碳酸酐酶的分子結構
CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在結構上都有一含鋅單體，但CAⅠ、Ⅱ以單體形式存在，而CAⅡ以二硫鍵相連的二聚體形式存在人類CAⅠ和CAⅡ的三維結構用x線晶體衍射圖測試幾乎相同。二者氨基酸序列約有60%同源。CAⅣ有260個氨基酸，通過磷酯酰肌醇甘油鍵錨于質膜；可抗SDS解離作用，與胞漿內CA有30～36%同源性，其結構隨不同種屬而有差異，人肺的CAⅣ(36kD)缺少N-連接的寡糖鏈，而鼠肺CAⅣ(39kD)及其它哺乳動物多數具有此鏈。CAⅥ則帶有兩條復臺存在的寡糖鏈。......閱讀全文
碳酸酐酶的分子結構
CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在結構上都有一含鋅單體，但CAⅠ、Ⅱ以單體形式存在，而CAⅡ以二硫鍵相連的二聚體形式存在人類CAⅠ和CAⅡ的三維結構用x線晶體衍射圖測試幾乎相同。二者氨基酸序列約有60%同源。CAⅣ有260個氨基酸，通過磷酯酰肌醇甘油鍵錨于質膜；可抗SDS解離作用，與胞漿內CA有30～36%同源性，其
碳酸酐酶的分子結構
CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在結構上都有一含鋅單體，但CAⅠ、Ⅱ以單體形式存在，而CAⅡ以二硫鍵相連的二聚體形式存在人類CAⅠ和CAⅡ的三維結構用x線晶體衍射圖測試幾乎相同。二者氨基酸序列約有60%同源。CAⅣ有260個氨基酸，通過磷酯酰肌醇甘油鍵錨于質膜；可抗SDS解離作用，與胞漿內CA有30～36%同源性，其
碳酸酐酶的分子結構簡介
CAⅠ、Ⅱ、Ⅱ在結構上都有一含鋅單體，但CAⅠ、Ⅱ以單體形式存在，而CAⅡ以二硫鍵相連的二聚體形式存在人類CAⅠ和CAⅡ的三維結構用x線晶體衍射圖測試幾乎相同。二者氨基酸序列約有60%同源。CAⅣ有260個氨基酸，通過磷酯酰肌醇甘油鍵錨于質膜；可抗SDS解離作用，與胞漿內CA有30～36%同源性
關于碳酸酐酶的分子結構介紹
碳酸酐酶的分子結構— CAⅠ、Ⅱ在結構上都有一含鋅單體，但CAⅠ、Ⅱ以單體形式存在，而CAⅡ以二硫鍵相連的二聚體形式存在人類CAⅠ和CAⅡ的三維結構用x線晶體衍射圖測試幾乎相同。二者氨基酸序列約有60%同源。CAⅣ有260個氨基酸，通過磷酯酰肌醇甘油鍵錨于質膜；可抗SDS解離作用，與胞漿內CA有
乙酸酐的分子結構數據
摩爾折射率：22.38 摩爾體積（cm3/mol）：95.1 等張比容（90.2K）：221.0 表面張力（dyne/cm）：29.1 極化率（10-24cm3）：8.87
關于苯甲酸酐的分子結構數據介紹
1. 摩爾折射率：62.99 2. 摩爾體積（cm3/mol）：186.7? 3. 等張比容（90.2K）：492.8 4. 表面張力（dyne/cm）：48.5 5. 極化率（10-24cm3）：24.97
碳酸酐酶的測定實驗
實驗方法原理H2CO3→CO2＋H2O此實驗采用的是 pH 計，但是如果可能可用 pH 穩定計。實驗材料酶樣品試劑、試劑盒Tris-HCl含飽和 CO2 的水儀器、耗材pH 計實驗步驟實驗所需「試劑」具體見「其他」所有的液體都必須冷卻到 0～4℃。計算規定以單位 2×（T0-T）/ T；展開?注意事
碳酸酐酶的測定實驗
基本方案 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 H2CO3→CO2＋H2O此實驗采用的是 pH 計，但是如果可能可用 pH 穩定計。
碳酸酐酶的基本簡介
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一種含鋅金屬酶，迄今在哺乳動物體內已發現至少有11種同工酶，它們的結構、分布、性質各異，多與各種上皮細胞泌H-和碳酸氫鹽有關，通過催化CO2水化反應及某些脂、醛類水化反應，參與多種離子交換 ，維持機體內環境穩態。 1940年發現的第一個鋅
