研究揭示SHL蛋白對抑制和活性組蛋白修飾的識別機制

研究揭示SHL蛋白對抑制和活性組蛋白修飾的識別機制

　　6月21日，《自然-通訊》（Nature Communications）雜志在線發表了中國科學院分子植物卓越創新中心/植物生理生態研究所植物逆境生物學研究中心植物分子遺傳國家重點實驗室杜嘉木研究組和威斯康辛大學麥迪遜分校鐘雪花研究組合作完成的題為Dual recognition of H3K4m

研究揭示SHL蛋白對抑制和活性組蛋白修飾的識別機制

　　6月21日,《自然-通訊》（Nature Communications）雜志在線發表了中國科學院分子植物卓越創新中心/植物生理生態研究所植物逆境生物學研究中心植物分子遺傳國家重點實驗室杜嘉木研究組和威斯康辛大學麥迪遜分校鐘雪花研究組合作完成的題為Dual recognition of H3K4m

高靜壓誘導馬鈴薯蛋白結構修飾及其抗氧化活性研究

高靜壓誘導馬鈴薯Patatin蛋白結構修飾及其抗氧化活性研究 中國農科院供圖　　中國農業科學院農產品加工研究所薯類加工與品質調控創新團隊研究發現，高靜壓處理會改變馬鈴薯Patatin蛋白的結構、提高其抗氧化能力。相關論文發表于Molecules。　　我國是世界上最大的馬鈴薯生產國，其產量約占世界總產

組蛋白修飾的意義

通過影響組蛋白與DNA雙鏈的親和性，從而改變染色質的疏松或凝集狀態，或通過轉錄因子與結構基因啟動子的親和性來發揮基因調控作用。這些修飾之間存在協同和級聯效應，更為靈活地影響染色質的結構與功能，通過多種修飾方式的組合發揮其調控功能。

受體活性修飾蛋白1對血管平滑肌細胞之影響

　　中國貴州省境內遵義醫學院第一附屬醫院的石蓓、龍仙萍、趙然尊、劉志江、王冬梅和許官學等研究學者們在2013年3 月發行的實驗生物學及醫學期刊中報導了利用干細胞來改善心肌梗塞的心臟功能及受損動脈的方法。他們發現了使用重組腺病毒轉殖入帶有人類受體活性修飾蛋白 -1基因(RAMP1)的間質干細胞

水生所蛋白質翻譯后修飾組學研究獲進展

　　蛋白質的翻譯后修飾，如磷酸化、乙酰化等，是調節蛋白質生物學功能的關鍵步驟，是蛋白質動態反應和相互作用的一個重要分子基礎，也是細胞信號網絡調控的重要靶點。由于翻譯后修飾蛋白質在樣本中含量低且動態范圍廣，其研究極具挑戰性。近期，中國科學院水生生物研究所葛峰研究員學科組在蛋白質翻譯后修飾組學及其功能方

缺血修飾白蛋白(IMA)簡述

心肌缺血心肌缺血是指心臟的血液灌注減少，導致心臟的供氧減少，心肌能量代謝不正常，不能支持心臟正常工作的一種病理狀態。血壓降低、主動脈供血減少、冠狀動脈阻塞，可直接導致心臟供血減少；心瓣膜病、血粘度變化、心肌本身病變也會使心臟供血減少。另外，心臟氧需求量增加，則引起心臟相對缺血。資料顯示，冠心病是引起

BioMS_Chenming－：蛋白質修飾的組學研究與藥物發現

表觀遺傳之組蛋白修飾—組蛋白乙酰化

大家好，我又來啦~~今天給大家放送的是表觀遺傳之組蛋白修飾相關的內容噢，組蛋白修飾也是一個比較復雜的過程，今天呢，我們就給大家講講組蛋白乙酰化及相關的產品。?一 組蛋白修飾?真核生物染色質的基本結構單位是核小體，它由約 146 bp DNA 纏繞組蛋白八聚體組成，其中組蛋白八聚體包含 2 (H2

發現膽固醇共價修飾新蛋白

　　　　日前，由武漢大學教授宋保亮和華東師范大學副教授仇文衛合作的最新研究成果在線發表于《分子細胞》。這是繼第一個膽固醇修飾蛋白hedgehog發現20年后，科學家找到的又一共價修飾蛋白，顛覆了長久以來認為hedgehog是唯一被膽固醇修飾蛋白的認識，并發現膽固醇除了導致心腦血管疾病外，還在發育過程

