去泛素化酶(DUB)的5大分類詳解
泛素一蛋白酶體途徑（ubiquitin-proteasome pathway）是細胞內一個重要的蛋白質降解調節系統。通過對底物蛋白的多聚泛素化并經蛋白酶體降解，可以影響或調節多種細胞活動，包括：基因轉錄、細胞周期調節、免疫反應、細胞受體功能及腫瘤生長、炎癥過程等。該途徑也是一種動態的蛋白質雙向修飾調控系統，在體內由泛素連接酶系統（E1-E2-E3）對底物進行泛素化修飾，去泛素化酶（DUB）家族負責通過水解泛素羧基末端的酯鍵、肽鍵或異肽鍵，將泛素分子特異性的從鏈接有泛素的蛋白質或者前體蛋白水解下來，起到去泛素化的作用，對蛋白降解進行反向調節，從而影響蛋白質的功能。 去泛素化酶 去泛素化酶是一類數量很大的蛋白酶家族，人類基因組編碼大約......閱讀全文
去泛素化酶(DUB)的5大分類詳解
?? ? ? ?泛素一蛋白酶體途徑（ubiquitin-proteasome pathway）是細胞內一個重要的蛋白質降解調節系統。通過對底物蛋白的多聚泛素化并經蛋白酶體降解，可以影響或調節多種細胞活動，包括：基因轉錄、細胞周期調節、免疫反應、細胞受體功能及腫瘤生長、炎癥過程等。該途徑也是一種動
去泛素化酶（DUBs）家族介紹
去泛素化酶（DUBs）,是一類數量很大的蛋白酶類家族。它主要通過水解泛素羧基末端的酯鍵、肽鍵或異肽鍵，將泛素分子特異性的從鏈接有泛素的蛋白質或者前體蛋白水解下來。人類基因組編碼近100種去泛素酶，使得它們成為泛素系統酶中最大家族。在人類中的去泛素化酶基因，可分為兩大類：半胱氨酸蛋白酶家族和金屬蛋白酶
精準檢測去泛素化酶活性新型雙泛素底物的使用
?? ???泛素-蛋白酶體（ubiquitin-proteasome system，UPS）途徑介導的蛋白降解是機體調節細胞內蛋白水平與功能的一個重要機制。負責執行這個調控過程的組成成分包括泛素及其啟動酶系統和蛋白酶體系統。泛素啟動酶系統負責活化泛素，并將其結合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛
知識分享：去泛素化酶（DUBs）家族專題介紹
去泛素化酶（DUBs）,是一類數量很大的蛋白酶類家族。它主要通過水解泛素羧基末端的酯鍵、肽鍵或異肽鍵，將泛素分子特異性的從鏈接有泛素的蛋白質或者前體蛋白水解下來。人類基因組編碼近100種去泛素酶，使得它們成為泛素系統酶中最大家族。在人類中的去泛素化酶基因，可分為兩大類：半胱氨酸蛋白酶家族和金屬蛋
如何進行蛋白質的泛素化和去泛素化鑒別
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基連接到泛素活化酶E1的巰基，這個步驟需要以ATP作為能量，最終形成一個泛素和泛素活化酶E1之間的硫酯鍵。 2.E1將活化后的泛素通過交酯化過程交給泛素結合酶E2。 3.泛素連接酶E3將結合E2的泛素連接到目標蛋白質上并釋放E2，形成特定的泛素化的蛋白質
如何進行蛋白質的泛素化和去泛素化鑒別
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基連接到泛素活化酶E1的巰基，這個步驟需要以ATP作為能量，最終形成一個泛素和泛素活化酶E1之間的硫酯鍵。 2.E1將活化后的泛素通過交酯化過程交給泛素結合酶E2。 3.泛素連接酶E3將結合E2的泛素連接到目標蛋白質上并釋放E2，形成特定的泛素化的蛋白質
關于泛素綴合酶的泛素化系統介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共價連接其活性位點半胱氨酸殘基。活化的泛素被轉移到E2半胱氨酸上。一旦與泛素結合，E2分子通過結構保守的結合
揭示去泛素化酶OTUD1抑制腸炎發生新機制
炎癥性腸病（IBD）是一類免疫反應失調所致的反復發作的慢性腸道炎癥性疾病，包括潰瘍性結腸炎（UC）、克羅恩病（CD），多發于結腸和回腸末端。近幾十年來，IBD發病率呈明顯上升趨勢，且目前臨床上尚未找到有效根治IBD的治療方案。腸道免疫系統能通過多種細胞和分子機制維持腸道免疫穩態，其紊亂可能導致多
