碳酸酐酶的抑制劑及活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面活性劑可抑制CA在高濃度下生成聚合體，因而減少聚合體對CA復性蛋白形成的競爭性抑制，促進了蛋白再折疊的啟動階段，最終擴大了CA的活性濃度范圍。Chen等(1991)的研究表明雌二醇E2對CA有一定作用，且作用隨組織不同而異：大鼠十二指腸粘膜上的CA可在E影響下降低活性，而大鼠腎中CA在E2作用下雖有下降趨勢，但無明顯差異。同年，Pirkko等的實驗發現閹割的大鼠前列腺旁側CAⅡ蛋白和mRNA水平下降，其背側則相反；用睪酮處理后此變化可逆轉；用處理后旁側變化逆轉，而對背側無影響；未閹割的大鼠用處理發現背側CAⅠ水平升高而旁側CAⅡ無變化......閱讀全文
碳酸酐酶的抑制劑及活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
碳酸酐酶的活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
碳酸酐酶的活性調節
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
關于碳酸酐酶的活性調節介紹
CA的主要抑制劑為磺胺類，表面活性劑如DDT抑制CA的作用可能與使基團解離易化有關。不同的CA對磺胺類抑制劑敏感性不同，研究CAⅡ198位變異種與抑制劑的結合力發現，198位殘基側鏈的電荷、疏水性和藥物親和力有關CAⅢ198位上的苯丙氨酸側鏈上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
酶的活性及濃度的調節方式
調節酶的濃度酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成;一種是調節酶的降解。調節酶的活性激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。反饋抑制調節許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑
酶的活性調節方式
酶的活性可以通過以下幾種方式進行調節：一、酶活性的別構調節概念：別構酶具有別構效應，即一些小分子化合物與酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特異結合，引起酶蛋白分子構象變化，從而改變酶的活性。調節方式：別構激活：使酶活性增強的效應。通常由底物或底物以外的別構激活劑引起。別構抑制：使酶活性降低的效應。可由
酶的活性調節與數量如何調節？
酶的直接生物功能是催化反應。但對于生物體來說，酶的作用并不是簡單的加速反應，而是協調控制每一個代謝反應的速度，從而決定各個代謝途徑的相對流量，最終使整體代謝狀況與生理需求相一致。例如，在運動時，骨骼肌中糖原分解相關的酶活性升高，糖原合成相關的酶活性降低，總體表現為糖原分解；運動后休息恢復時則相反，總
酶的活性調節方式介紹
酶的活性調節主要包括四種方式：變構調節、共價修飾調節、酶原激活以及調節蛋白的調控。
鈣蛋白酶的活性調節
激活調節細胞中鈣蛋白酶活性受到Ca2+和鈣蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、鈣蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的調節，其中calpain activator是calpain的正調節因子。提高Ca2+濃度，鈣蛋白酶的活性增強，Ca2+濃度進一步提高將導致構象變化而表現蛋白水
酶的抑制劑是如何影響酶的活性
與底物競爭，結合于酶的一定部位，改變酶的結構使酶與底物不容易結合
胃蛋白酶的活性如何調節？
