谷氨酰胺酶的功能特征及來源
谷氨酰胺酶（glutaminase）是酰胺酶的一種。在某些細菌、植物根中也含有此酶，但在高等動物中此酶的活性強。在動物腎臟和肝臟的酶，最適pH為8.0，在腦皮質和網膜的酶，最適pH為8—9，在性質上有差異。取自大腸桿菌的酶，pH為4.7—5.1。此酶可受谷氨酸的阻抑，并且具有可被磷酸鹽活化的和不活化的二種。在生物體內其從末梢組織轉移來的谷氨酰胺生成的氨，具有調節體內堿貯（腎臟）和尿素的合成（肝臟）作用。......閱讀全文
谷氨酰胺酶的功－能特征及來源
谷氨酰胺酶（glutaminase）是酰胺酶的一種。在某些細菌、植物根中也含有此酶，但在高等動物中此酶的活性強。在動物腎臟和肝臟的酶，最適pH為8.0，在腦皮質和網膜的酶，最適pH為8—9，在性質上有差異。取自大腸桿菌的酶，pH為4.7—5.1。此酶可受谷氨酸的阻抑，并且具有可被磷酸鹽活化的和不活化
谷氨酰胺酶的功能特征及來源
谷氨酰胺酶（glutaminase）是酰胺酶的一種。在某些細菌、植物根中也含有此酶，但在高等動物中此酶的活性強。在動物腎臟和肝臟的酶，最適pH為8.0，在腦皮質和網膜的酶，最適pH為8—9，在性質上有差異。取自大腸桿菌的酶，pH為4.7—5.1。此酶可受谷氨酸的阻抑，并且具有可被磷酸鹽活化的和不活化
巨－噬－細－胞－吞－噬－功－能－和－殺－傷－功－能－的－檢－測
實驗步驟基本方案1 巨噬細胞吞噬功能的檢測材 料單核/巨噬細胞：如巨噬細胞株、小鼠腹腔巨噬細胞[單元6.1，需 用 1 0 %豚蛋白胨或4 % (m /V ) 硫基乙酸鹽肉湯]，或 人 P B M C (單 元 8.1)平衡鹽溶液（balanced salt solution， BSS)細菌（如單核
氣態污染物特征及來源
硫氧化物硫氧化物中主要是SO2,它是目前大氣污染物中數量較大、影響范圍廣的一種氣態染物[2].大氣中SO2的來源很廣,幾乎所有工業企業都可能產生。它主要來自化石燃燒過程,以及硫化物礦石的焙燒、冶煉等熱過程。火力發電廠、有色金屬治煉廠、硫酸廠、煉油廠以及所有燒煤或油的工業爐窯等都排放SO2煙氣。氮氧化
脂肪酶的來源及作用
脂肪酶作用于脂肪中的酯鍵，將脂肪分解成脂肪酸和甘油。生產脂肪酶的微生物主要有假絲酵母、園酵母、黑曲霉、根霉、白腐核菌、白地霉、青霉、毛霉、鐮刀霉及假單孢菌、無色桿菌、葡萄球菌等。
蛋白酶的來源及應用
蛋白酶系催化分解蛋白質肽鍵的一群酶的總稱，它作用于蛋白質，將其分解為蛋白胨、多肽及游離氨基酸。此酶種類繁多，廣泛存在于所有生物體內，按其來源可分為植物蛋白酶、動物蛋白酶、微生物蛋白酶(又可分為細菌蛋白酶、放線菌蛋白酶、霉菌蛋白酶等)；按其作用形式可分為肽鏈內切酶、肽鏈外切酶；按所產蛋白酶性能可分為酸
感生電流像的功－能介紹
中文名稱感生電流像英文名稱induced current image定 義在掃描電子顯微鏡中，由電子探針對半導體和集成電路樣品作用而感生的電流所成的像。應用學科機械工程（一級學科），光學儀器（二級學科），電子光學儀器-電子光學儀器一般名詞（三級學科）
胃蛋白酶的作用及來源
胃蛋白酶（英文名稱：Pepsin）是一種消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主細胞（gastric chief cell）所分泌，功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。主細胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原經胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由細胞直接生成的。
酶的本質和結構計及來源