JEM：去泛素化酶A20能夠維持造血干細胞的穩態
造血作用是指由體內血液系統最原始的干細胞向成熟的紅細胞以及淋巴細胞分化的過程。 這一過程受到高度嚴格的調控。當沒有刺激時，造血干細胞通常屬于"蟄伏"狀態，但當收到外界刺激，比如外傷，器官移植，感染等等，造血干細胞將快速進入增殖與分化的狀態。造血干細胞產生的子代細胞大致有兩個方向：自我更新或定向
動物所等揭示去泛素化酶調控DNA損傷的應答機制
基因組DNA持續受到各種來源DNA損傷攻擊，如自然環境中的UV、正常代謝產生的ROS等。為維持基因組穩定性，真核生物進化出了一種保護機制即DNA損傷應答。DNA損傷應答是一個復雜的信號轉導網絡系統，它能感知DNA損傷并將信號進行傳遞，進而引起一系列的應答反應，如細胞周期檢驗點、DNA修復、轉錄改
關于泛素綴合酶的分類介紹
泛素結合酶E2可以被進一步分為四個類：有些僅僅有UBC結構域組成E2為第Ⅰ類，他們需要E3來進行底物識別；除了核心結構域之外，C末端具有延伸部分的屬于第Ⅱ類；N末端具有延伸部分的屬于第Ⅲ類；C末端和N末端都有延伸區域的歸為第Ⅳ類 。
Cell：去泛素化與膜蛋白調控機制
內質網相關的降解過程能清除錯誤折疊蛋白的分泌途徑，同時介導一些內質網殘留蛋白的調控降解過程。研究發現一種蛋白與一種泛素連接酶之間相互作用的細微增加，都能引發信號底物的降解，一項最新的研究解析了其中的作用機制，指出去泛素化可以作為一種信號放大器，放大信號，從而進行下游調控。這一研究成果公布在Cel
上海藥物所等揭示去泛素化酶USP14新底物
11月13日，中國科學院上海藥物研究所研究員譚敏佳課題組與復旦大學中山醫院內分泌科教授李小英團隊合作，在《自然-通訊》（Nature Communications）雜志發表了題為Proteome-wide analysis of USP14 substrates revealed its rol
湖北理工發表Nature子刊文章：去泛素化酶的重要新作用
研究團隊通過多種蛋白質組學手段，系統性挖掘了USP14的底物靶蛋白，闡明了USP14在非酒精性脂肪肝（NAFLD）中的作用機制。 蛋白質翻譯后修飾(Post-Translational Modification, PTM)在生命體基因表達、信號通路轉導以及細胞分裂等基本進程中均具有十分重要的作
研究揭示去泛素化酶USP33調控線粒體自噬新機制
PINK1-Parkin介導的線粒體自噬在線粒體質量控制過程中發揮著關鍵作用，其調控異常與人類神經退行性疾病發生相關。已有研究表明Parkin蛋白泛素化和去泛素化修飾參與線粒體自噬調控過程，但Parkin蛋白的去泛素化酶及其調控線粒體自噬的分子機制尚不清楚。 中國科學院北京基因組研究所趙永良研
“排毒”很重要有的蟲全面開啟“排毒模式”后，生生延壽21％
蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分，但常言道，“過滿則虧，過猶不及”，機體內蛋白質過量的可能會造成大問題，比如增加患癌風險，以及讓人們“老”得更快。 頂級期刊《Nature》發布了一篇題為Rewiring of the ubiquitinated proteome determines
湖北理工學院發表Nature文章：去泛素化酶的重要新作用
蛋白質翻譯后修飾(Post-Translational Modification, PTM)在生命體基因表達、信號通路轉導以及細胞分裂等基本進程中均具有十分重要的作用。蛋白質泛素化(ubiquitination)作為一種常見的蛋白質翻譯后修飾，是一個可逆的過程。蛋白質的泛素化修飾過程是通過多酶級
去泛素化酶USP3穩定KLF5蛋白促進三陰性乳腺癌細胞生長
10月17日，Journal of Biological Chemistry 期刊以USP3 promotes breast cancer cell proliferation by deubiquitinating KLF5 為題，在線發表了中國科學院昆明動物研究所陳策實組的研究成果。該研究揭
科學家發現去泛素化酶介導RORγt穩定性的正反饋通路
