蛋白質折疊的分子伴侶的介紹
1978 年,Laskey 在進行組蛋白和DNA 在體外生理離子強度實驗時發現,必須要有一種細胞核內的酸性蛋白———核質素(nucleoplasmin) 存在時,二者才能組裝成核小體,否則就發生沉淀。據此Laskey 稱它為“分子伴侶”。分子伴侶是指能夠結合和穩定另外一種蛋白質的不穩定構象,并能通過有控制的結合和釋放,促進新生多肽鏈的折疊、多聚體的裝配或降解及細胞器蛋白的跨膜運輸的一類蛋白質 [10,11]。分子伴侶是從功能上定義的,凡具有這種功能的蛋白質都是分子伴侶,它們的結構可以完全不同。這一概念目前已延伸到許多蛋白質,現已鑒定出來的分子伴侶主要屬于三類高度保守的蛋白質家族[12]：stress 90 family、stress 70 family、stress 60 family。其中stress 60 family存在于真核生物的線粒體（在哺乳動物中稱為Hsp58）、葉綠體（稱為cpn60）中,在原核生物的細胞質中,......閱讀全文
蛋白質折疊的分子伴侶的介紹
1978 年,Laskey 在進行組蛋白和DNA 在體外生理離子強度實驗時發現,必須要有一種細胞核內的酸性蛋白———核質素(nucleoplasmin) 存在時,二者才能組裝成核小體,否則就發生沉淀。據此Laskey 稱它為“分子伴侶”。分子伴侶是指能夠結合和穩定另外一種蛋白質的不穩定構象,并能
JBC：分子伴侶幫助蛋白質折疊的分子機理
分子伴侶是一種協助蛋白質進行折疊的分子助手，其中一種伴侶分子是所謂的熱激蛋白60（Hsp60），這種蛋白可以在線粒體中形成一種類似于“桶狀”的結構，從而便于蛋白折疊過程的發生，近日刊登于the Journal of Biological Chemistry上的一篇研究論文中，來自弗萊堡大學的研究
蛋白質復性人工分子伴侶的介紹
受蛋白質分子伴侶輔助蛋白質復性的啟發，Rozema和Gellman對人工分子伴侶體系(去污劑+環糊精)輔助碳酸酐酶和雞蛋白溶菌酶復性進行了研究[17、18]。與分子伴侶GroEL+ATP輔助復性的作用機制相似，其復性過程分為兩步進行：第一步捕獲階段，在變性蛋白質溶液中加入去污劑，去污劑分子通過疏
關于分子伴侶的概念介紹
分子伴侶是細胞中一大類蛋白質，是由不相關的蛋白質組成的一個家系，它們介導其它蛋白質的正確裝配，但自己不成為最后功能結構中的組分。分子伴侶的概念有三個特點： ①凡具有這種功能的蛋白，都稱為分子伴侶，盡管是完全不同的蛋白質； ②作用機理是不清楚的，故用了“介導”二字，以含糊其辭，“幫助”二字可理
分子伴侶的基本信息介紹
1987年，Ikemura發現枯草桿菌素（subtilisin）的折疊需要前肽（propeptide）的幫助。這類前肽常位于信號肽與成熟多肽之間，在蛋白質合成過程中與其介導的蛋白質多肽鏈是一前一后合成出來的，并以共價鍵相連接，是成熟多肽正確折疊所必需的，成熟多肽完成折疊后即通過水解作用與前肽脫離
PNAS：藥物伴侶修正蛋白錯誤折疊
Oregon Health & Science大學的研究人員在小鼠中展示了一項革命性的新技術，該技術將有望治療蛋白錯誤折疊所引起的多種人類疾病，例如囊性纖維化、白內障和阿爾茨海默癥等。文章發表在美國國家科學院院刊PNAS雜志上。 基因突變會使蛋白分子發生錯誤折疊，這些蛋白仍然保有功能，
關于分子伴侶的基本信息介紹
分子伴侶（Chaperone），又稱為侶伴蛋白（molecular chaperone）。英文單詞原意是指姆，即負責監管、教育年輕未婚少女的行為的老年婦女。是一類協助細胞內分子組裝和協助蛋白質折疊的蛋白質。包括熱休克蛋白Hsp60和Hsp70兩個家族。另外，使用ATP協助蛋白質折疊只是一部分分子
分子伴侶參與蛋白運送的作用介紹
在蛋白跨膜運送過程中，也有分子伴侶的參與。核糖體上新合成的多肽在定向跨膜運送到不同細胞器時，要維持非折疊狀態。分子伴侶Hsp70家族在蛋白移位中就能打開前體蛋白的折疊，這時跨膜蛋白疏水基團外露，分子伴侶能夠識別并與之結合，保護疏水面，防止相互作用而凝聚，直至跨膜運送開始。跨膜運送后，分子伴侶又參
分子伴侶的免疫原性介紹
