酶活性單位
1．酶活性單位 20世紀50年代以前通常用慣用單位，即用先報道某種酶測定方法的臨床酶學家的姓氏來命名其單位。例如，測定AMY的Somogyi單位，轉氨酶的賴氏單位（Reitman-Frankel）等。不僅酶不同，單位不同，即使是同一種酶也因方法不同而可有數種活性單位，參考值差別也很大，給臨床實際工作帶來很大不便。 1963年國際生化協會酶學委員會推薦采用國際單位（IU）來統一表示酶活性的大小。1976年對酶活性單位定義為：在特定的條件下，1 min能轉化1mmol底物的酶量，即1IU=1mmol.min。目前國內外大多數臨床實驗室常省略國際二字，即將IU簡寫為U。 1979年國際生物化學協會為了使酶活性單位與國際單位制（SI）的反應速率相一致，推薦用Katal單位（也稱催量，Kat）。即在規定條件下，每秒（s）鐘催化轉化1 mol底物的酶量，即1katal=1mol.s。我國法定計量單位制中，酶催化活性單位為......閱讀全文
測定酶活性濃度的固定時間法
先讓酶與底物在一定溫度下作用一段固定的時間，然后停止酶反應，加入試劑進入化學反應呈色測出底物和產物的變化。 用這類方法測酶活性濃度，必須保證酶和底物在所選定的溫度下作用時間要很精確，否則將引起較大誤差。 該法最基本的一點是停止反應后才測定底物或產物的變化。
關于部分凝血活酶活性時間的簡介
血液凝固機制分為內、外凝血系統，活化部分凝血活酶時間（activated partial thromboplastin time，APTT）是在體外模擬體內內源性凝血（括因子Ⅻ、Ⅺ、Ⅸ、Ⅷ、Ⅹ、Ⅴ、凝血酶原和纖維蛋白原）的全部條件，測定血漿凝固所需的時間，用以反映內源凝血因子是否異常，是最常用篩
菠蘿蛋白酶的活性成分及性狀
主要活性成分本品系從菠蘿皮、莖、芯中提取制備的蛋白水解酶，按干燥品計算，每1mg的效價應不少于800單位。?[3]?性狀本品為淺黃色或淺棕黃色粉末。本品在水中大部分溶解，在甲醇、乙醚和氯仿中幾乎不溶。?[3]?鑒別取本品約10mg，置大試管中，加水2ml混勻，加20%脫脂奶粉(取脫脂奶粉20g，加水
內切酶在反應中的存活性
長時間反應時內切酶的活性保持情況因酶而異。本表中列出了在16小時內完全酶解底物DNA所需的最小酶量。實驗方法：在50μl的反應體系中，分別加入1μg的單位定義底物DNA和1.00、0.50、0.25和0.13個單位的內切酶，37°C（或要求的最適溫度）反應16小時。用瓊脂糖凝膠電泳法來確定在16小時
酶活性測定法的測定方式介紹
酶活力的測定可采用兩種方式： 其一是測定完成一定量反應所需的時間，其二是測定單位時間內的酶催化的化學反應量。 終點法 該方式是在特定條件下，將樣品中要檢知的酶作用一定量的底物，然后根據反應進行到某一程度(即達到某一指標)所需要的時間長短來估計酶的活力。 其一個發展是采用檢測器對反應進行連
測定酶活性濃度測試——固定時間法
固定時間法（取樣法、終點法、兩點法） 先讓酶與底物在一定溫度下作用一段固定的時間，然后停止酶反應，加入試劑進入化學反應呈色測出底物和產物的變化。 用這類方法測酶活性濃度，必須保證酶和底物在所選定的溫度下作用時間要很精確，否則將引起較大誤差。 該法最基本的一點是停止反應后才測定底物或產物的變
臨床化學檢查方法介紹端粒酶活性
端粒酶活性介紹： 端粒是真核生物染色體末端的一種特殊結構，由一富含鳥嘌呤的重復DNA序列及其相關蛋白組成。端粒是保護染色體末端穩定必不可少的結構。端粒長度的維持需要端粒酶活性的存在。永生細胞和腫瘤細胞能夠長期生存，端粒酶起到了重要的作用。端粒酶是由RNA和蛋白體組成的復合體，屬一種專一的依賴RNA
酶活性測定法的常用方法介紹
常用的測定方法有取樣法和連續法。 取樣法是在酶反應開始后不同的時間，從反應系統中取出一定量的反應液，并用適當方法停止其反應，再根據產物和底物在化學性質上的差別進行分析，求得單位時間內酶促反應的變化量。 連續法則是基于底物和產物在物理化學性質上的不同，在反應過程中對反應系統添加酶的變性劑以終止
