸酶的作用和分類

    蛋白磷酸酶的作用和蛋白激酶相反。根據脫磷酸化的氨基酸殘基的不同,蛋白磷酸酶也分成蛋白酪氨酸磷酸酶(PTP,PTPase)和絲氨酸/蘇氨酸磷酸酶。參與淋巴細胞激活的蛋白磷酸酶主要有:①CD45:該分子胞內段的兩個結構域發揮PTP的作用,因而CD45屬于受體型蛋白酪氨酸磷酸酶,在對抗瓢kPTK的作用和啟

    膜蛋白調節磷酸酶-“掌控”自噬活性

      12月2日,Molecular Cell 雜志在線發表了中國科學院生物物理研究所張宏課題組題為The ER-localized transmembrane protein TMEM39A/SUSR2 regulates autophagy by controlling the trafficki

    G蛋白偶聯受體調控中的關鍵蛋白

      Johns Hopkins大學的科學家發現了一個“腳手架”蛋白,它將復雜的痛覺調控系統中的多種蛋白聚集在一起,包括Homer、蛋白激酶和mGluR,該發現發表在Nature Neuroscience雜志上。這一調控系統與多種神經病和神經性疾病有關,為治療這些棘手的疾病提供了新靶點。  

    G蛋白系統的調控特點

    G蛋白系統是許多信號傳遞途徑的中心環節,因此也就成了眾多藥物和毒素攻擊的靶位點。市面上的很多藥物,如Claritin和Prozac,以及大量濫用的毒品:可卡因,海洛因,大麻等,通過與G蛋白偶聯進入細胞發揮其藥性。霍亂菌產生一種毒素,與G蛋白處在關鍵位置的核苷結合,使G蛋白處于持續活化狀態,破壞腸細胞

    G蛋白的調控功能原理

    G蛋白在信號轉導過程中起著分子開關的作用。與GDP(紫色)結合后,G蛋白處于非活性狀態。GTP取代GDP后,G蛋白活化并傳遞信號。G蛋白形式多樣,大多數用于信號傳遞,有些則在諸如蛋白質合成中起重要作用。本文主要介紹異三聚體G蛋白,它由三條不同的鏈組成,分別為α(棕黃色)β(藍色)γ(綠色)。紅色部分

    關于蛋白酪氨酸磷酸酶的研究方法介紹

      以5 mmol/L 對硝基苯磷酸二鈉(pNPP)為反應底物, 在0.01 mol/L NaAc-HAc pH5.0, 1 mmol/L EDTA鈉鹽體系中, 加入不同量的PTP1Bc蛋白, 37°C反應10 min, 加 0.2 mol/L NaOH終止反應, 用分光光度計測A405。同時做含P

    關于蛋白酪氨酸磷酸酶的基本結構介紹

      PTP-1B廣泛存在于脂肪細胞、肝組織細胞、肌組織細胞和上皮細胞多個組織中。熒光免疫原位雜交法表明,PTP-1B主要定位于胞漿內質網組織中,以C末端的35個特異性氨基酸與內質網結合,其N末端含有半胱氨酸和精氨酸殘基,精氨酸殘基的催化中心朝向胞漿。  PTP-1B含有一段240個氨基酸殘基所組成的

    蛋白酪氨酸磷酸酶抑制劑的概述

      PTP-1B催化功能域中半胱氨酸的巰基對酶的活性至關重要,它需保持還原狀態,任何使其氧化的化合物都會導致酶失去活性。Xie等[7]認為PTP-1B抑制劑可通過削弱PTP-1B對胰島素受體的去磷酸化作用,提高胰島素受體及其底物-1的磷酸化水平,起到類胰島素和胰島素增敏的作用。  釩酸鹽和過氧釩類化

    蛋白酪氨酸磷酸酶參與干細胞分化的作用

      捷克馬薩利克大學醫學院科學家在《細胞 干細胞》上載文認為,PTP-1B與一些重要的細胞過程有關,PTP-1B與此前認為對干細胞分化有關的兩種分子一樣,參與決定干細胞的分化方向,并可能是關鍵的一種分子。在胚胎發育初期干細胞分化過程中,PTP-1B活躍的地方,干細胞將發育為內臟器官,活性低的地方,干

    蛋白質生物合成的調控

    生物體內蛋白質合成的速度,主要在轉錄水平上,其次在翻譯過程中進行調節控制。它受性別、激素、細胞周期、生長發育、健康狀況和生存環境等多種因素及參與蛋白質合成的眾多的生化物質變化的影響。由于原核生物的翻譯與轉錄通常是偶聯在一起的,且其mRNA的壽命短,因而蛋白質合成的速度主要由轉錄的速度決定。弱化作用是

    小G蛋白的調控功能介紹

    小G蛋白:近年來研究發現小G蛋白,特別是一些原癌基因表達產物有著廣泛的調節功能。Ras蛋白主要參與細胞增殖和信號轉導;Rho蛋白對細胞骨架網絡的構成發揮調節作用;Rab蛋白則參與調控細胞內膜交通(membrane traffic)。此外,Rho和Rab亞家庭可能分別參與淋巴細胞極化(polariza