病原體結合的分子伴侶免疫原性很強，在宿主體內能誘發產生某些免疫疾病，如結核，Ieprosy，Legionnaire's病，Iyme病，Q熱（Q fever）等（Schoel 1994）。而分子伴侶本身的變化，如cpn10的表達水平下降，可能與全身性致命性線粒體疾病（Agsteribbe
分子伴侶參與新生肽鏈的作用介紹
首先，在蛋白合成過程中，伴侶分子能識別與穩定多肽鏈的部分折疊的構象，從而參與新生肽鏈的折疊與裝配。例如，植物光合作用的關鍵酶——二磷酸核酮糖羧化酶加氧酶（Rubisco）在合成時，新合成的亞基單體組裝成全酶（共8 個大亞基、8個小亞基，大亞基基因組葉綠體編碼，小亞基基因組核編碼）之前，就有Rub
PNAS：分子伴侶的叛變
研究人員發現，氧化應激能夠讓細胞中的一個良性蛋白叛變，使其成為強大同盟，共同致使神經元死亡。該研究有望幫助人們開發出治療多種疾病的通用方案，文章于三月四日發表在美國國家科學院院刊PNAS雜志上。 研究人員針對被稱為酪氨酸硝化的氧化應激進行研究，揭示了酪氨酸硝化導致細胞死亡的機制。這一過程涉
簡述分子伴侶的特征
從參與促進一個反應而本身不在最終產物中出現這一點來看，分子伴侶具有酶的特征。但從以下三方面來看，分子伴侶和酶很不同。 1、分子伴侶對靶蛋白沒有高度專一性，同一分子伴侶可以促進多種氨基酸序列完全不同的多肽鏈折疊成為空間結構、性質和功能都不相關的蛋白質。 2、它的催化效率很低。行使功能需要水解A
關于蛋白質折疊的信息介紹
從一級結構到更高級結構的過程就被稱為蛋白質折疊。一個序列特定的多肽鏈（折疊之前的蛋白質一般都被稱為多肽鏈）一般折疊為一種特定構象（又稱為天然構象）；但有時可以折疊為一種以上的構象，且這些不同構象具有不同的生物學活性。在真核細胞內，許多蛋白質的正確折疊需要分子伴侶的幫助。
關于蛋白質折疊病的介紹
蛋白質分子的氨基酸序列不發生改變,只是其結構或者說構象有所改變也能引起疾病,稱為“構象病”,或稱“折疊病”。 瘋牛病由Prion蛋白質的感染引起,這種蛋白質也可以感染人而引起神經系統疾病。在正常機體中,Prion是正常神經活動所需要的蛋白質,而致病Prion與正常Prion的一級結構完全相同,
關于蛋白質折疊的意義介紹
蛋白質折疊機制的闡明將揭示生命體內的第二套遺傳密碼,這是它的理論意義。蛋白質折疊的研究,比較狹義的定義就是研究蛋白質特定三維空間結構形成的規律、穩定性和與其生物活性的關系。在概念上有熱力學的問題和動力學的問題；蛋白質在體外折疊和在細胞內折疊的問題；有理論研究和實驗研究的問題。這里最根本的科學問題
關于蛋白質折疊的基本介紹
蛋白質折疊（Protein folding）是蛋白質獲得其功能性結構和構象的過程。通過這一物理過程,蛋白質從無規則卷曲折疊成特定的功能性三維結構。在從mRNA序列翻譯成線性的肽鏈時,蛋白質都是以去折疊多肽或無規則卷曲的形式存在。 結構決定功能,僅僅知道基因組序列并不能使我們充分了解蛋白質的功能
概述分子伴侶的致病作用
細胞內新生肽鏈的折疊過程中，其正確折疊需要幫助蛋白如分子伴侶和折疊酶等的參與和介導；而蛋白質的降解還可以由分子伴侶提供的“質控系統（quality control system）”輔助完成（Hammond 1995，）。這種“質控系統”可以識別（recongnizing）、滯留（retainin
蛋白質折疊的框架模型的介紹
框架模型[4] 假設蛋白質的局部構象依賴于局部的氨基酸序列。在多肽鏈折疊過程的起始階段,先迅速形成不穩定的二級結構單元； 稱為“flickering cluster”,隨后這些二級結構靠近接觸,從而形成穩定的二級結構框架；最后,二級結構框架相互拼接,肽鏈逐漸緊縮,形成了蛋白質的三級結構。這個模型
關于分子伴侶修復熱變性蛋白的介紹
特別值得一提的是，有一類分子伴侶屬于熱休克蛋白 (HSP）。這種蛋白是1962年Ritossa在研究果蠅唾腺染色體時首先發現的。果蠅一般在25℃正常生長，當外界溫度升至30～40℃時，果蠅體內產生較多的HSP。后來又在酵母、玉米、大豆、大腸桿菌等中發現。當外界溫度高出正常生長溫度10～15℃，H
關于蛋白質折疊的粘合機制的介紹