唾液淀粉酶活性的觀察(2)
（三）操作 ? 1．唾液淀粉酶應用液的制備 （1）每人取一個干凈的飲水杯，裝上蒸餾水。 （2）先用蒸餾水漱口，將口腔內的食物殘渣清除干凈。 （3）口含約20ml蒸餾水，做咀嚼動作1~2min，以分泌較多的唾液。然后將口腔中的唾液吐入一個干凈的小
測定酶活性濃度測試——固定時間法
固定時間法（取樣法、終點法、兩點法）先讓酶與底物在一定溫度下作用一段固定的時間，然后停止酶反應，加入試劑進入化學反應呈色測出底物和產物的變化。用這類方法測酶活性濃度，必須保證酶和底物在所選定的溫度下作用時間要很精確，否則將引起較大誤差。該法最基本的一點是停止反應后才測定底物或產物的變化。
絲氨酸蛋白酶活性的調節方法
宿主生物必須確保絲氨酸蛋白酶的活性得到充分調節。這是通過對初始蛋白酶激活和抑制劑分泌的要求來實現的。酶原激活酶原是酶的通常無活性的前體。如果消化酶在合成時活躍，它們會立即開始咀嚼合成器官和組織。急性胰腺炎就是這樣一種情況，其中胰腺中的消化酶過早激活，導致自我消化（自溶）。它還使死后調查復雜化，因為胰
唾液淀粉酶活性的觀察(1)
（一）原理酶是指化學本質為蛋白質的生物催化劑。在一定條件下，酶促化學反應進行的能力即稱為酶活性（酶活力）。影響酶活性的因素是多方面的，如溫度、PH及某些化學物質等都會影響酶的催化活性。在一定條件下，能使酶活性達到最高時的溫度即酶的最適溫度，而能使酶活性達到最高時的PH即酶的最適PH。例如，唾液淀粉酶
苯胺4羥化酶活性的測定
羥化酶亦稱為氫氧化酶，是加氧酶的一種，是催化利用氧分子形成氫氧化物（酚、醇）反應的酶。所謂單（加）氧酶，除底物外，還需要電子供體（NADP-H），AH+O2+NADPH+H+→AOH+NADP++H2O，再從苯丙氨酸合成酪氨酸，（苯丙氨酸羥化酶），從苯胺合成氨基苯酚（芳基-4-羥化酶）。從鯊烯（三十
酶活性測定的常見方法有哪些？
（1）定時法：（兩點法） 通過測定酶反應開始后某一時間段內（t1到t2）產物或底物濃度的總變化量來求取酶反應初速度的方法。其中t1往往取反應開始的時間。 酶與底物在一定溫度下作用一段固定的時間，通過加入強酸、強堿、蛋白沉淀劑等，使反應完全停止（也叫中止反應法）。加入試劑進入化學反應呈色測出底
絲氨酸蛋白酶活性的調節方式
酶原激活酶原是酶的通常無活性的前體。如果消化酶在合成時活躍，它們會立即開始咀嚼合成器官和組織。急性胰腺炎就是這樣一種情況，其中胰腺中的消化酶過早激活，導致自我消化（自溶）。它還使死后調查復雜化，因為胰腺通常會在進行肉眼評估之前自行消化。酶原是大的、無活性的結構，能夠分解或變成較小的活化酶。酶原和活化
角蛋白酶的活性測定方法
活性測定方法角蛋白不溶于水及大部分有機溶劑，使得角蛋白酶活性測定比一般蛋白酶困難。常用測定角蛋白酶的原理是以底物水解后釋放的氨基酸的量來確定角蛋白酶的活性。目前測定角蛋白酶的方法主要有三種。一種是直接用角蛋白粉作為底物進行測定，涂國全等（1998）曾以羽毛粉作為測定角蛋白酶的底物。第二種是使用經過修
多酚氧化酶的活性測定方法
常用檢壓法和分光光度法。前者應用多酚氧化酶（PPO）可催化兒茶素等底物在有氧條件下的氧化還原反應，根據底物的氧化速率與單位酶濃度和單位時間內的耗氧量成正比這一原理，用瓦氏呼吸儀測定反應過程中的耗氧量求得PPO活性的大小，此方法設備簡便，但操作復雜，誤差較大。后者利用鄰苯二酚和D-兒茶素在PPO催化下
酶活性測定條件的選擇和限定2
曲線A：V對pH作圖曲線B：酶先在pH5及pH8預孵育后，在pH6.8測活性 氫離子可以通過多種途徑影響酶催化反應。如在脫氫酶反應中往往需要氫離子參加，也可能產生氫離子，從理論上可以將氫離子看成是該反應的底物和產物之一。此外，當pH變化時，可影響到底物、酶、酶-底物復合物的解離狀態和構型，甚至還
pH值影響酶活性的主要原因
