酶活性單位
1．酶活性單位 20世紀50年代以前通常用慣用單位，即用先報道某種酶測定方法的臨床酶學家的姓氏來命名其單位。例如，測定AMY的Somogyi單位，轉氨酶的賴氏單位（Reitman-Frankel）等。不僅酶不同，單位不同，即使是同一種酶也因方法不同而可有數種活性單位，參考值差別也很大，給臨床實際工作帶來很大不便。 1963年國際生化協會酶學委員會推薦采用國際單位（IU）來統一表示酶活性的大小。1976年對酶活性單位定義為：在特定的條件下，1 min能轉化1mmol底物的酶量，即1IU=1mmol.min。目前國內外大多數臨床實驗室常省略國際二字，即將IU簡寫為U。 1979年國際生物化學協會為了使酶活性單位與國際單位制（SI）的反應速率相一致，推薦用Katal單位（也稱催量，Kat）。即在規定條件下，每秒（s）鐘催化轉化1 mol底物的酶量，即1katal=1mol.s。我國法定計量單位制中，酶催化活性單位為......閱讀全文
酶的活性指標介紹
酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性，active unit）。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25℃，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。影響因素酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件
酶的活性調節方式
酶的活性可以通過以下幾種方式進行調節：一、酶活性的別構調節概念：別構酶具有別構效應，即一些小分子化合物與酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特異結合，引起酶蛋白分子構象變化，從而改變酶的活性。調節方式：別構激活：使酶活性增強的效應。通常由底物或底物以外的別構激活劑引起。別構抑制：使酶活性降低的效應。可由
酶活性測定方法對比
1.按反應時間分類法：20世紀50年代以前大都使用固定時間法。這種方法是以酶催化反應的平均速度來計算酶的活性，現多已不用。50年代中期開始采用連續監測法。這種方法用自動生化分析儀上完成，可以測酶反應的初速度，其結果遠比固定時間法準確，在高濃度標本尤為明顯，但本法也受到反應時間，反應溫度，試劑等的影
酶活性的測定實驗
連續性檢測 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 1.酶的量或濃度可以用摩爾量表示，或者用酶單位的活性表示。酶活力=每單位時間轉化的底物摩爾數=速率×反應體積。酶活性是存在的活性酶量
酶活性的測定實驗
酶活性的測定可應用于：（1）酶動力學的研究；（2）酶抑制的研究。實驗方法原理1.酶的量或濃度可以用摩爾量表示，或者用酶單位的活性表示。酶活力=每單位時間轉化的底物摩爾數=速率×反應體積。酶活性是存在的活性酶量的量度，取決于指定的條件。SI單位是katal，1 katal = 1 mol /s，更實際
血清總補體活性測定（CH50單位測定）
[實驗原理] 補體能使抗體致民敏的羊紅細胞發生溶血反應,根據溶血程度可測定補體總活性。以溶血百分率作縱坐標,相應的血清補體量為橫坐標繪圖,可知在 50%溶血附近補體的量與溶血的程度呈直線關系。因此以50%溶血作為終點較以100%溶血作為終點更為敏感。故稱為50%溶血試驗,即 CH50（5
酶單位的使用條件和方法
國際生化協會酶委員規定，1分鐘內將1微摩爾的底物轉化為產物的酶量定為1個單位，稱為標準單位。并規定了酶作用的條件，因標準單位在實際應用時不夠方便，故生產上往往根據不同的酶制定各自的酶活力單位，例如蛋白酶以1分鐘內能水解酪蛋白產生1微克酪氨酸的酶量為1個蛋白酶單位；液化型淀粉酶以1小時內能液化1克淀粉
酶制劑酶活單位的換算