蛋白質修飾與腫瘤研究

　　蛋白質的修飾這一領域已成為全球生物醫學界關注的焦點。除了一些傳統的磷酸化和泛素化，硝基化、乙酰化、SUMO化引發關注外，還有一些修飾策略，如PEG化修飾、脂質體化、糖基化，這些復雜的調控作用在眾多慢性疾病（退行性疾病、代謝性疾病、腫瘤、心血管、內分泌等）以及一些炎癥等中都起到關鍵調控作用。通過對

蛋白質的泛素化修飾

蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2 (

生物蛋白如何保持活性

　　生物活性蛋白對環境的要求很高，高濃度的生物活性蛋白在常溫下保存很容易失去活性，為了確保這些珍稀成分的特殊活性與功能，只能采取生物凍干工藝，在無菌環境下采用-80度的極速超低溫真空凍干技術，使生物活性蛋白進入休眠狀態，達到完整的保存其生物活性的目的。

Ras蛋白的活性介紹

Ras蛋白的活性狀態對細胞的生長、分化、細胞骨架、蛋白質運輸和分泌等都具有影響，其活性則是通過與GTP或GDP的結合進行調節。

活性G蛋白的檢測

來自細胞外的信號絕大多數都是要通過分布于細胞表面的各種受體傳導到細胞內部，從而引起細胞的生理反應，發揮相應的功能。細胞表面最大的受體家族就是G蛋白偶聯的受體（G-Protein-Coupled Receptors， GPCRs）。編碼GPCR的基因有1000多個，占人類基因組總數超過2%。G蛋白

蛋白質組和蛋白質組學分析

?隨著人類基因 組計劃研究成果的公布，人們對基因的認識逐漸清晰，但基因數量的有限性和基因結構的相對穩定性，與生命現象的復雜性和多樣性之間存在巨大反差。如何了解眾多的基因與危害人類身心健康的疾病之間的關系，對生命科學研究者來說仍是一項長期而艱巨的任務。因此，作為生命活動的直接承擔者――蛋白質，成為后基

葉明亮研究員：蛋白質組修飾譜分析新方法

中國科學院大連化學物理研究所 葉明亮研究員? ? ? ? 2014年4月26日，首屆全國質譜分析學術研討會在北京西郊賓館盛大開幕。來自中國科學院大連化學物理研究所的葉明亮研究員為大家帶來題為《蛋白質組修飾譜分析新方法》的報告。翻譯后修飾大多發生在具有重要生理調控功能的低豐度蛋白質

蛋白質組與蛋白質組學簡介2

3 甲基化干擾實驗用來檢測蛋白質的結合位點。甲基化修飾的DNA探針可以干擾蛋白質的結合。結合位點上未被修飾的DNA片段才能與蛋白結合，然后將DNA從被修飾的堿基處切割，電泳分離，結合蛋白的DNA在結合位點上不能被修飾，不能切斷，可確定結合位點的位置。 4 Dnase I 足紋分析 蛋白

蛋白質組與蛋白質組學簡介1

一、蛋白質組概念：一個細胞、一個組織或一個機體全部基因所表達的全部蛋白質。 二、蛋白質組學研究范疇 1.蛋白質和蛋白質間 2.蛋白質和核酸之間 3.蛋白質及其組成質點的分離、分析、鑒定 4.蛋白質結構分析 5.生理、病理或不同發育狀態下蛋白質組表

蛋白琥珀酰修飾通路研究獲突破

　　近日，中科院上海藥物所化學蛋白質組學研究中心與美國芝加哥大學、密歇根大學在一項合作研究中，首次在哺乳動物細胞中對去乙酰化調控酶Sirt5調控的琥珀酰底物進行了系統的蛋白質組學研究，在779個蛋白上鑒定出2500多個琥珀酰位點，并研究揭示了蛋白琥珀酰修飾具有廣泛調節細胞代謝的作用，同時也提示此修飾

：“蛋白修飾和降解”領域有很多驚喜

　　邱小波教授是“蛋白質修飾和降解”領域的杰出學者，曾先后獲得國家杰出青年基金、國家人事部高層次留學人才基金，并入圍“百千萬人才工程”國家級人選。在接受生物探索采訪時，他強調道：“蛋白質是生命活動的主要執行者，其修飾和降解關聯所有的生命活動，是生命醫學研究領域的一個永恒主題。” 　　1改變方向：從

