<li id="omoqo"></li>
  • <noscript id="omoqo"><kbd id="omoqo"></kbd></noscript>
  • <td id="omoqo"></td>
  • <option id="omoqo"><noscript id="omoqo"></noscript></option>
  • <noscript id="omoqo"><source id="omoqo"></source></noscript>
  • Antpedia LOGO WIKI資訊

    硫酸銨的分析方法

    硫酸氫氨的可能性無法排除.首先測溶液PH以排除硫酸氫氨的可能性,然后取少量樣品與過量強堿共熱,在試管口放濕潤的紅色石蕊試紙,若變藍,則含有氨根離子,最后取少量樣品進行鹽酸酸化,再加氯化鋇溶液,若有白色沉淀,則含硫酸根離子,綜上,即可鑒定了.......閱讀全文

    免疫球蛋白IgG的提取-3

    五、蛋白質的鹽析法 向蛋白質溶液中加入不同濃度的中性鹽,可以把不同的蛋白質分別沉淀出來。這種方法稱為蛋白質的鹽析。 利用蛋白質的鹽析法,可以得到我們所需的不同的免疫球蛋白。最常用的中性鹽包括,硅酸銨、硫酸鎂、硫酸鈉等,其中以硫酸銨最為常用: (一)、優點 1、在水中溶解度大,

    免疫球蛋白IgG的提取-3

    五、蛋白質的鹽析法向蛋白質溶液中加入不同濃度的中性鹽,可以把不同的蛋白質分別沉淀出來。這種方法稱為蛋白質的鹽析。利用蛋白質的鹽析法,可以得到我們所需的不同的免疫球蛋白。最常用的中性鹽包括,硅酸銨、硫酸鎂、硫酸鈉等,其中以硫酸銨最為常用:(一)、優點1、在水中溶解度大,其飽和溶液含有大量鹽;2、在水中

    血清免疫球蛋白(Immunoglobulin,IgG)的分離制備—鹽析法

    (一)原理IgG是免疫球蛋白(Immunoglobulin,簡稱IgG)的主要成分之一,分子量約為15萬~16萬,沉降生活費數約為7s。IgG是動物和人體血漿的重要成分之一。血漿蛋白質的成分多達70余種,要從血漿中分離出IgG,首先要進行盡可能除去其他蛋白質成分的粗分離程序,使IgG在樣品中比例大為

    血清IgG的分離制備—鹽析法

    原理IgG是免疫球蛋白(Immunoglobulin,簡稱IgG)的主要成分之一,分子量約為15萬~16萬,沉降生活費數約為7s。IgG是動物和人體血漿的重要成分之一。血漿蛋白質的成分多達70余種,要從血漿中分離出IgG,首先要進行盡可能除去其他蛋白質成分的粗分離程序,使IgG在樣品中比例大為增高,

    免疫球蛋白提取技術(Immunoglobulin isolation technique)

    免疫球蛋白(Immunoglobulin Ig)的含量代表著機體體液免疫的水平,并進一步代表著B細胞的功能,因此測定血清Ig含量可以推知機體的體液免疫功能和診斷某些疾病引起的Ig的過高和過低。 隨著免疫學的發展和需要,免疫球蛋白的純化和其成分的提純成為必不可少的手段。純化的方法很

    硫酸銨沉淀法濃縮蛋白質實驗

    硫酸銨沉淀法             實驗方法原理 當高濃度鹽存在時,蛋白質往往凝聚并析出沉淀。這一技術稱為「鹽析」。不同

    純化剪接因子SR蛋白實驗

    實驗方法原理 前體 mRNA ( pre-mRNA ) 剪接因子 SR(serine/argininc rich,富含絲/蘇氨酸)蛋白家族是將剪接體組裝到前體 mRNA 上的重要參與者。SR 蛋白是重要的剪接因子,該家族的不同成員可以在體外或體內指導選擇性剪接位點的選擇。實驗材料 超純硫酸銨

    純化剪接因子SR蛋白實驗

    前體 mRNA ( pre-mRNA ) 剪接因子 SR(serine/argininc rich,富含絲/蘇氨酸)蛋白家族是將剪接體組裝到前體 mRNA 上的重要參與者。SR 蛋白是重要的剪接因子,該家族的不同成員可以在體外或體內指導選擇性剪接位點的選擇。本實驗來源「RNA 實驗指導手冊」主編:鄭

    硫酸銨沉淀法濃縮蛋白質實驗

    實驗方法原理 當高濃度鹽存在時,蛋白質往往凝聚并析出沉淀。這一技術稱為「鹽析」。不同的蛋白質在不同濃度的鹽中形成沉淀,所以鹽析常用于蛋白質的分離純化。幾種因素如 pH 、溫度、蛋白質純度在測定各種蛋白質的鹽析時起著重要作用。選擇硫酸銨是因為它具有一些優良性質,如鹽析的有效性、pH 范圍廣、溶解度高、