酶活力“u/g”: 在規定條件下，１分鐘內酶水解酪蛋白釋放出相當于１微克每毫升酪氨酸在２７５毫微米波長處的吸收度為１個活力單位。
亞硝酸還原酶的酶活性測定
NiRs是胞內酶，其氧化還原反應過程中需要供體電子，且大多需要在厭氧條件下進行。因此體外檢測亞硝酸還原酶時需要在密閉無氧且有電子供體的情況下才能進行檢測。電子供體有甲基紫精、連二亞硫酸鈉和硫代硫酸鈉等 。
DNA聚合酶外切酶活性─校對作用
外切酶活性──校對作用：這種酶活性的主要功能是從3'→5'方向識別和切除不配對的DNA 生長鏈末端的核苷酸。當反應體系中沒有反應底物dNTP時，由于沒有 聚合作用而出現暫時的游離現象，從而被3'→5'外切酶活性所降解。如果提高反應體系的溫度可以促進這種作用，這表明
PeproTech細胞因子溶解使用說明—活性單位篇
PeproTech的細胞因子都是無載體蛋白的凍干粉狀態，規格都是質量單位如μg。同時細胞因子又是有生物活性的蛋白，在文獻中經常會看到細胞因子的工作濃度用U/mL來表示，比如Human PDGF-BB的使用濃度是120 U/mL。那么，如何對PeproTech的細胞因子進行活性單位U和質量單位的換算呢
酶活性的基本內容
定義指酶催化一定化學反應的能力。單位在最適條件下，1分鐘轉化1微摩爾底物所需的酶量為一個酶活力單位(U)。比活力每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位是u/mg。比活力越高則酶越純。轉化數每分子酶或每個酶活性中心在單位時間內能催化的底物分子數(TN)。相當于酶反應的速度常數kp。也稱為催化常數（Kcat）
碳酸酐酶的活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
酶活性的基本信息
定義指酶催化一定化學反應的能力。單位在最適條件下，1分鐘轉化1微摩爾底物所需的酶量為一個酶活力單位(U)。比活力每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位是u/mg。比活力越高則酶越純。轉化數每分子酶或每個酶活性中心在單位時間內能催化的底物分子數(TN)。相當于酶反應的速度常數kp。也稱為催化常數（Kcat）
檢測酶活性的熒光探針
檢測酶活性的熒光探針?共聚焦激光掃描顯微鏡除了具備熒光顯微鏡檢測熒光酶細胞化學的作用以外，在檢測活細胞酶活性動態變化方面有著無可比擬的優勢。通過對細胞施予不同的處理因素可檢測細胞內相應的酶被激活或滅活的動態變化過程。有的酶熒光探針是自身就可發出熒光、有的是與酶結合后發出熒光、有的則是被酶分解后發出熒
單胺氧化酶活性測定
實驗材料 大鼠試劑、試劑盒 磷酸鈉緩沖液蒸餾水鹽酸苯乙胺甲苯5-羥色胺雙草酸鹽β-乙基-苯乙胺鹽酸鹽苯-醋酸乙酯閃爍液儀器、耗材 制冰機水浴鍋試管試管架計數瓶離心機離心管移液槍漩渦振蕩儀
脂肪酶活性測定方法
方法：1、粗酶液的制備用電子天平分別稱取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸餾水溶解并定容至100 mL， 配成濃度分別為0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。2、實驗設計本實驗以10 mL色拉油為底物，以酶用量、水解溫度、反應時間為因素，通過酸價的測定選定其水解
碳酸酐酶的活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
酶的活性調節方式介紹
酶的活性調節主要包括四種方式：變構調節、共價修飾調節、酶原激活以及調節蛋白的調控。
反轉錄酶具有哪些活性？
多反轉錄酶都具有多種酶活性，主要包括以下幾種活性 。 ①RNA指導的DNA聚合酶活性；以RNA為模板，催化dNTP聚合成DNA的過程。此酶需要RNA為引物，多為色氨酸的tRNA，在引物tRNA3′－末端以5′→3′方向合成DNA。反轉錄酶中不具有3′→5′外切酶活性，因此沒有校正功能，所以由反