酶的化學本質是蛋白質(protein)或RNA(Ribonucleic Acid),因此它也具有一級、二級、三級,乃至四級結構。按其分子組成的不同,可分為單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱為單純酶;結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如,大多數水解酶單純由蛋白質組成;黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組
脂肪來源干細胞ASCs的特征及分化實驗
脂肪干細胞的神經分化脂肪干細胞的脂肪分化脂肪干細胞的骨分化脂肪干細胞的軟骨分化實驗方法原理實驗材料脂肪干細胞 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ?試劑、試劑盒神經誘導
脂肪來源干細胞ASCs的特征及分化實驗
脂肪干細胞的神經分化脂肪干細胞的脂肪分化脂肪干細胞的骨分化脂肪干細胞的軟骨分化實驗方法原理實驗材料脂肪干細胞試劑、試劑盒神經誘導培養基PBSA儀器、耗材培養瓶實驗步驟(a)吸去培養基。(b)加人PBSA潤洗細胞。(c)加入神經誘導培養基，將培養瓶放回溫箱其他培養基配方：DMEM 1×、EtOH溶的丁
脂肪來源干細胞ASCs的特征及分化實驗
實驗方法原理 實驗材料 脂肪干細胞試劑、試劑盒 神經誘導培養基PBSA儀器、耗材 培養瓶實驗步驟 (a)吸去培養基。(b)加人PBSA潤洗細胞。(c)加入神經誘導培養基，將培養瓶放回溫箱其他 培養基配方：DMEM 1×、EtOH溶的丁基羥基苯乙醚36μg/ml(0.2 mol/L)、氯化鉀5 m
蠟的來源和結構特征
蠟 ，是動物、植物或礦物所產生的油質，常溫下為固態，具有可塑性，易熔化，不溶于水，可溶于二硫化碳和苯。蠟是一種混合物,是幾種高級烷烴的混合物,主要是正二十二烷（C22H46）和正二十八烷（C28H58）,含碳元素約85%,含氫元素約14%。熔點：48 至 157 ℃
蠟的來源和結構特征
通常意義上，蠟按照來源可以分為植物蠟、動物蠟、礦物蠟、合成蠟。?常見蠟的種類如下：植物蠟大豆蠟椰子蠟木蠟楊梅蠟小燭樹蠟/堪地里蠟日本精蠟棕櫚蠟米糠蠟荷荷芭油蓖麻蠟動物蠟蜂蠟蟲白蠟/中國蠟羊毛蠟黃蜂蠟鯨蠟礦物蠟褐煤蠟石蠟地蠟/石蠟合成蠟果凍蠟費托蠟聚乙烯蠟?（PE蠟）聚丙烯蠟?（PP蠟）乙烯一乙酸乙烯
花色素酶的制法及來源
由米曲霉（Aspergillus oryzoe)、寄生曲霉（Asp.parasitieus)、黑曲霉（Aspergillus niger)及青霉（Penicillium decumbens)的培養液用低溫至室溫的水浸提后用低溫乙醇或含水乙醇處理而得。
花色素酶的制法及來源
由米曲霉（Aspergillus oryzoe)、寄生曲霉（Asp.parasitieus)、黑曲霉（Aspergillus niger)及青霉（Penicillium decumbens)的培養液用低溫至室溫的水浸提后用低溫乙醇或含水乙醇處理而得。
角蛋白酶的產生及來源
真菌真菌是最早被發現的能夠產角蛋白酶的微生物。早在1899年，Ward就報道了Onygena equina（馬爪甲團囊菌）能分解角蛋白。許多皮膚真菌類的微生物都有產角蛋白酶的功能，包括須癬毛癬菌（Trichophyton mentagrophytes）、微孢長囊頭孢霉菌（Doratomyces mi
誘導酶的來源，作用及作用機制
誘導酶(induced enzyme)是在環境中有誘導物（通常是酶的底物）存在的情況下，由誘導物誘導而生成的酶。例如，大腸桿菌分解乳糖的半乳糖苷酶就屬于誘導酶。又如，催化淀粉分解為糊精、麥芽糖等的α-淀粉酶也是一種誘導酶，多種微生物都能產生這種酶。如果將能合成α-淀粉酶的菌種培養在不含淀粉的葡萄糖溶
微生物漆酶的來源及作用