7月28日，中國科學院上海巴斯德研究所李斌課題組與復旦大學附屬華山醫院風濕職業病科呂玲團隊合作完成的研究論文“The E3 deubiquitinase USP17 Is a positive regulator of ROR γt in Th17 cells”（《確定E3去泛素化酶U
上海藥物所等發現去泛素化酶USP21調控Nanog轉錄因子機制
Nanog是胚胎干細胞全能性維持和重編程過程中至關重要的核心轉錄因子。最近的研究提示泛素化修飾系統在干細胞干性維持和分化中有重要作用。Nanog的穩定性的維持同時受泛素化和去泛素化的調控，如泛素連接酶FBXW8可以促進Nanog的泛素化降解進而誘導細胞分化。然而，Nanog的去泛素化酶及其調控機
揭示USP9X去泛素化ALDH1A3并維持GCSs的間充質特性
膠質母細胞瘤（GBM）是最常見和破壞性的人腦惡性腫瘤，其特征在于廣泛的腫瘤內異質性。盡管最近在多模式治療方面取得了進展，但GBM患者的結果仍然令人沮喪。GBM擁有一個細胞亞群，稱為GBM干細胞（GSCs），具有自我更新活性和多向分化潛能以及腫瘤起始能力。因此，迫切需要探索針對GSC的新治療策略。
概述泛素連接酶E3的分類
發現鑒定的泛素連接酶E3主要有兩大類：HECT結構域家族和RING結構域家族，最近又發現了一類新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT結構域主要是通過與泛素形成催化作用所必需的硫酯鍵發揮作用，而RING結構域為E2和底物提供居留位點從而使E2催化泛素轉移到底物上。
USP1基因編碼的功能和結構描述
該基因編碼泛素特異性處理（ubp）蛋白酶家族的一個成員，該蛋白酶是一種具有his和cys結構域的二氫泛素化酶（dub）。該蛋白位于細胞質中，從泛素融合前體和泛素化蛋白中分離泛素部分。該蛋白特異性地在Fanconi貧血（FA）DNA修復途徑中的一種蛋白質交替轉錄剪接變體已經被描述。This gene
泛素活化酶的泛素系統的介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2
USP1基因突變因子與藥物介紹
該基因編碼泛素特異性處理（ubp）蛋白酶家族的一個成員，該蛋白酶是一種具有his和cys結構域的二氫泛素化酶（dub）。該蛋白位于細胞質中，從泛素融合前體和泛素化蛋白中分離泛素部分。該蛋白特異性地在Fanconi貧血（FA）DNA修復途徑中的一種蛋白質交替轉錄剪接變體已經被描述[由RefSeq提供，
泛素化的過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白
泛素化的過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白
泛素化研究取得進展
泛素化是指泛素(一類低分子量的蛋白質)分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素化在蛋白質的定位、代謝、功能、調節和降解中起重要作用，同時參與細胞周期、增殖、凋亡、分化、轉移等幾乎一切生命活動的調控。泛素化與腫瘤、心血管等疾病的發病密切相
泛素蛋白酶體途徑
泛素(ubiquitin，UB)是一類含76個氨基酸、大小約為8.6 kDa的小蛋白質，在真核生物中普遍存在且高度保守。人類基因組中有四個基因編碼泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。泛素氨基酸序列：MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKE
科學家發現ATXN3L通過穩定KLF5促進乳腺癌細胞增殖
轉錄因子KLF5已知經歷各種翻譯后修飾，如磷酸化、乙酰化、泛素化、類泛素化。泛素蛋白酶體途徑（ubiquitin proteasome pathway，UPP）是蛋白質功能重要的調節者，泛素化和去泛素化修飾所導致的蛋白降解的動態平衡在KLF5蛋白水平的精細調節中具有重要地位。大多數重要的轉錄因子