過酸、過堿影響了酶分子的結構，甚至使酶變性失活。應該注意的是，酶在試管中的最適pH與它在正常細胞中的生理pH值并不一定完全相同。這是因為一個細胞內可能會有幾百種酶，不同的酶對此細胞內的生理pH的敏感性不同；也就是說此pH對一些酶是最適pH，而對另一些酶則不是，不同的酶表現出不同的活性。這種不同對于控
影響抗壞血酸氧化酶活性的因素
1、溫度 研究表明,抗壞血酸氧化酶在溫度45°C以下時出現兩次活性高峰,50°C以上時出現一次高峰,溫度在50°C以下時酶活性持續時間長,達40min,而且隨著溫度的升高,活性高峰會提前,當溫度在55°C以上的時候,酶活性持續的時間很短,在60°C時候只有20min。 2、pH值 抗壞血酸
血漿抗凝血酶活性測定概述
將凝血酶按比例加入血漿中，使其與血漿中的抗凝血酶結合成復合物，剩余的凝血酶作用于發色底物，釋出顯色基團對硝基苯胺。顯色的深淺與剩余凝血酶呈正相關，而與抗凝血酶復合物呈負相關。 根據受檢者吸光度（A值）從標準曲線中計算出AT:A的含量，即“血漿抗凝血酶活性”這一指標。
簡述53外切酶活性──切除修復作用
5'→3'外切酶活性就是從5'→3'方向水解DNA生長鏈前方的DNA鏈，主要產生5'-脫氧核苷酸。這種酶活性只對DNA上配對部份(雙鏈)磷酸二酯鍵有切割活力作用，方向是5'→3'。每次能切除10個核苷酸，而且DNA的聚合作用能刺激5'
組成酶的基本單位和合成場所？
氨基酸和核糖核苷酸。活細胞內，酶合成的主要場所是核糖體。
酶和抗體活性、結合物中酶含量及結合率的測定
? ⑴ 酶與抗體的活性 常用瓊脂擴散或免疫電泳法，使抗原與抗體形成沉淀線，經PBS漂洗1天，再以蒸餾水浸泡1小時，將瓊脂凝膠片浸于酶底物溶液中著色，如果出現應有的顏色反應，再用生理鹽水浸泡，顏色仍然不褪，表示結合物既有酶的活性，也有抗體活性。良好的結合物在顯色后，瓊擴滴度應在1:16以上。另一個測定
心肌肌漿網鈣三磷酸腺苷酶的活性測定
實驗材料 心肌組織 試劑、試劑盒 氯化鉀氯化鈣哇巴因濃硫酸磷酸氫二鉀硫酸亞鐵鉬酸銨蒸餾水ATPTCA三氯醋酸 儀器、耗材 試管離心機離心管移液器試管架紫外分光光度計比色杯 心肌肌漿網鈣-ATP酶(SERCA2a)在心肌細胞內的鈣穩態調控中起主要作用,對S
心肌肌漿網鈣三磷酸腺苷酶的活性測定
實驗材料 心肌組織試劑、試劑盒 氯化鉀氯化鈣哇巴因濃硫酸磷酸氫二鉀硫酸亞鐵鉬酸銨蒸餾水ATPTCA三氯醋酸儀器、耗材 試管離心機離心管移液器試管架紫外分光光度計比色杯
單胺氧化酶活性測定_同位素法
實驗材料大鼠試劑、試劑盒磷酸鈉緩沖液蒸餾水鹽酸苯乙胺甲苯5-羥色胺雙草酸鹽β-乙基-苯乙胺鹽酸鹽苯-醋酸乙酯閃爍液儀器、耗材制冰機水浴鍋試管試管架計數瓶離心機離心管移液槍漩渦振蕩儀單胺氧化酶(monoamine oxidase )為催化單胺氧化脫氨反應的酶。縮寫MAO，也有稱為含黃素胺氧化酶的。EC
氨基比林N脫甲基酶活性測定
氨基比林又名匹拉米洞， Pyramidon, Amidozon, Aminophenazon, Aminopyrine，由氨基安替比林經催化氫化（烴化）而得， 解熱鎮痛作用較強，緩慢而持久，消炎抗風濕作用與阿司匹林相似。本品因能引起骨髓抑制以及能形成亞硝胺致癌物質，故單用制劑已淘汰。臨床常用
超氧化物歧化酶活性測定
超氧化物歧化酶別名肝蛋白、奧谷蛋白，簡稱SOD。它是一種源于生命體的活性物質，能消除生物體在新陳代謝過程中產生的有害物質。對人體不斷地補充SOD具有抗衰老的特殊效果。1969年McCord發現這種蛋白，并且發現了它們的生物活性，弄清了它催化過氧陰離子發生歧化反應的性質，所以正式將其命名為超氧化物歧化
血漿抗凝血酶Ⅲ活性測定的原理
原理：發色底物法：受檢血漿中加入過量凝血酶，使AT-Ⅲ與凝血酶形成1:1復合物，剩余的凝血酶作用于發色底物S-2238，釋出顯色基因對硝基苯胺（PNA），顯色的深淺與剩余凝血酶呈正相關，而與AT-Ⅲ呈負相關。根據標準曲線計算出AT：A的含量。