臨床酶學遺傳性變異和非遺傳性變異
在臨床實驗室酶學檢查中，常常會遇到一些異常的檢查結果，這些結果與臨床癥狀不符或與其他檢查指標相矛盾，這常常是由于酶的變異所引起，它可干擾臨床醫生的正確判斷，引起診斷失誤，耽誤病情的治療。對從事檢驗工作的人員來說，了解臨床酶的變異理論，將有助于提高實驗診斷工作的準確性，為臨床醫生提供更有效的數據和信息。 遺傳性變異 隨著人類基因組計劃的實施，臨床酶學常用指標如乳酸脫氫酶（LDH）、膽堿脂酶（BCHE）等的基因結構也已經被破譯，國外一些實驗室利用這些成果，立即開展臨床酶學的深入研究，將不同的表型與基因結構的變異聯系起來，取得了一系列的重大成果，如LDH-M亞基缺失被證明是一種新的遺傳性疾病，可引起肌紅蛋白尿、分娩障礙以及腎功能不全等臨床癥狀，這種基因型已被收集到基因組數據庫中。BCHE沉默型（sile......閱讀全文
診斷酶學
本世紀初臨床就開始測定體液中的酶來診斷疾病，如Wohlgemuth早在1908年就測定尿液中淀粉酶（AMY）以診斷急性胰腺炎；30年代臨床測定堿性磷酸酶（ALP）用于診斷骨骼疾病，隨后發現不少肝膽疾病特別在出現梗阻性黃疸時此酶常明顯升高。這些酶成為當時臨床實驗室的常規測定項目，直到60年代ALP仍是
診斷酶學
診斷酶學：本世紀初臨床就開始測定體液中的酶來診斷疾病，如Wohlgemuth早在1908年就測定尿液中淀粉酶（AMY）以診斷急性胰腺炎；30年代臨床測定堿性磷酸酶（ALP）用于診斷骨骼疾病，隨后發現不少肝膽疾病特別在出現梗阻性黃疸時此酶常明顯升高。這些酶成為當時臨床實驗室的常規測定項目，直到60年代
診斷酶學
本世紀初臨床就開始測定體液中的酶來診斷疾病，如Wohlgemuth早在1908年就測定尿液中淀粉酶（AMY）以診斷急性胰腺炎；30年代臨床測定堿性磷酸酶（ALP）用于診斷骨骼疾病，隨后發現不少肝膽疾病特別在出現梗阻性黃疸時此酶常明顯升高。這些酶成為當時臨床實驗室的常規測定項目，直到60年代ALP仍
診斷酶學：淀粉酶
淀粉酶(amylase)一般作用于可溶性淀粉、直鏈淀粉、糖元等α－1，4-葡聚糖，水解α－1，4-糖苷鍵的酶。分類根據作用的方式可分為α-淀粉酶（EC3．2．1．1．）與β-淀粉酶（EC3．2．1．2．）。（1）α-淀粉酶廣泛分布于動物（唾液、胰臟等）、植物（麥芽、山萮菜）及微生物。微生物的酶幾乎都
幾丁質酶的酶學性質
微生物產幾丁質酶的分子量一般在19～110kD之間，不過有的可達到134759kD，大多數微生物的幾丁質酶作用最適pH值在4～6之間，酶穩定的pH范圍一般在4～11之間，等電點一般在pH3.6～8.6之間，作用的最適溫度多為50～60℃，溫度過高，酶活力容易喪失。金屬離子如Ag+、Fe3+、Cu2+
植酸酶的酶學性質
和其他酶類一樣，植酸酶活力受溫度、環境pH、激活劑、抑制劑、作用時間、底物及產物濃度等多種因素的影響。根據最適pH值的不同，Oh等（2004）將植酸酶（磷酸酯酶）分為兩個亞類：酸性植酸酶和堿性植酸酶。飼料工業中常用的是酸性植酸酶（也稱作組氨酸酸性植酸酶)。這種植酸酶催化活性較強，有最適的酸性pH值（
植酸酶植酸酶的酶學性質
和其他酶類一樣，植酸酶活力受溫度、環境pH、激活劑、抑制劑、作用時間、底物及產物濃度等多種因素的影響。根據最適pH值的不同，Oh等（2004）將植酸酶（磷酸酯酶）分為兩個亞類：酸性植酸酶和堿性植酸酶。飼料工業中常用的是酸性植酸酶（也稱作組氨酸酸性植酸酶)。這種植酸酶催化活性較強，有最適的酸性pH值（
植酸酶的酶學性質介紹
和其他酶類一樣，植酸酶活力受溫度、環境pH、激活劑、抑制劑、作用時間、底物及產物濃度等多種因素的影響。根據最適pH值的不同，Oh等（2004）將植酸酶（磷酸酯酶）分為兩個亞類：酸性植酸酶和堿性植酸酶。飼料工業中常用的是酸性植酸酶（也稱作組氨酸酸性植酸酶)。這種植酸酶催化活性較強，有最適的酸性pH值（
生物酶學基礎固定化酶
在合成工藝性化過程中，固定化酶在可操作性和經濟性兩方面都具備巨大的優勢。?除了使用方便，固定化酶擁有分離簡單和可重復使用兩大最主要的優點。反應完畢可以通過過濾等常規手段與產品分離，大大降低產品的下游處理成本，而且可以高效應用于各種類型的反應器，實現生產連續化和自動化，提升反應效率。另外，固定化酶的可