    GTP結合蛋白的調控作用介紹

    G蛋白在信號轉導過程中起著分子開關的作用。與GDP(紫色)結合后,G蛋白處于非活性狀態。GTP取代GDP后,G蛋白活化并傳遞信號。G蛋白形式多樣,大多數用于信號傳遞,有些則在諸如蛋白質合成中起重要作用。本文主要介紹異三聚體G蛋白,它由三條不同的鏈組成,分別為α(棕黃色)β(藍色)γ(綠色)。紅色部分

    蛋白質生物合成的調控

    生物體內蛋白質合成的速度,主要在轉錄水平上,其次在翻譯過程中進行調節控制。它受性別、激素、細胞周期、生長發育、健康狀況和生存環境等多種因素及參與蛋白質合成的眾多的生化物質變化的影響。由于原核生物的翻譯與轉錄通常是偶聯在一起的,且其mRNA的壽命短,因而蛋白質合成的速度主要由轉錄的速度決定。弱化作用是

    簡述蛋白質合成的調控

      生物體內蛋白質合成的速度,主要在轉錄水平上,其次在翻譯過程中進行調節控制。它受性別、激素、細胞周期、生長發育、健康狀況和生存環境等多種因素及參與蛋白質合成的眾多的生化物質變化的影響。由于原核生物的翻譯與轉錄通常是偶聯在一起的,且其mRNA的壽命短,因而蛋白質合成的速度主要由轉錄的速度決定。弱化作

    研究揭示G蛋白選擇調控機制

      中國科學院上海藥物研究所吳蓓麗、趙強研究團隊與中國科學院生物物理研究所孫飛、澳大利亞莫納什大學Denise Wootten研究團隊合作,在G蛋白偶聯受體(GPCR)結構與功能研究領域取得突破性進展:解析了人源胰高血糖素受體(GCGR)分別與激活型G蛋白(Gs)和抑制型G蛋白(Gi)結合的復合物三

    蛋白質提取過程中常用蛋白酶和磷酸酶抑制介紹

    ?在與蛋白相關的檢測中,zui關鍵的一步便是蛋白質的提取。在提取的過程中,我們要經常加入蛋白酶抑制劑以防止蛋白質的降解。另外在磷酸化蛋白的研究過程中,磷酸酶抑制劑也是必不可少的。?? ? ? ?本文詳細總結了常用的蛋白酶抑制劑PMSF、Leupeptin亮肽素、Aprotinin抑肽酶、Pepsta

    蛋白質提取過程中常用蛋白酶和磷酸酶抑制介紹

    在與蛋白相關的檢測中,最關鍵的一步便是蛋白質的提取。在提取的過程中,我們要經常加入蛋白酶抑制劑以防止蛋白質的降解。另外在磷酸化蛋白的研究過程中,磷酸酶抑制劑也是必不可少的。?本文詳細總結了常用的蛋白酶抑制劑PMSF、Leupeptin亮肽素、Aprotinin抑肽酶、Pepstatin胃蛋白酶抑制劑

    參與淋巴細胞激活的蛋白磷酸酶主要是?

    蛋白磷酸酶的作用和蛋白激酶相反。根據脫磷酸化的氨基酸殘基的不同,蛋白磷酸酶也分成蛋白酪氨酸磷酸酶(PTP,PTPase)和絲氨酸/蘇氨酸磷酸酶。參與淋巴細胞激活的蛋白磷酸酶主要有:①CD45:該分子胞內段的兩個結構域發揮PTP的作用,因而CD45屬于受體型蛋白酪氨酸磷酸酶,在對抗瓢kPTK的作用和啟

    蛋白水解酶的調控作用

      體內很多重要的生理效應與蛋白酶的生物調控有關,如表中所列,當機體受到外界刺激作出相應的生理反應時就動員體內蛋白酶使原來不具有生理活性的某些多肽或蛋白質,迅速成為功能很強的相應產物,從而達到機體的防御、生存與繁殖的目的。有的動員過程較簡單,可通過一次催化反應來完成。如胃腸道中無活性的胰蛋白酶原當其

    PNAS解析調控心臟收縮的爭議蛋白

      目前,布蘭迪斯大學的研究人員,解開了心臟細胞中負責調控心臟收縮蛋白的一個有爭議的結構。相關研究結果發表在2014年3月3日的《PNAS》雜志。   電壓門控鉀離子通道是分布最廣、類型最多的一類離子通道,它存在于所有的真核細胞內,主要參與細胞膜靜息電位和動作電位復極化過程的調節,決定著動作電位的

    Cell解析蛋白質翻譯調控機制

      一個細胞的內部運作涉及到不計其數的單個分子,它們參與到重復循環的相互作用之中來維持生命。蛋白質形成就是這種生命活動的基礎。   賓夕法尼亞大學的Joshua B. Plotkin教授說,由于蛋白質是細胞功能的基礎構件,科學家們一直以來對于細胞生成蛋白質的機制都極其地感興趣。   “蛋白質

    研究發現重要肝臟免疫調控蛋白LSECtin

      日前,由軍事醫學科學院院長、中國科學院院士賀福初領導的蛋白質組學國家重點實驗室、北京蛋白質組研究中心發現了一種重要的肝臟免疫調控蛋白LSECtin(肝竇內皮細胞C型凝集素),相關成果在線發表于國際一流專業雜志《胃腸病學》(Gastroenterology)。   長期以來,肝臟作為機體的代謝、

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