胃蛋白酶的活性可以通過多種方式進行調節。首先，胃蛋白酶原在酸性環境下被激活成為胃蛋白酶，而胃蛋白酶的活性可以被胃酸的濃度所影響。其次，胃液中的黏液可以保護胃黏膜免受胃蛋白酶的損傷，從而間接地調節胃蛋白酶的活性。此外，胃液中的其他物質，如胃泌素和抑胃肽等，也可以影響胃蛋白酶的分泌和活性。最后，一些
碳酸酐酶的分布及研究歷史
CA分布廣泛。CAⅠ、Ⅱ從紅細胞首次分離得到。CAⅢ最早發現于骨骼肌細胞漿，三者在人類都是29kD的胞漿內酶；膜相關酶CAⅣ已于小牛肺、人腎、大鼠肺中純化出來；CAⅣ(29kD)發現于線粒體；由Murakmi于1987年從唾液腺中純化的CAⅥ(42kD)為分泌型酶；近期在唾液腺及小腦浦肯野氏細胞中發
絲氨酸蛋白酶活性的調節方法
宿主生物必須確保絲氨酸蛋白酶的活性得到充分調節。這是通過對初始蛋白酶激活和抑制劑分泌的要求來實現的。酶原激活酶原是酶的通常無活性的前體。如果消化酶在合成時活躍，它們會立即開始咀嚼合成器官和組織。急性胰腺炎就是這樣一種情況，其中胰腺中的消化酶過早激活，導致自我消化（自溶）。它還使死后調查復雜化，因為胰
絲氨酸蛋白酶活性的調節方式
酶原激活酶原是酶的通常無活性的前體。如果消化酶在合成時活躍，它們會立即開始咀嚼合成器官和組織。急性胰腺炎就是這樣一種情況，其中胰腺中的消化酶過早激活，導致自我消化（自溶）。它還使死后調查復雜化，因為胰腺通常會在進行肉眼評估之前自行消化。酶原是大的、無活性的結構，能夠分解或變成較小的活化酶。酶原和活化
酶的活性可以通過哪些方式進行調節？
酶的活性可以通過以下幾種方式進行調節：一、酶活性的別構調節概念：別構酶具有別構效應，即一些小分子化合物與酶蛋白分子活性中心以外的部位（別構部位）結合，引起酶蛋白分子構象變化，從而改變酶的活性。調節方式：別構激活：使酶活性增強。別構抑制：使酶活性降低。特點：具有協同效應，即當一個底物分子或調節分子結合
抑制劑對酶活性的影響實驗報告實驗結果及分析
影響酶作用的因素：影響酶促反應的因素常有酶的濃度，底物濃度，pH值，溫度，抑制劑，激活劑等.其變化規律有以下特點：?1、酶濃度對酶促反應的影響：在底物足夠，其它條件固定的條件下，反應系統中不含有抑制酶活性的物質及其它不利于酶發揮作用的因素時，酶促反應的速度與酶濃度成正比。2、底物濃度對酶促反應的影響
碳酸酐酶的結構特點及分布情況
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一種含鋅金屬酶，迄今在哺乳動物體內已發現至少有11種同工酶，它們的結構、分布、性質各異，多與各種上皮細胞泌H-和碳酸氫鹽有關，通過催化CO2水化反應及某些脂、醛類水化反應，參與多種離子交換 ，維持機體內環境穩態。1940年發現的第一個鋅酶，也是
固碳關鍵酶RubisCO酶活性提取研究獲進展
由中國科學院亞熱帶農業生態研究所副所長（主持工作）吳金水研究員領銜的農業生態過程方向研究團隊近日在土壤微生物固碳關鍵酶RubisCO酶活性提取與測定方法研究方面取得了新進展。 卡爾文循環（Calvin–Benson–Bassham cycle）是光能自養生物和化能自養生物同化CO2的主要途徑，
膜蛋白調節磷酸酶－“掌控”自噬活性
12月2日，Molecular Cell 雜志在線發表了中國科學院生物物理研究所張宏課題組題為The ER-localized transmembrane protein TMEM39A/SUSR2 regulates autophagy by controlling the trafficki
鈣蛋白酶的激活調節及抑制調節
激活調節細胞中鈣蛋白酶活性受到Ca2+和鈣蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、鈣蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的調節，其中calpain activator是calpain的正調節因子。提高Ca2+濃度，鈣蛋白酶的活性增強，Ca2+濃度進一步提高將導致構象變化而表現蛋白水
