結構復雜與功能多樣的生物大分子蛋白質
蛋白質是一類結構復雜與功能多樣的生物大分子，但其中普遍存在著螺旋結構。蛋白質中的α螺旋是遺傳信息傳遞與表達和肽鏈進一步折疊形成不同構象的分子基礎，而球蛋白和纖維蛋白中的螺旋結構是行使特定功能的分子基礎。 由20種氨基酸組成的多種多樣的蛋白質，具有形形色色的功能，幾乎參與生命活動的所有方面并起著關鍵作用。究其原因是蛋白質具有復雜而多樣的結構，但其中主要含有螺旋結構。為此，本文對蛋白質中的螺旋結構與功能簡述如下。 1 前言 1951年，波林(Pauling)根據結構化學知識和α角蛋白的X射線衍射圖譜提出了肽鏈中存在著α螺旋結構。后來經大量實驗證明這種α螺旋不僅廣泛存在于纖維蛋白和球蛋白中，而且還是蛋白質中最主要的二級結構形式。α螺旋是肽鏈通過C。兩側單鍵的旋轉而形成的右手單鏈螺旋，螺旋中的殘基側鏈伸向外側，相鄰螺旋之間形成鏈內氫鍵，使這種結構得以穩定。 與DNA雙螺旋結構相比，蛋白質中的α螺旋是由氨基酸殘基組成的單鏈螺旋，......閱讀全文
蛋白A、蛋白G與蛋白L之間的差異
蛋白A (Protein A) 是金黃色葡萄球菌的一個株系的細胞壁蛋白，它通過Fc區與哺乳動物的IgG結合，天然的啟維益成提供的Protein A，42kDa，含有四個Ig Fc結合位點，其中2個是有活性的，而用于純化抗體的，一般是重組的protein A，含有4個Ig Fc區域結合位點。蛋
特定蛋白包括哪些蛋白
隨著越來越多的特定蛋白被應用于臨床，其檢測方法也發展迅速。在1959年之前，一直采用經典免疫沉淀方法進行檢測，這存在測定范圍窄、靈敏度低、繁瑣費時及不能自動化等缺點。1959年，Schultze等報道了透射比濁法（TransmissionTurbidimetry）。這種方法是常用于生化指標的測定，用
G蛋白的蛋白調控介紹
G蛋白在信號轉導過程中起著分子開關的作用。與GDP（紫色）結合后，G蛋白處于非活性狀態。GTP取代GDP后，G蛋白活化并傳遞信號。G蛋白形式多樣，大多數用于信號傳遞，有些則在諸如蛋白質合成中起重要作用。本文主要介紹異三聚體G蛋白，它由三條不同的鏈組成，分別為α（棕黃色）β（藍色）γ（綠色）。紅色部分
蛋白的常用蛋白鑒定方法
傳統的蛋白鑒定方法，如免疫印跡法、內肽的化學測序、已知或未知蛋白comigration分析，或者在一個有機體中有意義的基因的過表達通常耗時、耗力，不適合高流通量的篩選。目前，所選用的技術包括對于蛋白鑒定的圖象分析、微量測序、進一步對肽片段進行鑒定的氨基酸組分分析和與質譜相關的技術。 “滿天星”式的2
尿微量蛋白（尿微量白蛋白/蛋白尿）試驗
何為尿微量白蛋白（白蛋白）試驗？尿微量白蛋白試驗是對尿液中的蛋白質進行測定的篩選試驗。人體血液中有一種蛋白質稱為白蛋白。在正常情況下，幾乎無法在尿液中檢測到。只有在腎臟受損，尤其是損傷早期，它可以優先于其他腎損傷標志物在尿液中被檢測出，因此，尿微量白蛋白在診斷腎臟疾病、早期腎損傷等方面具有重要意義。
球蛋白和清蛋白的區別
球蛋白是一種存在于人體中的血清蛋白，球蛋白是一種常見的蛋白，基本存在于所有的動植物體中。球蛋白具有免疫作用，因此也有人稱球蛋白為免疫球蛋白。白蛋白又稱為清蛋白，由肝實質細胞合成，是血漿中含量最多的蛋白質，占總蛋白的57%～68%。白蛋白主要生理功能包括：作為內源性氨基酸營養源；其具有相當的酸堿緩沖能
白蛋白球蛋白比值的概述
白蛋白在肝臟內制造，肝功能受損嚴重時白蛋白減少，降低程度與肝炎的嚴重程度相平行。慢性和重型肝炎及肝硬化患者血清白蛋白濃度降低。球蛋白是機體免疫器官制造的，當體內存在病毒等抗原時，球蛋白產生增加。慢性肝炎和肝硬化患者的白蛋白產生減少，而同時球蛋白產生增加，造成白蛋白/球蛋白比值(A/G)比值倒置。
球蛋白和清蛋白的區別
球蛋白是一種存在于人體中的血清蛋白，球蛋白是一種常見的蛋白，基本存在于所有的動植物體中。球蛋白具有免疫作用，因此也有人稱球蛋白為免疫球蛋白。白蛋白又稱為清蛋白，由肝實質細胞合成，是血漿中含量最多的蛋白質，占總蛋白的57%～68%。白蛋白主要生理功能包括：作為內源性氨基酸營養源；其具有相當的酸堿緩沖能