植酸酶的酶學性質研究
植酸酶是催化植酸及其鹽類水解成肌醇和磷酸的一類酶的總稱[1]。添加植酸酶能夠顯著提高植物性飼料中磷的利用率，減少飼料中無機磷的添加量以及動物糞便中無機磷的排出，降低植酸磷的抗營養作用，促進動物生長發育，減輕環境的磷污染，提高畜牧生產和生態效益[2]。隨著飼料工業的發展,植酸酶作為一種新型的飼料添加劑
異淀粉酶的酶學特性
微生物來源的異淀粉酶為誘導型胞外酶。酵母、細菌和某些放線菌均能產生異淀粉酶，但不同來源的異淀粉酶對于底物作用的專一性有所不同，對于各種不同聚合度的支鏈淀粉具有不同的分解能力。酶作用的最適溫度和最適pH環境及金屬離子對酶的影響都有差異。一般而言，酵母異淀粉酶最適pH為6～6.8，最適溫度為20～25℃
生物酶學基礎凝固酶簡介
凝固酶是實驗室鑒定葡萄球菌致病性的重要試驗。致病性葡萄球菌可產生兩種凝固酶，一種是與細胞壁結合的凝聚因子，稱結合凝固酶，它直接作用于血漿中纖維蛋白質，使發生沉淀，保衛與細菌外面而凝聚成塊；另一種凝固酶是分泌至菌體外，成為游離凝固酶，它能使凝血酶原變成凝血酶類產物，使纖維蛋白原變為纖維蛋白，從而使血漿
DNA的酶學操作
DNA的酶學操作DNA Modifying Enzymes?(Michael Blaber)Introduction to bacterial restriction/modification system. It provides very useful background knowledge
生物酶學基礎同工酶簡介
概述 同工酶 （isozyme，isoenzyme）廣義是指生物體內催化相同反應而分子結構不同的酶。按照國際生化聯合會（IUB）所屬生化命名委員會（CBN）的建議，則只把其中因編碼基因不同而產生的多種分子結構的酶稱為同工酶。最典型的同工酶是乳酸脫氫酶（LDH）同工酶，用電泳方法將LDH同工酶分離，
中性植酸酶的酶學性質研究
植酸酶是催化植酸及其鹽類水解成肌醇和磷酸的一類酶的總稱[1]。添加植酸酶能夠顯著提高植物性飼料中磷的利用率，減少飼料中無機磷的添加量以及動物糞便中無機磷的排出，降低植酸磷的抗營養作用，促進動物生長發育，減輕環境的磷污染，提高畜牧生產和生態效益[2]。隨著飼料工業的發展,植酸酶作為一種新型的飼料添加劑
β葡萄糖苷酶的酶學性質
不同來源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等電點、最適反應pH值、pH值穩定性范圍、最適反應溫度和熱穩定性范圍上均有很大差別（見表1）。3.1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其來源不同，它們的相對分子量也可能不同，而且它們的結構和組成也有很大差異。β-葡萄糖苷酶的相對分子量
生物酶學基礎蛋白酶簡介
水解蛋白質肽鍵的一類酶的總稱。按其水解多肽的方式，可以將其分為內肽酶和外肽酶兩類。內肽酶將蛋白質分子內部切斷，形成分子量較小的月示和胨。外肽酶從蛋白質分子的游離氨基或羧基的末端逐個將肽鍵水解，而游離出氨基酸，前者為氨基肽酶后者為羧基肽酶。按其活性中心和最適pH值，又可將蛋白酶分為絲氨酸蛋白酶、巰基蛋
生物酶學基礎糖化酶簡介
概述：糖化酶是由曲霉優良菌種（Aspergilusniger）經深層發酵 提煉而成。糖化酶，又稱葡萄糖淀粉酶[Glucoamylase,(EC.3.2.1.3.)]它能把淀粉從非還原性未端水介a-1.4葡萄糖苷鍵產生葡 萄糖，也能緩慢水解a-1.6葡萄糖苷鍵，轉化為葡萄糖。本產品廣泛用于生產白酒、黃
生物酶學基礎酶的化學本質
酶的化學本質酶（enzyme）是由活生命機體產生的具有催化活性的蛋白質，只要不是處于變性狀態，無論是在細胞內還是在細胞外，酶都可發揮其催化作用。關于酶是否蛋白質的問題，在20世紀初曾有過爭論。1926年薩姆納（Sumner）首次從刀豆提取液中分離純化得到脲酶結晶，并證明它具有蛋白質的性質，提出酶的本
生物酶學基礎固定化酶簡介