碳酸酐酶的臨床應用
CA在睫狀體上皮細胞中催化CO2和H2O生成HCO3，透過腔膜分泌于房水，由于房水中的液體要保持電中性，Na+向房水分泌增加，同時帶動Cl-向房水移動，從而使房水形成高滲壓，于是促進H2O向房水流動；保持房水平衡和正常的pH值。而青光眼病人由于房水回流不暢，引起眼壓升高。CA抑制劑（CAIs）可
碳酸酐酶的測定實驗
實驗方法原理H2CO3→CO2＋H2O此實驗采用的是 pH 計，但是如果可能可用 pH 穩定計。實驗材料酶樣品試劑、試劑盒Tris-HCl含飽和 CO2 的水儀器、耗材pH 計實驗步驟實驗所需「試劑」具體見「其他」所有的液體都必須冷卻到 0～4℃。計算規定以單位 2×（T0-T）/ T；展開?注意事
碳酸酐酶的測定實驗
基本方案 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 H2CO3→CO2＋H2O此實驗采用的是 pH 計，但是如果可能可用 pH 穩定計。
碳酸酐酶的來源分布
CA分布廣泛。CAⅠ、Ⅱ從紅細胞首次分離得到。CAⅢ最早發現于骨骼肌細胞漿，三者在人類都是29kD的胞漿內酶；膜相關酶CAⅣ已于小牛肺、人腎、大鼠肺中純化出來；CAⅣ(29kD)發現于線粒體；由Murakmi于1987年從唾液腺中純化的CAⅥ(42kD)為分泌型酶；近期在唾液腺及小腦浦肯野氏細胞中發
碳酸酐酶的基本簡介
碳酸酐酶(Carbonic Anhydrase，CA)是一種含鋅金屬酶，迄今在哺乳動物體內已發現至少有11種同工酶，它們的結構、分布、性質各異，多與各種上皮細胞泌H-和碳酸氫鹽有關，通過催化CO2水化反應及某些脂、醛類水化反應，參與多種離子交換 ，維持機體內環境穩態。 1940年發現的第一個鋅
碳酸酐酶的測定實驗
實驗方法原理 H2CO3→CO2＋H2O此實驗采用的是 pH 計，但是如果可能可用 pH 穩定計。實驗材料 酶樣品試劑、試劑盒 Tris-HCl含飽和 CO2 的水儀器、耗材 pH 計實驗步驟 實驗所需「試劑」具體見「其他」所有的液體都必須冷卻到 0～4℃。計算規定以單位 2×（T0-T）/ T；收
酶活性的定義及單位
酶活性指酶催化反應的能力即酶促反應速度。 表示常用國際單位。國際單位定義表示酶量的多少，即1min能轉化1微摩爾底物（μmol）的酶量為一個國際單位（μmol/min）。 用SI制表示的酶活性單位為Katal（催量）。每秒鐘轉化1個摩爾底物的酶量為1Katal。常用單位為μKatal或nKa
酶活性的定義及單位
酶活性指酶催化反應的能力即酶促反應速度。表示常用國際單位。國際單位定義表示酶量的多少，即1min能轉化1微摩爾底物（μmol）的酶量為一個國際單位（μmol/min）。用SI制表示的酶活性單位為Katal（催量）。每秒鐘轉化1個摩爾底物的酶量為1Katal。常用單位為μKatal或nKatal。國際
淀粉酶的專一性和溫度、pH、激活劑及抑制劑對酶活性的...
原理酶具有高度專一性，一種酶只能催化一種或一類底物發生反應，如淀粉酶只能水解淀粉，不能水解蔗糖。當淀粉被淀粉酶徹底水解為還原性麥芽糖和葡萄糖時，能使班氏試劑的Cu2+還原成Cu1+，生成磚紅色Cu2O沉淀。淀粉酶的活性受溫度、pH、激動劑及抑制劑、酶濃度以及作用時間等多種因素影響，因而水解淀粉生成一
簡述碳酸酐酶的分－布
碳酸酐酶分布廣泛。CAⅠ、Ⅱ從紅細胞首次分離得到。CAⅢ最早發現于骨骼肌細胞漿，三者在人類都是29kD的胞漿內酶；膜相關酶CAⅣ已于小牛肺、人腎、大鼠肺中純化出來；CAⅣ(29kD)發現于線粒體；由Murakmi于1987年從唾液腺中純化的CAⅥ(42kD)為分泌型酶；近期在唾液腺及小腦浦肯野氏