轉運蛋白是不是就是載體蛋白
轉運蛋白：轉運蛋白是膜蛋白的一大類，介導生物膜內外的化學物質以及信號交換。脂質雙分子層在細胞或細胞器周圍形成了一道疏水屏障， 將其與周圍環境隔絕起來。盡管有一些小分子可以直接滲透通過膜，但是大部分的親水性化合物，如糖，氨基酸，離子，藥物等等，都需要特異的轉運蛋白的幫助來通過疏水屏障。因此，轉運蛋白在
蛋白質代謝的降解蛋白
1、內源蛋白降解速度不同，一般代謝中關鍵酶半衰期短，如多胺合成的限速酶－鳥氨酸脫羧酶半衰期只有11分鐘，而血漿蛋白約為10天，膠原為1000天。體重70千克的成人每天約有400克蛋白更新，進入游離氨基酸庫。 2、內源蛋白主要在溶酶體降解，少量隨消化液進入消化道降解，某些細胞器也有蛋白酶活性。內
G蛋白的蛋白調控的簡介
G蛋白在信號轉導過程中起著分子開關的作用。與GDP（紫色）結合后，G蛋白處于非活性狀態。GTP取代GDP后，G蛋白活化并傳遞信號。G蛋白形式多樣，大多數用于信號傳遞，有些則在諸如蛋白質合成中起重要作用。本文主要介紹異三聚體G蛋白，它由三條不同的鏈組成，分別為α（棕黃色）β（藍色）γ（綠色）。紅色
結締組織染色實驗——膠原蛋白、彈力蛋白和黏蛋白染色
實驗方法原理黏蛋白是多糖與蛋白質結合的復合物，組織內含有硫酸根等成分，帶有酸性物質，可稱為酸性黏液（黏蛋白）。彈力纖維中的彈性蛋白由一種凝膠狀的肽鏈組成，通過非極性吸附顯色。膠原纖維是由纖維母細胞產生的一種膠原蛋白鉸鏈而成，易與酸性染料結合。經過組合染色后，可分別顯示膠原蛋白、彈力蛋白和黏蛋白成分。
蛋白表達
Protein Construct Expression and Purification Procedures?(Gimila's Lab)??Protein Expression?(Mark's Lab)??·?????????Purification of GST Fused
冷球蛋白和本周蛋白區別
冷球蛋白是血清中存在的一種蛋白，具有遇冷沉淀、遇熱又溶解的特性。分為三型。 臨床意義：主要與原發性巨球蛋白血癥、類風濕關節炎、干燥綜合征、系統性紅斑狼瘡、血管炎、巨細胞病毒感染、傳染性單核細胞增多癥等有關 【參考值】 陰性（容積法） （分光光度法）＜80mg/L 【臨床意義】
冷球蛋白和本周蛋白區別
冷球蛋白是血清中存在的一種蛋白，具有遇冷沉淀、遇熱又溶解的特性。分為三型。 臨床意義：主要與原發性巨球蛋白血癥、類風濕關節炎、干燥綜合征、系統性紅斑狼瘡、血管炎、巨細胞病毒感染、傳染性單核細胞增多癥等有關 【參考值】 陰性（容積法） （分光光度法）＜80mg/L 【臨床意義】
冷球蛋白和本周蛋白區別
冷球蛋白是血清中存在的一種蛋白，具有遇冷沉淀、遇熱又溶解的特性。分為三型。 臨床意義：主要與原發性巨球蛋白血癥、類風濕關節炎、干燥綜合征、系統性紅斑狼瘡、血管炎、巨細胞病毒感染、傳染性單核細胞增多癥等有關 【參考值】 陰性（容積法） （分光光度法）＜80mg/L 【臨床意義】
乳清蛋白和分離蛋白的區別
乳清蛋白是指將乳清直接烘干，得到的乳清粉末，其中的乳清蛋白極低，不超過百分之三十；而分離乳清蛋白是在乳清蛋白的基礎上，經過進一步的工藝處理，得到的高純度乳清蛋白，純度可達90%以上。分離蛋白中幾乎不含脂肪和乳糖，口味清淡，缺乏乳香味；乳清濃縮蛋白，因含有相對多的脂肪和乳糖，奶味和口味更佳。
球蛋白和清蛋白都有哪些區別？
球蛋白是一種存在于人體中的血清蛋白，球蛋白是一種常見的蛋白，基本存在于所有的動植物體中。球蛋白具有免疫作用，因此也有人稱球蛋白為免疫球蛋白。白蛋白又稱為清蛋白，由肝實質細胞合成，是血漿中含量最多的蛋白質，占總蛋白的57%～68%.白蛋白主要生理功能包括：作為內源性氨基酸營養源；其具有相當的酸堿緩沖能
球蛋白和清蛋白有哪些區別？
球蛋白和清蛋白的區別是臨床檢驗師考試會涉及的內容，為了幫助考生更好的復習，醫學教育網小編整理了以下內容，希望對您有幫助！球蛋白是一種存在于人體中的血清蛋白，球蛋白是一種常見的蛋白，基本存在于所有的動植物體中。球蛋白具有免疫作用，因此也有人稱球蛋白為免疫球蛋白。白蛋白又稱為清蛋白，由肝實質細胞合成，是