脂肪酶的活性測定
方法：⒈粗酶液的制備用電子天平分別稱取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸餾水溶解并定容至100 mL， 配成濃度分別為0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉實驗設計本實驗以10 mL色拉油為底物，以酶用量、水解溫度、反應時間為因素，通過酸價的測定選定其水解的最
磷酸酶活性如何檢測？
比色法：這種方法利用酶促反應產生的游離酚或其衍生物與特定試劑發生顏色反應，然后通過分光光度計測定反應混合物的吸光度來評估酶活性。例如，堿性磷酸酶（ALP）可以通過在堿性條件下使磷酸苯二鈉水解生成游離酚，再與4-氨基安替比林反應并形成醌類化合物，其顏色的深淺與ALP活性成正比。 連續監測法：這種
如何檢測色氨酸酶活性？
檢測色氨酸酶（tryptophanase）活性的常用方法涉及測定其催化產物或底物的濃度變化。色氨酸酶是一種催化色氨酸分解的酶，通常在微生物如大腸桿菌中發現。該酶的活性可以通過測定色氨酸的消耗或其代謝產物（如吲哚丙酮酸）的產生來評估。 常用的檢測方法包括： 光譜法：利用分光光度計測量特定波長下
酶活性測定方法是什么
1.酶活性測定方法 （1）按反應時間分類法：20世紀50年代以前大都使用固定時間法。這種方法是以酶催化反應的平均速度來計算酶的活性，現多已不用。20世紀50年代中期開始采用連續監測法。這種方法在自動生化分析儀上完成，可以測酶反應的初速度，其結果比固定時間法準確，在高濃度標本尤為明顯，但本法也受
淀粉酶活性的測定
一、原理 淀粉酶（amylase）包括幾種催化特點不同的成員，其中α－淀粉酶隨機地作用于淀粉的非還原端，生成麥芽糖、麥芽三糖、糊精等還原糖，同時使淀粉漿的粘度下降，因此又稱為液化酶；β－淀粉酶每次從淀粉的非還端切下一分子麥芽糖，又被稱為糖化酶；葡萄糖淀粉酶則從淀粉的非還原端每次切下一個葡萄糖。
植物組織ATP酶活性測定
一、原理 ATP酶（adenosinetriphosphatase）可催化ATP水解生成ADP及無機磷的反應，這一反應放出大量能量，以供生物體進行各需能生命過程。它存在于生物細胞的多個部位，比如細胞質膜上，葉綠體 ?類囊體膜上，對整個生命的維持有著重要的作用。在生物學研究中，常通過測定酶促反應
低溫抑制酶活性的原理
酶的作用機制是通過與底物結合并加速化學反應速率，降溫會使酶與底物結合的速度減慢，且酶中的肽鏈在低溫下會收縮，不易與底物嵌合。
酶的活性指標有哪些？
酶催化化學反應的能力叫酶活力(或稱酶活性,active unit)。1961年國際酶學會議規定:1個酶活力單位是指在特定條件(25℃,其它為最適條件)下,在1min內能轉化1μmol底物的酶量,或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。影響因素酶活力可受多種因素的調節控制,從而使生物體能適應外界條件
脂肪酶的活性測定
方法：⒈粗酶液的制備用電子天平分別稱取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸餾水溶解并定容至100 mL， 配成濃度分別為0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉實驗設計本實驗以10 mL色拉油為底物，以酶用量、水解溫度、反應時間為因素，通過酸價的測定選定其水解的最
多反轉錄酶的多種酶活性的介紹
①RNA指導的DNA聚合酶活性；以RNA為模板，催化dNTP聚合成DNA的過程。此酶需要RNA為引物，多為色氨酸的tRNA，在引物tRNA3′－末端以5′→3′方向合成DNA。反轉錄酶中不具有3′→5′外切酶活性，因此沒有校正功能，所以由反轉錄酶催化合成的DNA出錯率比較高 。 ②RNase