碳酸酐酶的活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
碳酸酐酶的臨床應用
CA在睫狀體上皮細胞中催化CO2和H2O生成HCO3，透過腔膜分泌于房水，由于房水中的液體要保持電中性，Na+向房水分泌增加，同時帶動Cl-向房水移動，從而使房水形成高滲壓，于是促進H2O向房水流動；保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不暢，引起眼壓升高。CA抑制劑（CAIs）可
碳酸酐酶的來源分布
CA分布廣泛。CAⅠ、Ⅱ從紅細胞首次分離得到。CAⅢ最早發現于骨骼肌細胞漿，三者在人類都是29kD的胞漿內酶；膜相關酶CAⅣ已于小牛肺、人腎、大鼠肺中純化出來；CAⅣ(29kD)發現于線粒體；由Murakmi于1987年從唾液腺中純化的CAⅥ(42kD)為分泌型酶；近期在唾液腺及小腦浦肯野氏細胞中發
碳酸酐酶的活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
碳酸酐酶的測定實驗
實驗方法原理 H2CO3→CO2＋H2O此實驗采用的是 pH 計，但是如果可能可用 pH 穩定計。實驗材料 酶樣品試劑、試劑盒 Tris-HCl含飽和 CO2 的水儀器、耗材 pH 計實驗步驟 實驗所需「試劑」具體見「其他」所有的液體都必須冷卻到 0～4℃。計算規定以單位 2×（T0-T）/ T；收
關于順丁烯二酸酐的分子結構數據介紹
一、分子結構數據 摩爾折射率：19.91 摩爾體積（cm3/mol）：66.0 等張比容（90.2K）：178.8 表面張力（dyne/cm）：53.7 極化率（10-24cm3）：7.89 二、計算化學數據 疏水參數計算參考值（XlogP）：-0.1 氫鍵供體數量：0 氫鍵受
碳酸酐酶對人體的作用
碳酸酐酶是紅細胞的主要蛋白質成分之一，在紅細胞中的地位僅次于血紅蛋白。含一條卷曲的蛋白質鏈和一個鋅（Ⅱ）離子。分子量約為30000。鋅離子處于變形四面體的配位環境。催化的最重要的反應是二氧化碳（碳酸酐）可逆的水合作用，使它在生理pH值條件（pH值≌7）下很快進行。為催化CO2(g) + H2O →
碳酸酐酶的重要作用
碳酸酐酶是紅細胞的主要蛋白質成分之一，在紅細胞中的地位僅次于血紅蛋白。含一條卷曲的蛋白質鏈和一個鋅（Ⅱ）離子。分子量約為30000。鋅離子處于變形四面體的配位環境。催化的最重要的反應是二氧化碳（碳酸酐）可逆的水合作用，使它在生理pH值條件（pH值≌7）下很快進行。為催化CO2(g) + H2O
碳酸酐酶的基本信息
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一種含鋅金屬酶，迄今在哺乳動物體內已發現至少有11種同工酶，它們的結構、分布、性質各異，多與各種上皮細胞泌H-和碳酸氫鹽有關，通過催化CO2水化反應及某些脂、醛類水化反應，參與多種離子交換 ，維持機體內環境穩態。1940年發現的第一個鋅酶，也是
簡述碳酸酐酶的分－布
碳酸酐酶分布廣泛。CAⅠ、Ⅱ從紅細胞首次分離得到。CAⅢ最早發現于骨骼肌細胞漿，三者在人類都是29kD的胞漿內酶；膜相關酶CAⅣ已于小牛肺、人腎、大鼠肺中純化出來；CAⅣ(29kD)發現于線粒體；由Murakmi于1987年從唾液腺中純化的CAⅥ(42kD)為分泌型酶；近期在唾液腺及小腦浦肯野氏
人碳酸酐酶（CA）酶酶聯免疫分析
人碳酸酐酶（CA）酶酶聯免疫分析（ELISA）試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定人血清，血漿,組織及相關液體樣本中碳酸酐酶（CA）的含量。實驗原理：本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中人碳酸酐酶（CA）水平。用純化的人碳酸酐酶（CA）抗體包被微孔板，制成固相抗體，往