細菌總蛋白和膜蛋白提取方法
實驗概要本實驗介紹了幾種提取細菌總蛋白和膜蛋白的方法。主要試劑裂解液（pH 8.5-9.0）：50 mM Tris-HCl，2 mM EDTA, 100 mM NaCl，0.5% Triton X-100，調pH值至8.5-9.0備用；溶菌酶；蛋白酶抑制劑PMSF；1% SDS溶液；Trizol裂解
細菌總蛋白和膜蛋白提取方法
細菌總蛋白和膜蛋白提取方法實驗試劑裂解液（pH 8.5-9.0）：50 mM Tris-HCl，2 mM EDTA, 100 mM NaCl，0.5% Triton X-100，調pH值至8.5-9.0備用；溶菌酶；蛋白酶抑制劑PMSF；1% SDS溶液；Trizol裂解液；無水乙醇；異丙醇；0.3
簡述黏蛋白的蛋白質結構
成熟黏蛋白是由兩個不同的區域： 氨基和羧基末端區域被輕度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸殘基參與建立二硫內和黏蛋白單體之間的聯系。 的10?80殘基序列的多個串聯重復序列，其中多達一半的形成的大的中央區域的氨基酸是絲氨酸或蘇氨酸。這個區域被與數百飽和O-連接的寡糖。N-連接寡糖中也發現對粘蛋
關于骨橋蛋白的蛋白結構的介紹
OPN作為帶負電的非膠原性骨基質糖蛋白，廣泛的分布于多種組織和細胞中，其相對分子質量約為44 kDa，約含300 個氨基酸殘基，其中天冬氨酸、絲氨酸和谷氨酸殘基占有很高的比例，約占總氨基酸量的一半。骨橋蛋白多肽鏈的二級結構中包括8個α螺旋和6個β折疊結構，高度保守的RGD基元兩端各有一個β折疊結
蛋白marker是什么？蛋白marker的分類
在Western Blot過程中，分子量Marker就像個螺絲釘一樣沒雖然是個小細節，然而就是這樣一個小細節對實驗結果有著不可忽視的作用。這個 Western Blot參照家族的一員的作用主要是用來指示蛋白條帶所對應的分子量大小，只有標準量精-確無誤了，實驗結果才有說服力，除此之外，蛋白標準還有表示
血影蛋白類似于肌球蛋白
血影蛋白是類似肌球蛋白的膜的外在性蛋白之一種。是膜里側結構蛋白質之一，除起支持雙層脂質外，還有保持紅細胞外形的作用，占里側結構蛋白之60—70%。用低濃度鹽溶液抽提可從膜游離出來。在37℃下抽提，則得到化學性、結構性都很相似的分子量24萬的α-亞單位〔1帶、構成紅細胞的蛋白質多以于十二烷基硫酸鈉
蛋白蛋白相互作用技術內容
技術內容 蛋白質并非孤立存在的生物分子，而是具有特定三維空間結構并與其他蛋白質相互作用，共同執行功能。因此，蛋白質的模塊及空間組織與其表達水平具有同樣的重要性。為了解析蛋白質組的組織結構單元而開發的基于質譜的蛋白質組學方法通常結合了質譜檢測與各種生化試驗。其中最經典的技術為1999[1]
怎樣區分分泌蛋白和駐留蛋白
細胞生物學上說的是，內質網的駐留蛋白部分具有KDEL 或 HDEL的信號序列，但不是全部。
總蛋白和膜蛋白提取方法介紹
-膜蛋白具有多種功能，在細胞識別、細胞信號轉導、運輸等有著中著重要的角色，因此也是ji佳的藥物靶點。抽提膜蛋白主要是進行蛋白組分析：常用的實驗是非變性膠電泳、酶活分析、SDS-PAGE、western blot等。本文敘述了總蛋白的抽提方法、和膜蛋白的提取方法。一、從新鮮樣品中提取總蛋白(簡易法)1
大鼠蛋白多糖(蛋白多糖)ELISA檢測法
大鼠蛋白多糖(蛋白多糖)ELISA試劑盒?(用于血清、血漿、細胞培養上清液和其它生物體液內)原理本實驗采用雙抗體夾心?ABC-ELISA法。用抗大鼠?蛋白多糖?單抗包被于酶標板上，標準品和樣品中的?蛋白多糖與單抗結合，加入生物素化的抗大鼠蛋白多糖，形成免疫復合物連接在板上，辣根過氧化物酶標記的Str
細菌總蛋白和膜蛋白提取方法
一、從新鮮樣品中提取總蛋白（簡易法）1、自配裂解液（pH 8.5-9.0）：50 mM Tris-HCl，2 mM EDTA, 100 mM NaCl，0.5% Triton X-100，調pH值至8.5-9.0備用；用前加入100 μg/ml 溶菌酶，1μl/ml 的蛋白酶抑制劑PMSF。該裂解液