固定化酶固定化酶及制備原則固定化酶固定化酶是20世紀50年代開始發展起來的一項新技術，最初是將水溶性酶與不溶性載體結合起來，成為不溶于水的酶的衍生物，所以曾叫過“水不溶酶”（water insoluble enzyme）和“固相酶”（solid phase enzyme）。但是后來發現，也可以將酶包
生物酶學基礎酶的催化特性
酶的催化特性酶和一般化學催化劑相比，酶具有下列的共性和特點。1 共性酶與一般催化劑相比，具有下面幾個共性：①具有很高的催化效率，但酶本身在反應前后并無變化。酶與一般催化劑一樣，用量少，催化效率高；②不改變化學反應的平衡常數。酶對一個正向反應和其逆向反應速度的影響是相同的，即反應的平衡常數在有酶和無酶
β葡萄糖苷酶的酶學性質
不同來源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等電點、最適反應pH值、pH值穩定性范圍、最適反應溫度和熱穩定性范圍上均有很大差別（見表1）。1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其來源不同，它們的相對分子量也可能不同，而且它們的結構和組成也有很大差異。β-葡萄糖苷酶的相對分子量范圍
血清酶學改變的病因
急性一氧化碳中毒(ACMP)導致低氧血癥可造成腦、心臟、肝等系統的缺氧,不但引起心電圖特異改變當肝細胞受損后，肝細胞通透性亢進時，ALT的漏出率為65%（AST僅為4%）。因此ALT測定反映肝細胞損傷的靈敏度較AST為高。,血清酶學變化也很明顯。
簡述腦脊液的酶學檢查
正常人由于血腦屏障完整，腦脊液內酶濃度比血清內酶濃度低；當顱腦損傷，顱內腫瘤或腦缺氧時，血腦屏障破壞，細胞膜通透性也有改變，使腦脊液內酶量增加，且不受蛋白總量、糖含量及細胞數的影響；主要與腦細胞壞死程度和細胞膜的損害程度有關。常用的有谷草轉氨酶、乳酸脫氫酶、磷酸已糖異構酶和溶菌酶等；其中，乳酸脫
腸激酶的酶學特點
腸激酶在體內激活胰蛋白酶原轉化為胰蛋白酶, 由于腸激酶的輕鏈結構在人、牛和豬中保守, 其識別序列Asp-Asp-Asp-Asp-Lys在脊椎動物中也有很強的保守性, 且幾乎所有被定序的胰蛋白酶原都具有4個天冬酰胺相連的特征, 此序列在其他的天然蛋白質上又非常罕見, 而腸激酶的活性中心有1個特殊的陽離
血清酶學檢查ALT測定
丙氨酸氨基轉移酶（ALT），舊名谷氨酸丙酮酸轉移酶（GPT）。ALT能催化谷氨酸和丙氨酸轉變為α酮戊二酸和丙酮酸。該酶廣泛存在于肝、心、腦、腎、腸等組織細胞內，以肝臟含量最高。肝內該酶活性較血清約高100倍，肝只要有1%肝細胞壞死，即使血清中ALT增加一倍。它是最敏感的肝功能檢測指標之一。 賴
腸激酶的酶學特點
腸激酶在體內激活胰蛋白酶原轉化為胰蛋白酶, 由于腸激酶的輕鏈結構在人、牛和豬中保守, 其識別序列Asp-Asp-Asp-Asp-Lys在脊椎動物中也有很強的保守性, 且幾乎所有被定序的胰蛋白酶原都具有4個天冬酰胺相連的特征, 此序列在其他的天然蛋白質上又非常罕見, 而腸激酶的活性中心有1個特殊的陽離
酶學的基本理論
酶是一種由活細胞產生的生物催化劑，其本質是蛋白質，在生物的新陳代謝中起著非常重要的作用，它參與生物體幾乎所有的化學反應，使新陳代謝有序的進行下去，從而使生命得以延續。1、酶的分類:1961年，國際生物化學聯合會把酶分為六大類：氧化還原酶類： AH2+B A+BH2(催化底物時進行了電子反應)轉移酶類
生物酶學基礎－－脂肪酶的生產
脂肪酶的制備方法有提取法、化學合成法和微生物發酵法。提取法資源有限、工藝復雜、產量低；化學合成法成本太高；微生物發酵法的應用前景要遠遠大于提取法和化學合成法，它不受環境影響，資源豐富，產酶周期短，產物較單純且成本低，生產上易于管理。商品化脂肪酶主要來源于各種細菌、酵母和真菌等微生物的發酵，有些霉菌可
生物酶學基礎酸性蛋白酶簡介
概 述：酒用酸性蛋白酶是采用現代生物技術生產的高科技產品。在酒精發酵過程中，添加適量的酒用酸性蛋白酶，能有效水解原料中的蛋白質、破壞原料顆粒間細胞壁的結構，利于糖化酶的作用，使原料中可利用的碳源增加，從而可提高原料出酒率；另一方面，蛋白酶的水解作用增加醪液中投a一氧基態氮的水平，促進酵母的生長與繁殖