泛素活化酶的基本信息介紹
中文名稱泛素活化酶英文名稱ubiquitin-activating enzyme定 義編號：EC 6.3.2.19。泛素化級聯反應中的第一個酶(E1)。在MgATP存在下，一個分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub，通過非共價鍵與E1結合，而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基與E1中的—SH形成硫酯鍵，從而被激活。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）......閱讀全文
泛素活化酶的基本信息介紹
中文名稱泛素活化酶英文名稱ubiquitin-activating enzyme定 義編號：EC 6.3.2.19。泛素化級聯反應中的第一個酶(E1)。在MgATP存在下，一個分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub，通過非共價鍵與E1結合，而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基與E1中的—
關于泛素活化酶的基本信息介紹
泛素活化酶，也稱為E1酶，催化泛素化反應的第一步，該反應可以通過蛋白酶體針對蛋白質進行降解。泛素或泛素樣蛋白與靶向蛋白的共價鍵是真核生物調控蛋白功能的主要機制。許多過程如細胞分裂、免疫反應和胚胎發育也受到泛素和泛素樣蛋白翻譯后修飾的調控。
泛素活化酶的基本信息
中文名稱泛素活化酶英文名稱ubiquitin-activating enzyme定 義編號：EC 6.3.2.19。泛素化級聯反應中的第一個酶(E1)。在MgATP存在下，一個分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub，通過非共價鍵與E1結合，而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基與E1中的—
泛素活化酶的泛素系統的介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2
泛素活化酶的作用原理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位點的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76號甘氨酸（Gly76）之間形成高能硫酯鍵，從而激活泛素的-COOH末端，為下一步親核攻擊做準備。編碼E1的基因為uba1.
簡述泛素活化酶的作用機理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位點的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76號甘氨酸（Gly76）之間形成高能硫酯鍵，從而激活泛素的-COOH末端，為下一步親核攻擊做準備 [3] 。編碼E1的基因為uba1.
泛素結合酶的基本信息
泛素結合酶，也稱為E2酶，極少數情況下也稱為泛素載體酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，執行泛素化反應的第二步，該反應可以通過蛋白酶體降解靶蛋白。
泛素結合酶的基本信息
泛素結合酶E2可以被進一步分為四個類：有些僅僅有UBC結構域組成E2為第Ⅰ類，他們需要E3來進行底物識別；除了核心結構域之外，C末端具有延伸部分的屬于第Ⅱ類；N末端具有延伸部分的屬于第Ⅲ類；C末端和N末端都有延伸區域的歸為第Ⅳ類。
泛素激活酶的基本信息
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位點的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76號甘氨酸（Gly76）之間形成高能硫酯鍵，從而激活泛素的-COOH末端，為下一步親核攻擊做準備?[3]??。編碼E1的基因為uba1.
關于泛素綴合酶的泛素化系統介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共價連接其活性位點半胱氨酸殘基。活化的泛素被轉移到E2半胱氨酸上。一旦與泛素結合，E2分子通過結構保守的結合
關于泛素化的基本信息介紹
泛素化是指泛素（一類低分子量的蛋白質）分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。這些特殊的酶包括泛素激活酶、結合酶、連結酶和降解酶等。泛素化在蛋白質的定位、代謝、功能、調節和降解中都起著十分重要的作用。同時，它也參與了細胞周期、增殖、凋
關于泛素綴合酶的分類介紹
泛素結合酶E2可以被進一步分為四個類：有些僅僅有UBC結構域組成E2為第Ⅰ類，他們需要E3來進行底物識別；除了核心結構域之外，C末端具有延伸部分的屬于第Ⅱ類；N末端具有延伸部分的屬于第Ⅲ類；C末端和N末端都有延伸區域的歸為第Ⅳ類 。
泛素蛋白質連接酶的基本信息
中文名稱泛素-蛋白質連接酶英文名稱ubiquitin-protein ligase定 義泛素化級聯反應中的第三個酶(E3)，催化將結合在泛素綴合酶上的泛素傳遞給目標蛋白質，泛素G76與目標蛋白質的賴氨酸上的ε氨基形成異肽鍵。泛素化由泛素激活酶、泛素綴合酶和泛素-蛋白質連接酶共同完成，總反應為：AT
去泛素化酶（DUBs）家族介紹