    硫酸銨沉淀法濃縮蛋白質實驗——硫酸銨沉淀法

    實驗方法原理當高濃度鹽存在時,蛋白質往往凝聚并析出沉淀。這一技術稱為「鹽析」。不同的蛋白質在不同濃度的鹽中形成沉淀,所以鹽析常用于蛋白質的分離純化。幾種因素如 pH 、溫度、蛋白質純度在測定各種蛋白質的鹽析時起著重要作用。選擇硫酸銨是因為它具有一些優良性質,如鹽析的有效性、pH 范圍廣、溶解度高、溶

    純化剪接因子SR蛋白實驗

                實驗方法原理 前體 mRNA ( pre-mRNA ) 剪接因子 SR(serine/argininc rich,富含絲/蘇氨酸)蛋白家族是將剪接體組裝到前體 mRNA 上的重要

    蛋白質提取與制備(Protein Extraction and Preparation)-4

    蛋白質提取液中,除包含所需要的蛋白質(或酶)外,還含有其它蛋白質、多糖、脂類、核酸及肽類等雜質。除去的方法有:1)核酸沉淀法該法可用核酸沉淀劑和氯化錳、硫酸魚精蛋白或鏈霉素等。必要時也可用脫氧核糖核酸酶除去核酸。即在粗勻漿中加入少量DNase,于4℃保溫30~60min,可使DNA 降解為足夠小的碎

    測定萘在硫酸銨水溶液中的活度系數實驗設計

    實驗六  用紫外分光光度計測定萘在硫酸銨水溶液中的活度系數    1  目的要求:    1)了解紫外分光光度法測定萘在硫酸銨水溶液中活度系數的基本原理。    2)用紫外分光光度計測定萘在

    酶的提取、分離、純化及其活力測定

    一、實驗目的酶是植物體內具有催化作用的蛋白質,植物體內的生化反應,一般都是在酶的作用下進行的,沒有酶的催化反應,植物的生命也就停止了,因此對酶的研究是闡明生命現象本質中十分重要的部分。為要研究酶首先要將酶從組織中提取出來,加以分離、純化,不同的研究目的對酶制劑的純度要求也不相同,有些工作只需要粗的酶

    蛋白質沉淀濃縮方法

    在生化制備中,沉淀主要用于濃縮目的,或用于除去留在液相或沉淀在固相中的非必要成分。在生化制備中常用的有以下幾種沉淀方法和沉淀劑:  1.鹽析法 多用于各種蛋白質和酶的分離純化。  2.有機溶劑沉淀法 多用于生物小分子、多糖及核酸產品的分離純化,有時也用于蛋白質沉淀。  3.等電點沉淀法 用于氨基酸、

    細胞膜蛋白質提取方法--蛋白質沉淀法

    1.熱變性及酸堿變性沉淀法 用于選擇性的除去某些不耐熱及在一定PH值下易變性的雜蛋白。  2.有機溶劑沉淀法 多用于生物小分子、多糖及核酸產品的分離純化,有時也用于蛋白質沉淀。3.等電點沉淀法 用于氨基酸、蛋白質及其它兩性物質的沉淀。但此法單獨應用較少,多與其它方法結合使用。4.非離子多聚體沉淀法

    蛋白質沉淀(Protein Precipitation)濃縮方法原理及詳細解析-2

    二.硫酸銨的使用硫酸銨中常含有少量的重金屬離子,對蛋白質巰基有敏感作用,使用前必須用H2S處理:將硫酸銨配成濃溶液,通入H2S 飽和,放置過夜,用濾紙除去重金屬離子,濃縮結晶,100℃烘干后使用。另外,高濃度的硫酸銨溶液一般呈酸性(PH=5.0左右),使用前也需要用氨水或硫酸調節至所需PH。硫酸

    蛋白質沉淀濃縮方法原理及詳細解析

    在生化制備中,沉淀主要用于濃縮目的,或用于除去留在液相或沉淀在固相中的非必要成分。在生化制備中常用的有以下幾種沉淀方法和沉淀劑:1.鹽析法多用于各種蛋白質和酶的分離純化。2.有機溶劑沉淀法多用于生物小分子、多糖及核酸產品的分離純化,有時也用于蛋白質沉淀。3.等電點沉淀法用于氨基酸、蛋白質及其它兩性物

    細胞膜蛋白質的提取方法

      1.熱變性及酸堿變性沉淀法 用于選擇性的除去某些不耐熱及在一定PH值下易變性的雜蛋白。   2.有機溶劑沉淀法 多用于生物小分子、多糖及核酸產品的分離純化,有時也用于蛋白質沉淀。   3.等電點沉淀法 用于氨基酸、蛋白質及其它兩性物質的沉淀。但此法單獨應用較少,多與其它方法結合

    細胞膜蛋白質提取方法——蛋白質沉淀法(一)