關于碳酸酐酶的分布的介紹
CA分布廣泛。CAⅠ、Ⅱ從紅細胞首次分離得到。CAⅢ最早發現于骨骼肌細胞漿，三者在人類都是29kD的胞漿內酶；膜相關酶CAⅣ已于小牛肺、人腎、大鼠肺中純化出來；CAⅣ(29kD)發現于線粒體；由Murakmi于1987年從唾液腺中純化的CAⅥ(42kD)為分泌型酶；近期在唾液腺及小腦浦肯野氏細胞
碳酸酐酶的分布及研究歷史
CA分布廣泛。CAⅠ、Ⅱ從紅細胞首次分離得到。CAⅢ最早發現于骨骼肌細胞漿，三者在人類都是29kD的胞漿內酶；膜相關酶CAⅣ已于小牛肺、人腎、大鼠肺中純化出來；CAⅣ(29kD)發現于線粒體；由Murakmi于1987年從唾液腺中純化的CAⅥ(42kD)為分泌型酶；近期在唾液腺及小腦浦肯野氏細胞中發
碳酸酐酶的主要功能
1. 在血液及其他組織中維持酸堿平衡。2. 幫助體內組織排除二氧化碳。3. 確保以CO2?和HCO3-為催化底物的酶保持適度的底物濃度。4. 在植物體內，CA可以幫助提高葉綠體內CO2的濃度，從而增加二磷酸核酮糖羧化酶的羧化率。5.?產甲烷菌中，CA則參與醋酸鹽的分解代謝。
碳酸酐酶的臨床應用和發展
CA在睫狀體上皮細胞中催化CO2和H2O生成HCO3，透過腔膜分泌于房水，由于房水中的液體要保持電中性，Na+向房水分泌增加，同時帶動Cl-向房水移動，從而使房水形成高滲壓，于是促進H2O向房水流動；保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不暢，引起眼壓升高。CA抑制劑（CAIs）可抑制
碳酸酐酶的主要功能
1. 在血液及其他組織中維持酸堿平衡。2. 幫助體內組織排除二氧化碳。3. 確保以CO2?和HCO3-為催化底物的酶保持適度的底物濃度。4. 在植物體內，CA可以幫助提高葉綠體內CO2的濃度，從而增加二磷酸核酮糖羧化酶的羧化率。5.?產甲烷菌中，CA則參與醋酸鹽的分解代謝。
關于碳酸酐酶的活性調節介紹
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
關于碳酸酐酶的臨床應用介紹
碳酸酐酶在睫狀體上皮細胞中催化CO2和H2O生成HCO3，透過腔膜分泌于房水，由于房水中的液體要保持電中性，Na+向房水分泌增加，同時帶動Cl-向房水移動，從而使房水形成高滲壓，于是促進H2O向房水流動；保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不暢，引起眼壓升高。CA抑制劑（CAIs）
關于碳酸酐酶9的基本介紹
缺氧相關蛋白碳酸酐酶-9 ( CA-9) 是碳酸酐酶家族中的一員。它調節細胞內pH 值，在直接由于缺氧導致的腫瘤中大量的表達，與腫瘤細胞增殖、細胞黏附、腫瘤進展相關。 人類CA-9 基因是Liao 等于1994 年首次從宮頸癌細胞株中克隆出來。在一般情況下，CA-9僅表達于極少的正常組織，如胃
一文了解碳酸酐酶的測定
實驗方法原理H2CO3→CO2＋H2O此實驗采用的是 pH 計，但是如果可能可用 pH 穩定計。實驗材料酶樣品試劑、試劑盒Tris-HCl含飽和 CO2 的水儀器、耗材pH 計實驗步驟實驗所需「試劑」具體見「其他」所有的液體都必須冷卻到 0～4℃。計算規定以單位 2×（T0-T）/ T；展開?注意事
碳酸酐酶的結構特點及分布情況
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一種含鋅金屬酶，迄今在哺乳動物體內已發現至少有11種同工酶，它們的結構、分布、性質各異，多與各種上皮細胞泌H-和碳酸氫鹽有關，通過催化CO2水化反應及某些脂、醛類水化反應，參與多種離子交換 ，維持機體內環境穩態。1940年發現的第一個鋅酶，也是