研究發現全新蛋白質修飾類型

　　細胞代謝為生命過程提供能量。同時，代謝物可共價修飾蛋白質來發揮信號傳導功能。雖然許多代謝物在代謝通路中的作用廣為人知，但它們介導細胞信號調控的功能有待探索。酮體（包括丙酮、乙酰乙酸和β-羥基丁酸）為脂質代謝產物。在葡萄糖缺乏的狀態下，肝臟產生的酮體可用作多種組織的替代能源，且與多種病理生理狀態密

蛋白質PEG化修飾與純化

聚乙二醇具有較廣的分子量分布，隨著平均分子量的不同，性質也產生差異，當分子量小于1000Da時，聚乙二醇是無色無臭粘稠的液體，高分子量的聚乙二醇則是蠟狀白色固體，固體聚乙二醇的熔點正比于分子量，逐漸接近67℃的極限。毒性隨分子量的增加而減少，小于400Da的 PEG在體內會經乙醇脫氫酶降解成有毒的代

組蛋白的合成修飾的相關介紹

　　這是形成組蛋白各組分微不均一性的主要原因。修飾的方式有：　　①乙酰化。有兩種：　　一種是H1、H2A、H4組蛋白的氨基末端乙酰化,形成α-乙酰絲氨酸,組蛋白在細胞質內合成后輸入細胞核之前發生這一修飾。　　另一種是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端區域的某些專一位置形成N6-乙酰賴氨酸。　　②

蛋白質修飾研究現狀與未來

　　蛋白質的修飾與降解，和生命活動以及各種人類疾病密切相關，這一領域已成為全球生物醫學界關注的焦點。蛋白質的糖基化修飾、磷酸化修飾、乙酰化修飾、泛素化修飾、亞硝基化修飾等，是蛋白在生物代謝過程中的重要裝備，對研究疾病具有重要意義。蛋白質的正確的修飾對于蛋白降解也非常重要，從而保證生命活動的正常循環。

異源蛋白表達的處理和修飾

　　真核mRNA在離開細胞核進而在胞漿的核糖體上被翻譯前需要特異的處理和修飾。這些過程包括去除內含子、5'端甲基化帽子形成和3'端加poly-A。內含子去除需要5'剪切位點、G75/G100U100A65AG65U保守序列、3'剪切位點、富含密啶NC66A100G10

簡述蛋白質的修飾與加工

　　包括糖基化、羥基化、酰基化、二硫鍵形成等，其中最主要的是糖基化，幾乎所有內質網上合成的蛋白質最終被糖基化。糖基化的作用是： ①使蛋白質能夠抵抗消化酶的作用；②賦予蛋白質傳導信號的功能；③某些蛋白只有在糖基化之后才能正確折疊。　　糖基一般連接在4種氨基酸上，分為2種：　　O-連接的糖基化（O-li

與組蛋白修飾相關因子介紹TAF

rna聚合酶ii啟動轉錄需要70多種多肽的活性。協調這些活動的蛋白質是基礎轉錄因子tfiid，它與核心啟動子結合以正確定位聚合酶，充當組裝其余轉錄復合物的支架，并充當調控信號的通道。tfiid由tata結合蛋白（tbp）和一組進化上保守的蛋白質（tbp相關因子或taf）組成。tafs可能參與基礎轉錄

我國學者首次解析稻瘟病菌糖基化修飾蛋白組圖譜

　　近日，中國農業科學院植物保護研究所與華中農業大學、英國塞恩斯伯里實驗室等單位合作，率先繪制出稻瘟病菌N-糖基化修飾蛋白組圖譜，并揭示了N-糖基化修飾參與內質網質量控制系統調節植物病原真菌生長發育和致病的分子機制，將為稻瘟病的防治提供重要候選靶點，也為深入理解植物病原真菌的致病機理奠定基礎。該研究

通過蛋白質組學技術對營養脅迫中泛素化修飾變化情況...

通過蛋白質組學技術對營養脅迫中泛素化修飾變化情況的分析與解讀Cell Death and Disease IF=5.965Liver ubiquitome uncovers nutrient-stress-mediated trafficking and secretion of complemen