去泛素化酶（DUBs）,是一類數量很大的蛋白酶類家族。它主要通過水解泛素羧基末端的酯鍵、肽鍵或異肽鍵，將泛素分子特異性的從鏈接有泛素的蛋白質或者前體蛋白水解下來。人類基因組編碼近100種去泛素酶，使得它們成為泛素系統酶中最大家族。在人類中的去泛素化酶基因，可分為兩大類：半胱氨酸蛋白酶家族和金屬蛋白酶
依賴于泛素的蛋白酶解的基本信息
中文名稱依賴于泛素的蛋白酶解英文名稱ubiquitindependent proteolysis定 義需要將底物蛋白質與泛素共價連接，才能被輸送到蛋白酶體或溶酶體進行降解的過程。通過此過程消除體內異常蛋白質或調控短壽蛋白質。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
一例抗小泛素樣修飾物活化酶抗體陽性皮肌炎病例分析
病例資料患者女，58歲，主因“干咳、頸面部皮疹1個月，肌無力伴發熱1周”于2012年6月入院。患者1個月前無明顯誘因始出現干咳，伴輕度活動后氣促，未就診。?隨后出現額部、面部及前胸部、頸部紅色皮疹，伴輕度瘙癢，于當地醫院就診，考慮“肺炎”，予以頭孢呋辛抗感染治療后，皮疹較前有所消褪，但仍有間斷干咳。
泛素激活酶的作用原理
泛素活化酶，也稱為E1酶，催化泛素化反應的第一步，該反應可以通過蛋白酶體針對蛋白質進行降解。泛素或泛素樣蛋白與靶向蛋白的共價鍵是真核生物調控蛋白功能的主要機制。許多過程如細胞分裂、免疫反應和胚胎發育也受到泛素和泛素樣蛋白翻譯后修飾的調控。
泛素結合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，ISG
關于泛素綴合酶的簡介
泛素結合酶，也稱為E2酶，極少數情況下也稱為泛素載體酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，執行泛素化反應的第二步，該反應可以通過蛋白酶體降解靶蛋白。 在泛素化過程中，泛素結合酶E2發揮非常重要的作用，是其中必不可少的中間環節。泛素結合酶E2是一個多基因家族，數量已經擴
泛素結合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，ISG
泛素結合酶的作用原理
泛素結合酶E2的UBC結構域中有一個保守的半胱氨酸殘基，這個Cys殘基作為活性位點與泛素分子（Ub）形成硫酯鍵。泛素活化酶E1將泛素轉移到E2的半胱氨酸活性位點上，形成Ub-E2復合體，之后或是直接結合底物將泛素連接在靶蛋白上，或是與泛素連接酶E3相互作用，將泛素轉移到靶蛋白上?[3]??。在泛素化
泛素結合酶的作用原理
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，ISG
什么是泛素結合酶？
泛素結合酶，也稱為E2酶，極少數情況下也稱為泛素載體酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，執行泛素化反應的第二步，該反應可以通過蛋白酶體降解靶蛋白??。
泛素連接酶E3的基本介紹
泛素蛋白酶體途徑是己知的所有真核生物體內具有高度選擇性的最為重要的蛋白質降解途徑。真核細胞中泛素化修飾后的靶蛋白可能被降解、可能被轉移到細胞或細胞外的特定部位，也有可能導致靶蛋白的功能發生變化，這主要取決于靶蛋白所加的泛素鏈的結構，以及泛素鏈的長短。泛素連接酶E3決定靶蛋白的特異性識別，在泛素途
胃蛋白酶的活化過程介紹
胃蛋白酶先是表達為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體，其一級結構比胃蛋白酶多出了44個氨基酸。在胃中，胃粘膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸（由胃壁細胞所釋放）中的鹽酸后被激活。當胃對食物進行消化時，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下，啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃
泛素蛋白激酶的基本信息
中文名稱泛素蛋白激酶英文名稱ubiquitin-protein kinase定 義編號：EC 2.7.1.37。催化泛素磷酸化的酶。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
泛素蛋白激酶的基本信息
中文名稱泛素蛋白激酶英文名稱ubiquitin-protein kinase定 義編號：EC 2.7.1.37。催化泛素磷酸化的酶。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
概述泛素綴合酶的作用原理
泛素結合酶E2的UBC結構域中有一個保守的半胱氨酸殘基，這個Cys殘基作為活性位點與泛素分子（Ub）形成硫酯鍵。泛素活化酶E1將泛素轉移到E2的半胱氨酸活性位點上，形成Ub-E2復合體，之后或是直接結合底物將泛素連接在靶蛋白上，或是與泛素連接酶E3相互作用，將泛素轉移到靶蛋白上。 在泛素化過程
泛素結合酶的基本類型
泛素結合酶E2可以被進一步分為四個類：有些僅僅有UBC結構域組成E2為第Ⅰ類，他們需要E3來進行底物識別；除了核心結構域之外，C末端具有延伸部分的屬于第Ⅱ類；N末端具有延伸部分的屬于第Ⅲ類；C末端和N末端都有延伸區域的歸為第Ⅳ類。
簡述泛素綴合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，I