漆酶是三大類多酚氧化酶中作用底物最廣的一類。漆酶最早是在1883年由Yoshida首先從漆樹液中發現的，后來人們又從大量的真菌體中發現了漆酶。漆酶來源很多，結構各異，不同來源的漆酶表現出來的催化特性相差較大。即便是同一來源，如同一白腐菌菌種，也可分泌出不同性質的漆酶組分，包括氧化能力、最適pH、底物
傳感器系統誤差的特征、來源及分類
系統誤差的特征 系統誤差的特征是它的確定性，即實驗條件一經確定，系統誤差就獲得了一個客觀上的確定值，一旦實驗條件變化，系統誤差也按一種確定的規律變化。系統誤差的發現、減小和消除是個比較復雜的問題，無一般規則可循。要根據有關專業知識和實驗人員的經驗，很好地分析整個實驗所依據的原理、測量方法的
傳感器系統誤差的特征、來源及分類
系統誤差的特征 系統誤差的特征是它的確定性，即實驗條件一經確定，系統誤差就獲得了一個客觀上的確定值，一旦實驗條件變化，系統誤差也按一種確定的規律變化。系統誤差的發現、減小和消除是個比較復雜的問題，無一般規則可循。要根據有關專業知識和實驗人員的經驗，很好地分析整個實驗所依據的原理、測量方法的
β淀粉酶的來源
β-淀粉酶主要存在于高等植物中，特別是谷物中，如大麥、小麥等，在甘薯、大豆中也有存在，在動物體內不存在。目前工業上使用的β-淀粉酶主要包括植物β-淀粉酶和微生物β-淀粉酶。由于植物來源的β-淀粉酶生產成本較高，人們也開始重視微生物來源的β-淀粉酶，從20世紀60年代開始，已先后發現了來源于巨大芽孢桿
正常血漿酶的來源
根據酶的來源及其在血漿中發揮催化功能的情況，可將血漿酶分成兩大類。（1）血漿特異酶：此類酶屬血漿蛋白的固有成分，在血漿中發揮特定的催化作用，是血漿固有的酶。如凝血酶原、纖溶酶原等，它們屬于蛋白酶的凝血與抗凝血因子。它們大多數在肝臟合成，以酶原形式分泌入血，在一定條件下被激活，引起相應的生理或病理變化
脂肪酶的來源
脂肪酶廣泛的存在于動植物和微生物中。植物中含脂肪酶較多的是油料作物的種子，如蓖麻籽、油菜籽，當油料種子發芽時，脂肪酶能與其他的酶協同發揮作用催化分解油脂類物質生成糖類，提供種子生根發芽所必需的養料和能量；動物體內含脂肪酶較多的是高等動物的胰臟和脂肪組織，在腸液中含有少量的脂肪酶，用于補充胰脂肪酶對脂
蛋白酶的來源
蛋白酶廣泛存在于動物內臟、植物莖葉、果實和微生物中。微生物蛋白酶,主要由霉菌、細菌,其次由酵母、放線菌生產。
外源酶的來源
外源酶并非存在于作為食品加工原料的動植物體內。外源酶有兩個來源：一是來源于食品中存在的微生物；二是來源于人為添加的酶制劑。?
微生物酪氨酸酶的來源及作用
微生物酪氨酸酶酪氨酸酶，又叫單酚氧化酶，它可以氧化L-酪氨酸合成L-多巴和黑色素。在高等動物和人類中酪氨酸酶的活性高低與黑色素的形成速率有關，缺乏此酶活性將引起白化病。有報道說，一種假單胞菌（Pseudomonas sp.）具有高產酪氨酸酶的能力，另一種細菌即弗氏檸檬桿菌（Cibrobacter f
簡述花色素酶的制法及來源
由米曲霉（Aspergillus oryzoe)、寄生曲霉（Asp.parasitieus)、黑曲霉（Aspergillus niger)及青霉（Penicillium decumbens)的培養液用低溫至室溫的水浸提后用低溫乙醇或含水乙醇處理而得。
纖維素酶的功能特點及來源
纖維素酶（cellulase)是降解纖維素生成葡萄糖的一組酶的總稱，它不是單成分酶，而是由多個酶起協同作用的多酶體系。 纖維素酶在擴大食品工業原料和植物原料的綜合利用，提高原料利用率，凈化環境和開辟新能源等方面具有十分重要的意義。 纖維素酶的來源：纖維素酶的來源非常廣泛，昆蟲、微生物、細菌、
木瓜蛋白酶的制備來源及應用
木瓜蛋白酶是由木瓜葉精制而得，略溶于水、甘油。最適PH5.0-8.0，最適溫度65度，容易變性失去活性，等電點PH=9.6。木瓜蛋白酶能將纖維蛋白酶原激活成為纖維蛋白溶酶。木瓜蛋白酶的水解能力強，但幾乎不能分解蛋白質胨。70-80度活力急劇下降，83度失去活性。PH4.0以下會發生不可逆失活，EDT