    1.熱變性及酸堿變性沉淀法 用于選擇性的除去某些不耐熱及在一定PH值下易變性的雜蛋白。  2.有機溶劑沉淀法 多用于生物小分子、多糖及核酸產品的分離純化,有時也用于蛋白質沉淀。3.等電點沉淀法 用于氨基酸、蛋白質及其它兩性物質的沉淀。但此法單獨應用較少,多與其它方法結合使用。4.非離子多聚體沉淀法

    蛋白質的提取及粗分離實驗

    硫酸銨鹽析法             實驗方法原理 分離純化蛋白質,首先要從原材料中提取目的蛋白,然后通過粗分離的方法除

    蛋白質的提取及粗分離實驗

    分離純化蛋白質,首先要從原材料中提取目的蛋白,然后通過粗分離的方法除去大量雜質,最后進行精細分離,得到目的蛋白。本實驗以新型基因重組人TNF為例闡明重組蛋白TNF的提取及初步分離。實驗方法硫酸銨鹽析法實驗方法原理分離純化蛋白質,首先要從原材料中提取目的蛋白,然后通過粗分離的方法除去大量雜質,最后進行

    蛋白純化經驗指南-1

    蛋白純化經驗指南生物谷整理 http://www.bioon.com  原創:Chromatography weixingui@263.net, 推薦書籍:《蛋白純化與實驗鑒定指南》、《生物工程下游技術》、《酶工程》、《酶制劑工業》 1) 我現在手頭

    蛋白質的提取及粗分離實驗——硫酸銨鹽析法

    分離純化蛋白質,首先要從原材料中提取目的蛋白,然后通過粗分離的方法除去大量雜質,最后進行精細分離,得到目的蛋白。本實驗以新型基因重組人TNF為例闡明重組蛋白TNF的提取及初步分離實驗方法原理分離純化蛋白質,首先要從原材料中提取目的蛋白,然后通過粗分離的方法除去大量雜質,最后進行精細分離,得到目的蛋白

    胰酶分離提取

    一、原理與目的提取制備酶的經典方法,多采用硫酸銨分級沉淀,胰酶在75%飽和度硫酸銨中沉淀,其它雜蛋白一般在10%硫酸銨飽和度下被沉淀而除去。經此多次提取,最后在PH8.0硼酸緩沖液中得到結晶。胰酶在PH3.0時最穩定,可在低溫下儲存較長的時間而不失活;低與此PH酶易變性;高于PH5時,酶易自溶而失活

    HeLa 細胞核提取物的制備實驗

    試劑、試劑盒 甘油液氮MgCl2?6 H2O硫酸銨HeLa 細胞磷酸緩沖鹽溶液(PBS) 緩沖液 G緩沖液 H 緩沖液 DTM 緩沖液+0.1 ml L KCl實驗步驟 材料HeLa 細胞(培養和保存條件見下文。我們也成功地使用過 CellexBiosciences 公司制備并冷凍的 He

    免疫球蛋白提取技術(三)

    二、IgM的分離與提純1、材料(1)血清(2)葡聚糖凝膠G200(3)洗脫液0.01Mol/L pH7.4PBS(0.14Mol/L NaCl或0.1Mol/L pH8.0 Tris-HCl 0.14Mol/L NaCl)2、操作方法選取2.50cm×90cm層析柱,用葡聚糖凝膠G200裝柱,平衡后

    胰蛋白酶的提取原理和方法步驟

    [原理] 在動物胰臟中除了存在胰蛋白酶外,還有另外兩種與胰蛋白酶性質相似的蛋白水解酶:胰凝乳蛋白酶和彈性蛋白酶。在胰蛋白酶提取過程中,三者彼此很難分開。需采用合適的方法進一步分離純化。 從動物胰臟中提取胰蛋白酶,一般是用稀酸將胰腺細胞中含有的胰蛋白酶原提取出來,然后根據等電點沉淀的原理

    抗體純化方法介紹

    抗體制備制備出效價高,特異性強,穩定性好的抗體是免疫學實驗取得成功的基礎,抗體質量的好壞直接影響著研究者研究的成敗,不同的免疫學實驗方法(如ELISA,IHC,IP,ICC,SDS-PAGE, WB等)對抗體的效價,濃度和純度有不同的要求。我們知道,一般免疫血清中含有特異性抗體和非特異性抗體

    HeLa 細胞核提取物的制備實驗

    在本實驗中,基本上是按Dignam等(1983)所述的方法從HeLa細胞制備核提取物的。這一基本方法大概是制備體外轉錄和DNA結合實驗用因子的最常用的方法。本實驗來源于蛋白質純化與鑒定實驗指南,作者:朱厚礎。試劑、試劑盒甘油液氮MgCl2?6 H2O硫酸銨HeLa 細胞磷酸緩沖鹽溶液(PBS)緩沖液

    <li id="omoqo"></li>
  • <noscript id="omoqo"><kbd id="omoqo"></kbd></noscript>
  • <td id="omoqo"></td>
  • <option id="omoqo"><noscript id="omoqo"></noscript></option>
  • <noscript id="omoqo"><source id="omoqo"></source></noscript>
  • 1v3多肉多车高校生活的玩视频