該模型認為蛋白質的折疊起始于伸展肽鏈上的幾個位點,在這些位點上生成不穩定的二級結構單元或者疏水簇,主要依靠局部序列的進程或中程（3-4個殘基）相互作用來維系。它們以非特異性布朗運動的方式擴散、碰撞、相互黏附,導致大的結構生成并因此而增加了穩定性。進一步的碰撞形成具有疏水核心和二級結構的類熔球態中
蛋白質折疊的拼版模型的介紹
此模型[9]的中心思想就是多肽鏈可以沿多條不同的途徑進行折疊,在沿每條途徑折疊的過程中都是天然結構越來越多,最終都能形成天然構象,而且沿每條途徑的折疊速度都較快,與單一途徑折疊方式相比,多肽鏈速度較快,另一方面,外界生理生化環境的微小變化或突變等因素可能會給單一折疊途徑造成較大的影響,而對具有多
簡述分子伴侶的免疫保護作用
分子伴侶不僅是胞內蛋白折疊、組裝與轉運的幫助蛋白，更令人驚奇的是它還可以成為感染性疾病中的免疫優勢抗原（immunodominant antigens），激發宿主體內的體液免疫反應和T細胞介導的細胞免疫反應，證實在細菌或寄生蟲感染中具有免疫保護作用（Minowanda 1995,Young 19
蛋白質折疊的過程
主要結構蛋白質的主要結構及其線性氨基酸序列決定了其天然構象。特定氨基酸殘基及其在多肽鏈中的位置是決定因素，蛋白質的某些部分緊密折疊在一起并形成其三維構象。氨基酸組成不如序列重要。然而，折疊的基本事實仍然是，每種蛋白質的氨基酸序列都包含指定天然結構和達到該狀態的途徑的信息。這并不是說幾乎相同的氨基酸序
關于蛋白質折疊的格點模型的介紹
格點模型（也簡稱HP模型）,最早是由Dill等人1989年提出的。格點模型可分為二維模型和三維模型兩類。二維格點模型就是在平面空間中產生正交的單位長度的網格,每個氨基酸分子按在序列中排序的先后順序依次放置到這些網格交叉點上,在序列中相鄰的氨基酸分子放置在格點中時也必須相鄰,即相鄰氨基酸分子在格點
蛋白質折疊的主要結構
蛋白質的主要結構及其線性氨基酸序列決定了其天然構象。特定氨基酸殘基及其在多肽鏈中的位置是決定因素，蛋白質的某些部分緊密折疊在一起并形成其三維構象。氨基酸組成不如序列重要。然而，折疊的基本事實仍然是，每種蛋白質的氨基酸序列都包含指定天然結構和達到該狀態的途徑的信息。這并不是說幾乎相同的氨基酸序列總是相
蛋白質的新生肽鏈的折疊
近年來，對蛋白質的新生肽鏈在體內的折疊研究已成為一個熱點，發現了許多幫助肽鏈折疊的蛋白質，其中有些有利于二硫鍵的交換和配對(二硫鍵異構酶)與脯氨酰參與的肽鍵的異構化(肽基脯氨酰異構酶)，還有一大類被稱為蛋白質伴侶。后者的主要特點是能和疏水性的肽段結合，一方面避免肽鏈因疏水作用而聚集，另一方面幫助新生
Cell重要成果：蛋白質伴侶的選擇
蛋白質HSP90在大量的細胞過程、進化和疾病中都扮演著重要的角色。HSP90是一種分子伴侶，對于稱作它“客戶”的其他蛋白的活性和穩定性至關重要。許多的HSP90客戶都是致癌蛋白激酶，當過度激活時這些蛋白可以導致癌癥。當前在臨床試驗中已有20種小分子HSP90抑制劑用于抗腫瘤研究。盡管如此，當前對
關于蛋白質二級結構的β折疊的介紹
β折疊是指多肽鏈以肽單元為單位，以Cα為旋轉點形成伸展的鋸齒狀折疊構象，又稱3片層（3-strand）結構，具有下列特征。 （1）肽鏈折疊成伸展的鋸齒狀，肽單元間的夾角為110°，氨基酸殘基的R側鏈分布在片層的上下。 （2）兩條以上肽鏈（或同一條多肽鏈的不同部分）平行排列，相鄰肽鏈之間的肽鍵
Nature子刊揭示分子伴侶的新功能
蛋白質形成往往需要分子伴侶的幫助，確保自己折疊成為正確的結構。不過，人們一直不清楚分子伴侶在膜蛋白成熟中起到了怎樣的作用。瑞士巴塞爾大學和蘇黎世聯邦理工的研究團隊發現，分子伴侶能夠穩定未成熟的細菌膜蛋白，協助它插入到細菌的外膜。這項研究發表在最近的Nature Structural & Mole
研究揭示分子伴侶的動力學機制
3月20日，國際期刊《美國國家科學院院刊》（PNAS）在線發表了中國科學院生物物理研究所柯莎（Sarah Perrett）研究組題為Kinetics of the conformational cycle of Hsp70 reveals the importance of the dynami